Ionophores macrocycliques naturels
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et 3 liaisons hydrogène de type 3 + 1 (coude y) (Fig. 2.24a). La rigidité est
assurée par ces liaisons H et les groupes proline.
En milieu polaire, la conformation n’est plus symétrique du fait de la
présence d’une liaison peptidique cis. La structure de ce dernier conformère
a été confirmée par une étude aux rayons X. On voit (Fig. 2.24b) qu’il n’y
a pas de liaisons hydrogène intramoléculaires dans cette conformation, mais
formation d’un dimère (Fig. 2.24~) par liaisons hydrogène intermoléculaires ( I 17c).
I C )
Figure 2.24 Conformations du cyclo (L-Pro-Gly), : en milieu peu polaire (a), en
milieu polaire (b). Dans ce dernier cas, la structure aux rayons X révèle l’existence
de dimères (c). [D’après E.R. Blout et coll., G Peptides, polypeptides and proteins »,
John Wiley and Sons, 1974, p. 266; Acc. Chem. Res., 9, 106, 1976, (117a)l et K.I.
Varughese et coll., Roc. Nut1 Acad. Sci. USA, 79, 4519, 1982, (117c)l.
Les études en solution ont montré que le cyclo(L-Pro-Gly)3 forme des
complexes avec de nombreux cations (1 17b). En ce qui concerne les cations
alcalins, il présente une sélectivité pour Li+ et Na+, vis-à-vis de K+ et des
cations plus gros. Le complexe avec Ca2+ a une constante de stabilité de 1,l
x 105 M - 1
dans I’acétonitrile. Avec Mg2+, trois types de complexes se
forment avec des stoechiométries, Mg2+ : ligand, de 2 :1, 1 :1 et 1 :2. Dans
tous ces complexes, l’hexapeptide a une symétrie C3 (toutes les liaisons
peptidiques sont trans ), mais il perd les liaisons hydrogène intramoléculaires
du cyclopeptide libre (Fig. 2.25a).
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et 3 liaisons hydrogène de type 3 + 1 (coude y) (Fig. 2.24a). La rigidité est
assurée par ces liaisons H et les groupes proline.
En milieu polaire, la conformation n’est plus symétrique du fait de la
présence d’une liaison peptidique cis. La structure de ce dernier conformère
a été confirmée par une étude aux rayons X. On voit (Fig. 2.24b) qu’il n’y
a pas de liaisons hydrogène intramoléculaires dans cette conformation, mais
formation d’un dimère (Fig. 2.24~) par liaisons hydrogène intermoléculaires ( I 17c).
I C )
Figure 2.24 Conformations du cyclo (L-Pro-Gly), : en milieu peu polaire (a), en
milieu polaire (b). Dans ce dernier cas, la structure aux rayons X révèle l’existence
de dimères (c). [D’après E.R. Blout et coll., G Peptides, polypeptides and proteins »,
John Wiley and Sons, 1974, p. 266; Acc. Chem. Res., 9, 106, 1976, (117a)l et K.I.
Varughese et coll., Roc. Nut1 Acad. Sci. USA, 79, 4519, 1982, (117c)l.
Les études en solution ont montré que le cyclo(L-Pro-Gly)3 forme des
complexes avec de nombreux cations (1 17b). En ce qui concerne les cations
alcalins, il présente une sélectivité pour Li+ et Na+, vis-à-vis de K+ et des
cations plus gros. Le complexe avec Ca2+ a une constante de stabilité de 1,l
x 105 M - 1
dans I’acétonitrile. Avec Mg2+, trois types de complexes se
forment avec des stoechiométries, Mg2+ : ligand, de 2 :1, 1 :1 et 1 :2. Dans
tous ces complexes, l’hexapeptide a une symétrie C3 (toutes les liaisons
peptidiques sont trans ), mais il perd les liaisons hydrogène intramoléculaires
du cyclopeptide libre (Fig. 2.25a).