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Collection PCEM / B/OCHIMIE 1
W
a…
a) Inhibition compétitive (LG.).
Le plus souvent l’inhibiteur a la même forme que le substrat (analogue
structural du substrat) et prend la place de celui—ci sur le site actif de l’enzyme.
I
(EI)
P + E
Soient : [I] la concentration en inhibiteur (maintenue constante) ;
îKi la constante de dissociation du complexe (EI) ;
: v’ la vitesse de réaction en présence —de-l’inhibiteur ;
:K;“ le K… apparent de la réaction.
,
S
1
,s_+
v
v
,
IC
_
I
I
'
Vm ax - .. .. - .. _
S
1
Il
__
_,_V———
,
,
'
S+IC
max
Vmax
—
A
2
*
{
__1_,1_
_.1_
K…
K’…
[Si
K… K‘…
[S]
K’…=K… (1+Ël)
K}n>Km
Ki
1
1
K
[I]
K
I]
—,=——+—m—(l+—) pentedeladroite=_rn
l+[—
V
Vmax
vmax [S]
Ki
Vm3x
(
Ki
)
Le K… de la réaction augmente : l’enzyme a moins d’afnité POUr le
substrat.
La vitesse maximale (V max) reste inchangée pour des valeurs de [S]
sufsamment élevées ; l’inhibition est levée par excès de substrat.
Exemples d’inhibition compétitive :
1) le malonaïe prend la place du succinate sur la succinodéshydr0génase lors de la réaction succinaæ —>fuma faïe2) le produit final P est [.C. de l’enzyme.
Collection PCEM / B/OCHIMIE 1
W
a…
a) Inhibition compétitive (LG.).
Le plus souvent l’inhibiteur a la même forme que le substrat (analogue
structural du substrat) et prend la place de celui—ci sur le site actif de l’enzyme.
I
(EI)
P + E
Soient : [I] la concentration en inhibiteur (maintenue constante) ;
îKi la constante de dissociation du complexe (EI) ;
: v’ la vitesse de réaction en présence —de-l’inhibiteur ;
:K;“ le K… apparent de la réaction.
,
S
1
,s_+
v
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I
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1
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K
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I]
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Vmax
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Ki
Vm3x
(
Ki
)
Le K… de la réaction augmente : l’enzyme a moins d’afnité POUr le
substrat.
La vitesse maximale (V max) reste inchangée pour des valeurs de [S]
sufsamment élevées ; l’inhibition est levée par excès de substrat.
Exemples d’inhibition compétitive :
1) le malonaïe prend la place du succinate sur la succinodéshydr0génase lors de la réaction succinaæ —>fuma faïe2) le produit final P est [.C. de l’enzyme.