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Collection PCEM / B/OCHIMIE 1
W
c) Inhibition incompétitive (I .iC .).
L’inhibiteur se xe sur le complexe enzyme-substrat (ES) et le complexe
(ESI) active la formation du complexe (ES)(loi d’action de masse). L’afnité
de l’enzyme pour le substrat augmente : le Km diminue mais une certaine
partie du complexe (ESI) reste sous cette forme : la vitesse maximale est
diminuée.
E+S
<'-—-_'>(ES) ——> E+P
I
\l
ΠSI)
v
V
s+11c
,
S
Vmax --——-—-——-——
S
II,
1
\322: ::—-»—-———-—
…e
“’,max'
—2—_ _{7 ,
max_,’
2
!| :
I
|
_
..L __1_
,
[S]
K’m
Km
K … Km
—’
=——(1+—),vmax
Vmax
Ki
1
1
[I]
.
,
——
=
__
1 +
_
,
K
< K
Le rapport K_m est inchangé : la pente de la droite n’est pas modiée.
Vmax
Exemples d’inhibiteurs incompétitifs :
Iodoacétamide, Ag+
,
Hg”, agents oxydan ts.
>{Voir exercices n° 306, 307, 308 et 309}
Tableau récapitulatif des différents types d’inhibition.
K…
—-—
»
_—
=
Collection PCEM / B/OCHIMIE 1
W
c) Inhibition incompétitive (I .iC .).
L’inhibiteur se xe sur le complexe enzyme-substrat (ES) et le complexe
(ESI) active la formation du complexe (ES)(loi d’action de masse). L’afnité
de l’enzyme pour le substrat augmente : le Km diminue mais une certaine
partie du complexe (ESI) reste sous cette forme : la vitesse maximale est
diminuée.
E+S
<'-—-_'>(ES) ——> E+P
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Le rapport K_m est inchangé : la pente de la droite n’est pas modiée.
Vmax
Exemples d’inhibiteurs incompétitifs :
Iodoacétamide, Ag+
,
Hg”, agents oxydan ts.
>{Voir exercices n° 306, 307, 308 et 309}
Tableau récapitulatif des différents types d’inhibition.
K…
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