262 Chimie pour les étudiants en médecine ...
voque un affaiblissement des liaisons du réactif, rendant ainsi ce dernier
plus apte à réagir.
16. 7 La catalyse enzymatique
Pratiquement toutes les réactions biochimiques qui se déroulent dans
les organismes vivants sont contrôlées par des enzymes, lesquelles sont
des catalyseurs biologiques. Les enzymes sont des protéines dont l'activité dépend du mode de repliement de la (ou des) chaîne(s) peptidique(s)
dont ces molécules sont constituées. Ainsi, l'enzyme adopte, à la suite
de ces repliements, une conformation particulière, telle qu'il s'y présente un site d'ancrage, appelé site actif, pour la molécule ciblée par
l'enzyme, qu'on appelle le substrat. Cet ancrage du substrat est tout à
fait spécifique, de sorte qu'une enzyme particulière ne réagit normalement qu'avec un seul substrat ou, en tout cas, qu'avec un groupe
restreint de substrats fort ressemblants. Ainsi, par exemple, la D-glucose-oxydase ne fixera que le o-glucose et pas du tout le L-glucose ou
n'importe quel autre glucide. De même, l'alcool-déshydrogénase présente un site d'ancrage pour les alcools de fa ible masse moléculaire
mais pas pour les autres sortes de molécules, quelles qu'elles soient.
Une modélisation simple du mécanisme d'action des enzymes
apparaît dans la figure 16.4.
Le substrat interagit avec la poche active de l'enzyme, cette dernière
adoptant une forme, un gabarit et des motifs exactement adaptés pour
réceptionner le substrat auquel elle est destinée. La combinaison du
substrat avec l'enzyme qui résulte de l'ancrage est appelée le complexe
enzyme-substrat. Il s'ensuit alors une transformation chimique, dans
le cas présent la scission de la molécule par coupure de liaisons. Enfin,
l'enzyme laisse les produits s'en aller et se retrouve prêt à accueillir
une autre molécule de substrat.
� Complexe enzyme-substrat � Prod�its J'?
Substrat
C-J
Figure 16.4 Représentation schématique du mécanisme d'une réaction
catalysée par une enzyme.
En réalité, les interactions sont un peu plus compliquées que ce que
ce schéma laisse entrevoir. Dès que l'ancrage est amorcé, les conformations, tant de l'enzyme que du substrat, se modifient quelque peu.
Cette altération imposée de la forme du substrat a pour effet de créer des
tensions au niveau de ses liaisons. Bref, ledit substrat est plus apte à
réagir. De surcroît, le changement de conformation de l'enzyme permet
voque un affaiblissement des liaisons du réactif, rendant ainsi ce dernier
plus apte à réagir.
16. 7 La catalyse enzymatique
Pratiquement toutes les réactions biochimiques qui se déroulent dans
les organismes vivants sont contrôlées par des enzymes, lesquelles sont
des catalyseurs biologiques. Les enzymes sont des protéines dont l'activité dépend du mode de repliement de la (ou des) chaîne(s) peptidique(s)
dont ces molécules sont constituées. Ainsi, l'enzyme adopte, à la suite
de ces repliements, une conformation particulière, telle qu'il s'y présente un site d'ancrage, appelé site actif, pour la molécule ciblée par
l'enzyme, qu'on appelle le substrat. Cet ancrage du substrat est tout à
fait spécifique, de sorte qu'une enzyme particulière ne réagit normalement qu'avec un seul substrat ou, en tout cas, qu'avec un groupe
restreint de substrats fort ressemblants. Ainsi, par exemple, la D-glucose-oxydase ne fixera que le o-glucose et pas du tout le L-glucose ou
n'importe quel autre glucide. De même, l'alcool-déshydrogénase présente un site d'ancrage pour les alcools de fa ible masse moléculaire
mais pas pour les autres sortes de molécules, quelles qu'elles soient.
Une modélisation simple du mécanisme d'action des enzymes
apparaît dans la figure 16.4.
Le substrat interagit avec la poche active de l'enzyme, cette dernière
adoptant une forme, un gabarit et des motifs exactement adaptés pour
réceptionner le substrat auquel elle est destinée. La combinaison du
substrat avec l'enzyme qui résulte de l'ancrage est appelée le complexe
enzyme-substrat. Il s'ensuit alors une transformation chimique, dans
le cas présent la scission de la molécule par coupure de liaisons. Enfin,
l'enzyme laisse les produits s'en aller et se retrouve prêt à accueillir
une autre molécule de substrat.
� Complexe enzyme-substrat � Prod�its J'?
Substrat
C-J
Figure 16.4 Représentation schématique du mécanisme d'une réaction
catalysée par une enzyme.
En réalité, les interactions sont un peu plus compliquées que ce que
ce schéma laisse entrevoir. Dès que l'ancrage est amorcé, les conformations, tant de l'enzyme que du substrat, se modifient quelque peu.
Cette altération imposée de la forme du substrat a pour effet de créer des
tensions au niveau de ses liaisons. Bref, ledit substrat est plus apte à
réagir. De surcroît, le changement de conformation de l'enzyme permet