‘
\
PROTEINES
,
en résumé il suft
de “l’éleCtrophorèäranmé;
de Constater
franchement
séparées (et on conclut sans arnbiguité que la“séquencen° '. est
si l’0n a une seule tache plus ou moinsinfonne
n’a“ pratique:
ment pas migré (et on conclut qu’il s’agit de la séquence n° ©).
EE
A
1 — La liaison 1q(mq> …
’
deux restes dŸacides aminés Portantdes
s=as dela
liaison..
‘
_ï
2
pont «« disulfurei
rar = SH) portées
.: 1«5…9ü
…, ,
3
sé=
«de
des ïpr0téin‘esentre
les fonctions amines (——NH2 ou —NH) et
"portées
par les Ca de deux acides a-aminés : elléest représentée par la g. @
-‘j *4 ; La liaison
ou des atomes
pouvant
ou
“ou
—COOH, ou at0mes por—teurs
libres) Ÿ:î
le cas
la g
"‘
4“Les
se créent
entreles restes d’acides (};—aminés
isopropyl par
exemple) : elles se trouvent
B: — Dès liaisons non
sontleshæsons, @ et ©
_
C — a — ce
et @ qui seront coupées
sous l’action d’un Chauffagèïrapide à 60 °C en milieu aqueux;
b —— La liaison peptidique . sera Coupéespéciquement par l’hydrolyse en milieu acide
lîébultion pendant 48 h (toutefois toutes les
autres liaisons auront été également rompues par cette méthode).
La conséquence de la
liaisons non covalentes sur le plan
pratique est le phénomène de dénaturation qui correspond à une modication
"
des«structùressecondaires et
(sans que la structure primaire ne soit
touchée).—
peut être le fait d’agents chimiques (solvants
ou physiques (chauffage, ultrasons, ...)