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Collection PCEM / BIOCHIMIE 1
W
alphabétique) :ARG, CYS, GLU, GLY, ILE, PHE, PRO et THR.
* hydrolyses enzymatiques :
—
une aminopeptidase libère CYS ;
—
une carboxypeptidase libère GLY ;
—
une nouvelle hydrolyse par la seule carboxypeptidase fait appa—
raitre l’acide a—aminé le plus basique.
3ème question : quelles sont vos conclusions ‘?
* hydrolyse partielle par l’acide chlorhydrique:
Après électrophorêse de l’hydrolysat à pH 7, on n’obtient que 5 taches
colorables par la ninhydrine et réparties de la façon suivante sur l’électrophorègramme :
—
deux vers l’anode :- et E ;
—
deux vers la cathode : m et
;
——
une n’ayant pratiuement pas mi é :..
L’étude séparée de'
,-,Ê et%montre
que :
—.
et
sont des dipeptides ;
,[Ê] et. des tripeptides ;
——
seul E etlcontiennent
de la PRO ;
—' ,
et m contiennent un acide a—an1iné qui peut être oxydé et
dont le produit d’oxydation décarboxylé est la taurine ;
—. contient un acide a-aminé estériable par H3PO4, alors que ni
ni .ne le contiennent ;
—. est hydrolysé par une dipeptidase. Le mélange des deux acides
car—aminés, bien que soumis à une décarboxylation enzymatique, reste actif
sur la lumière polarisée.
4ème question : donner la composition des 5 peptides
,. ,- ,
@ et_.sans en préciser l’ordre.
d
5ème question : quelles sont les deux formules possibles du nonapeptie
.
… : quelles méthodes d’étude mettriez-vous en œuvre pour
permettre de trancher entre ces deux formules et n’en conserver qu’une
seule ?
m Soit la structure schématique d’une molécule protéique dans laquelle
certains restes d’acides «Jr—aminés sont représentés :
A) Associer à chacune des lettres le chiffre correspondant au type de liaison
indiqué ci-dessous: