Revue bibliographique
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Les intégrons jouent donc probablement un rôle important dans la dissémination des gènes de
résistance aux antibiotiques au sein du monde bactérien (Skurnik, 2009 ; N. Touahir, 2017).
I.2.2.5. Résistance et sensibilité des entérocoques
Les entérocoques possèdent de nombreuses résistances naturelles aux antibiotiques comme les
aminosides (à bas niveau), les fluoroquinolones, les céphalosporines ou encore la clindamycine
chez toutes les espèces sauf E. faecium, E. hirae et E. durans. Ces nombreuses résistances
naturelles expliquent en partie l’émergence de certaines espèces comme germes opportunistes
nosocomiaux. En plus de ces résistances dites naturelles, de nombreuses résistances acquises
aux principales classes d’antibiotiques utilisées dans le traitement des infections à entérocoques
telle que les pénicillines, les glycopeptides et les aminosides lorsque ces derniers sont utilisés
en association (haut niveau de résistance) (C. Isnard, 2017).
Résistance aux bêta-lactamines
Les bêta-lactamines agissent en inhibant la synthèse de la paroi cellulaire. Les protéines de
liaison à la pénicilline (PBPs) qui sont impliquées dans la synthèse et l'assemblage de la couche
de peptidoglycane dans la paroi cellulaire sont les cibles des bêta-lactamines (Kak et al. 2002).
La résistance intrinsèque aux bêta-lactamines est due à la faible affinité des PBPs pour les bêtalactamines. Cette résistance diffère entre les différents bêta-lactamines, les pénicillines ayant le
plus d'activité contre les entérocoques, les carbapénèmes ayant un peu moins d'activité et les
céphalosporines ayant le moins d'activité. La résistance élevée aux pénicillines est
principalement due à une surproduction d'une PBP (les entérocoques ont au moins 5 PBPs
différentes) avec une faible affinité naturelle pour les pénicillines ou à des mutations qui rendent
la PBP de faible affinité encore moins sensible à l'inhibition par les pénicillines (Fontana et al.
1996).
Résistance aux glycopeptides
Les glycopeptides sont de grosses molécules qui inhibent la synthèse de la paroi cellulaire en
se liant à l'extrémité peptidyl-D-Alanyl-D-Alanine du précurseur du peptidoglycane et forment
ainsi un obstacle stérique qui inhibe davantage la synthèse de la paroi cellulaire. La résistance
aux glycopeptides est médiée par la synthèse de précurseurs de peptidoglycane modifiés
auxquels les glycopeptides ne peuvent pas se lier (Kak et al. 2002).
En 1986, certains E. faecium ont montré des résistances à des antibiotiques de type
glycopeptides (vancomycine et la teicoplanine) (Le Blanc, 2006). L'apparition de souches
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Les intégrons jouent donc probablement un rôle important dans la dissémination des gènes de
résistance aux antibiotiques au sein du monde bactérien (Skurnik, 2009 ; N. Touahir, 2017).
I.2.2.5. Résistance et sensibilité des entérocoques
Les entérocoques possèdent de nombreuses résistances naturelles aux antibiotiques comme les
aminosides (à bas niveau), les fluoroquinolones, les céphalosporines ou encore la clindamycine
chez toutes les espèces sauf E. faecium, E. hirae et E. durans. Ces nombreuses résistances
naturelles expliquent en partie l’émergence de certaines espèces comme germes opportunistes
nosocomiaux. En plus de ces résistances dites naturelles, de nombreuses résistances acquises
aux principales classes d’antibiotiques utilisées dans le traitement des infections à entérocoques
telle que les pénicillines, les glycopeptides et les aminosides lorsque ces derniers sont utilisés
en association (haut niveau de résistance) (C. Isnard, 2017).
Résistance aux bêta-lactamines
Les bêta-lactamines agissent en inhibant la synthèse de la paroi cellulaire. Les protéines de
liaison à la pénicilline (PBPs) qui sont impliquées dans la synthèse et l'assemblage de la couche
de peptidoglycane dans la paroi cellulaire sont les cibles des bêta-lactamines (Kak et al. 2002).
La résistance intrinsèque aux bêta-lactamines est due à la faible affinité des PBPs pour les bêtalactamines. Cette résistance diffère entre les différents bêta-lactamines, les pénicillines ayant le
plus d'activité contre les entérocoques, les carbapénèmes ayant un peu moins d'activité et les
céphalosporines ayant le moins d'activité. La résistance élevée aux pénicillines est
principalement due à une surproduction d'une PBP (les entérocoques ont au moins 5 PBPs
différentes) avec une faible affinité naturelle pour les pénicillines ou à des mutations qui rendent
la PBP de faible affinité encore moins sensible à l'inhibition par les pénicillines (Fontana et al.
1996).
Résistance aux glycopeptides
Les glycopeptides sont de grosses molécules qui inhibent la synthèse de la paroi cellulaire en
se liant à l'extrémité peptidyl-D-Alanyl-D-Alanine du précurseur du peptidoglycane et forment
ainsi un obstacle stérique qui inhibe davantage la synthèse de la paroi cellulaire. La résistance
aux glycopeptides est médiée par la synthèse de précurseurs de peptidoglycane modifiés
auxquels les glycopeptides ne peuvent pas se lier (Kak et al. 2002).
En 1986, certains E. faecium ont montré des résistances à des antibiotiques de type
glycopeptides (vancomycine et la teicoplanine) (Le Blanc, 2006). L'apparition de souches