204 Chimie pour les étudiants en médecine ...
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Il
c
/ ' s /
Thioester
0
Il
c
/ '- /
0
Ester
Comparaison entre un
thioester et un ester ordinaire.
Pont disulfure
s
1 + 2 Glutathion-SH
s
Pont disulfure
réduit
SH + Glutathion-S-S-Glutathion
SH
Figure 12.2 Réduction, à l'aide de glutathion, de ponts disulfure indésirables dans les protéines.
L'aptitude des groupes thiol à être oxydés et vice versa est mesurée
par le potentiel standard de réduction (voir chapitre 13). Les valeurs
typiques oscillent entre - 0,23 V et - 0,29 V, ce qui signifie que de tels
composés se situent au beau milieu de la zone des réactions redox biologiques. En d'autres mots, ces composés peuvent aussi bien agir comme
oxydants ou comme réducteurs. Ainsi, le glutathion est une molécule
(voir tableau 12.1) qui est impliquée dans la maintenance des contenus
cellulaires à leur étage d'oxydation correct. Cette molécule intervient
par exemple pour réduire les ponts disulfure indésirables dans certaines
protéines (voir figure 12.2). Elle est également l'une des molécules responsables de l'élimination des peroxydes (R-0-0-H, dangereux et très
réactionnels) qui se forment à la suite de réactions d'oxydation dans
les cellules :
2 Glutathion-SH + ROOH �
Glutathion-S-S-Glutathion + ROH + H20
Ceci aboutit à la fo rmation d'alcools, lesquels sont moins réactionnels
et donc moins dangereux. Le glutathion est réduit enzymatiquement
de manière à maintenir, dans les cellules, un rapport typique fo rme
réduite/forme oxydée égal à 500/l.
On retrouve également deux groupes thiol à proximité immédiate
dans l'acide lipoïque (voir tableau 12.1). Ces deux groupes thiol aident
à exécuter certaines réactions impliquées dans la décarboxylation oxydative de divers acides P-cétoniques en provenance des acides gras. Ceci
permet de fournir de l'énergie aux cellules.
Les thiols réagissent avec les acides carboxyliques pour fournir des
thioesters :
RSH + HOOCR' � R'COSR + H20
Thiol Acide organique Thioester Eau
Dans la marge, la structure d'un thioester est comparée à celle d'un
ester ordinaire. Les thioesters sont plus réactionnels que les esters ordinaires (c'est-à-dire oxygénés) parce que ces derniers sont stabilisés par
résonance (figure 12.3) alors que ceci n'existe pas chez les thioesters.
Ceci, avec le fait que la liaison carbone-soufre des thioesters est plus
faible que la liaison carbone-oxygène des esters ordinaires, signifie que
les cellules vivantes ont évolué en faisant intervenir des thioesters en
guise d'intermédiaires dans leurs réactions chimiques.
Ainsi, des thiols comme la coenzyme A (voir tableau 12.1) permettent de former des thioesters qui servent comme intermédiaires dans
de nombreuses réactions biochimiques.
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Il
c
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Thioester
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Il
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Ester
Comparaison entre un
thioester et un ester ordinaire.
Pont disulfure
s
1 + 2 Glutathion-SH
s
Pont disulfure
réduit
SH + Glutathion-S-S-Glutathion
SH
Figure 12.2 Réduction, à l'aide de glutathion, de ponts disulfure indésirables dans les protéines.
L'aptitude des groupes thiol à être oxydés et vice versa est mesurée
par le potentiel standard de réduction (voir chapitre 13). Les valeurs
typiques oscillent entre - 0,23 V et - 0,29 V, ce qui signifie que de tels
composés se situent au beau milieu de la zone des réactions redox biologiques. En d'autres mots, ces composés peuvent aussi bien agir comme
oxydants ou comme réducteurs. Ainsi, le glutathion est une molécule
(voir tableau 12.1) qui est impliquée dans la maintenance des contenus
cellulaires à leur étage d'oxydation correct. Cette molécule intervient
par exemple pour réduire les ponts disulfure indésirables dans certaines
protéines (voir figure 12.2). Elle est également l'une des molécules responsables de l'élimination des peroxydes (R-0-0-H, dangereux et très
réactionnels) qui se forment à la suite de réactions d'oxydation dans
les cellules :
2 Glutathion-SH + ROOH �
Glutathion-S-S-Glutathion + ROH + H20
Ceci aboutit à la fo rmation d'alcools, lesquels sont moins réactionnels
et donc moins dangereux. Le glutathion est réduit enzymatiquement
de manière à maintenir, dans les cellules, un rapport typique fo rme
réduite/forme oxydée égal à 500/l.
On retrouve également deux groupes thiol à proximité immédiate
dans l'acide lipoïque (voir tableau 12.1). Ces deux groupes thiol aident
à exécuter certaines réactions impliquées dans la décarboxylation oxydative de divers acides P-cétoniques en provenance des acides gras. Ceci
permet de fournir de l'énergie aux cellules.
Les thiols réagissent avec les acides carboxyliques pour fournir des
thioesters :
RSH + HOOCR' � R'COSR + H20
Thiol Acide organique Thioester Eau
Dans la marge, la structure d'un thioester est comparée à celle d'un
ester ordinaire. Les thioesters sont plus réactionnels que les esters ordinaires (c'est-à-dire oxygénés) parce que ces derniers sont stabilisés par
résonance (figure 12.3) alors que ceci n'existe pas chez les thioesters.
Ceci, avec le fait que la liaison carbone-soufre des thioesters est plus
faible que la liaison carbone-oxygène des esters ordinaires, signifie que
les cellules vivantes ont évolué en faisant intervenir des thioesters en
guise d'intermédiaires dans leurs réactions chimiques.
Ainsi, des thiols comme la coenzyme A (voir tableau 12.1) permettent de former des thioesters qui servent comme intermédiaires dans
de nombreuses réactions biochimiques.