Ionophores macrocycliques naturels
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hydrogène avec plusieurs molécules d’eau. Dans le macrocycle B, tous les
carbonyles sont orientés vers l’intérieur, ce qui permet aux C = O (Pro) de
former trois liaisons hydrogène avec les groupes NH (Gly) du macrocycle A.
De plus les NH (Gly) du cycle B forment des liaisons hydrogène avec l’anion
CIO4- (I 1712, d). I1 est possible que la différence entre la stoechiométrie en
solution ( I :1) et celle observée à l’état solide (2 : i ) ait pour origine la forte
stabilisation de ce dernier complexe par le vaste réseau de liaisons hydrogène.
Avec Mg2+, l’étude aux rayons X du complexe 1 :1 montre (Fig. 2.25~) que
la coordination du cation est assurée par trois carbonyles (Gly) et trois
molécules d’eau (1 17c).
Notons enfin que le cyclo (Pro-Gly)3 forme aussi des complexes avec des
sels d’ammonium et plus particulièrement avec des sels d’amino-acides (1 17e).
b) Cyclo-(D- Val-L-Pro-L- Val-D-Pro)3, Prolinomycine
Prenant comme base la valinomycine, archétype des ionophores naturels,
de nombreux analogues ont été synthétisés par différents groupes.
Dans un article ancien, décrivant la synthèse de la prolinomycine, les
auteurs exposent très clairement la démarche qu’ils ont suivie pour la
conception de ce composé. Dans cet analogue cyclopeptidique de la valinomycine, synthétisé par Gisin et Merrifield (1 IS), les liaisons ester de la
valinomycine sont remplacées par des liaisons peptidiques assurées par les
groupes proline. I1 complexe les métaux alcalins plus fortement que la
vaiinomycine, mais les transporte plus lentement à travers les membranes
lipidiques (1 19 - 122).
Figure 2.26
COL, Acta Cryst., B36, 1052, 1980, (123)]. (vue stéréoscopique).
Structure du complexe Rb’-prolinomycine. [D’après L.K. Steinrauf et
La structure du complexe de rubidium (Fig. 2.26) a été étudiée aux rayons
X et a mis en évidence l’influence (( structurante )) de la proline (123). La
rotation restreinte au niveau des résidus proline entraîne une diminution de
la mobilité conformationnelle de la prolinomycine, mobilité importante dans
les processus de complexation et de décomplexation. Ceci peut expliquer que,
bien que meilleur complexant que la valinomycine, ce cyclopeptide est un
moins bon transporteur.
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hydrogène avec plusieurs molécules d’eau. Dans le macrocycle B, tous les
carbonyles sont orientés vers l’intérieur, ce qui permet aux C = O (Pro) de
former trois liaisons hydrogène avec les groupes NH (Gly) du macrocycle A.
De plus les NH (Gly) du cycle B forment des liaisons hydrogène avec l’anion
CIO4- (I 1712, d). I1 est possible que la différence entre la stoechiométrie en
solution ( I :1) et celle observée à l’état solide (2 : i ) ait pour origine la forte
stabilisation de ce dernier complexe par le vaste réseau de liaisons hydrogène.
Avec Mg2+, l’étude aux rayons X du complexe 1 :1 montre (Fig. 2.25~) que
la coordination du cation est assurée par trois carbonyles (Gly) et trois
molécules d’eau (1 17c).
Notons enfin que le cyclo (Pro-Gly)3 forme aussi des complexes avec des
sels d’ammonium et plus particulièrement avec des sels d’amino-acides (1 17e).
b) Cyclo-(D- Val-L-Pro-L- Val-D-Pro)3, Prolinomycine
Prenant comme base la valinomycine, archétype des ionophores naturels,
de nombreux analogues ont été synthétisés par différents groupes.
Dans un article ancien, décrivant la synthèse de la prolinomycine, les
auteurs exposent très clairement la démarche qu’ils ont suivie pour la
conception de ce composé. Dans cet analogue cyclopeptidique de la valinomycine, synthétisé par Gisin et Merrifield (1 IS), les liaisons ester de la
valinomycine sont remplacées par des liaisons peptidiques assurées par les
groupes proline. I1 complexe les métaux alcalins plus fortement que la
vaiinomycine, mais les transporte plus lentement à travers les membranes
lipidiques (1 19 - 122).
Figure 2.26
COL, Acta Cryst., B36, 1052, 1980, (123)]. (vue stéréoscopique).
Structure du complexe Rb’-prolinomycine. [D’après L.K. Steinrauf et
La structure du complexe de rubidium (Fig. 2.26) a été étudiée aux rayons
X et a mis en évidence l’influence (( structurante )) de la proline (123). La
rotation restreinte au niveau des résidus proline entraîne une diminution de
la mobilité conformationnelle de la prolinomycine, mobilité importante dans
les processus de complexation et de décomplexation. Ceci peut expliquer que,
bien que meilleur complexant que la valinomycine, ce cyclopeptide est un
moins bon transporteur.