Les mécanismes réactionnels en chimie organique (et en biochimie) 187
L'alcool est ainsi libéré de l'ester et il subsiste l'acide carboxylique sous
forme de carboxylate. L'ensemble d'un tel processus est schématisé dans
la figure 11.13 dans le cas de l'hydrolyse, par une solution aqueuse d'hydroxyde de sodium, de l'éthanoate d'éthyle. L'hydrolyse de cet ester fournit de l'éthanol ainsi que de l'éthanoate de sodium. Dans la biosphère, ce
mécanisme trouve son équivalent dans l'hydrolyse sélective des liaisons
peptidiques adjacentes à un acide aminé aromatique grâce à l'intervention d'une enzyme, la chymotrypsine, qui est une sérine-protéase. Ledit
mécanisme est décrit dans l'encadré 11.4 et dans la figure 11.14.
À l'intérieur des cellules, la métabolisation des protéines implique
souvent l'une ou l'autre hydrolyse par l'entremise d'une cystéineprotéase. Cette enzyme hydrolyse la liaison peptidique en une amine
et un acide carboxylique. Un thioester fait office d'intermédiaire. Les
diverses étapes de cette réaction sont développées dans l'encadré 11.5
et dans la figure 11.15.
ooc Il 0 +
H3C --C-- OCH2CH3
)
Q
ow
'f
L'une des paires électroniques de l'ion hydroxyde
cherche à atteindre l'atome de carbone
du carbonyle, lequel est légèrement positivé.
En même temps, les électrons de la double
liaison se déportent vers l'atome d'oxygène
légèrement négativé.
Une nouvelle liaison oxygène-carbone
s'est formée, tandis que l'atome d'oxygène
du carbonyle est porteur d'une charge négative.
0
Il
HC--C 3
1
+
oL'intermédiaire anionique se réarrange,
Un ion éthanoate
avec le rabattement d'une paire électronique
s'est formé.
de l'oxygène négatif pour recréer la double liaison
du carbonyle. Il y a éjection d'un ion éthoxyde dont l'atome
d'oxygène capte au passage le proton du groupe hydroxyle.
Figure 11.13 L'addition nucléophile d'un ion hydroxyde à la double liaison
polaire d'un ester, en l'occurrence l'éthanoate d'éthyle, suivie d'une élimination, aboutissant à un ion éthanoate et à de l'éthanol.
Une molécule
d'éthanol a été libérée.
L'alcool est ainsi libéré de l'ester et il subsiste l'acide carboxylique sous
forme de carboxylate. L'ensemble d'un tel processus est schématisé dans
la figure 11.13 dans le cas de l'hydrolyse, par une solution aqueuse d'hydroxyde de sodium, de l'éthanoate d'éthyle. L'hydrolyse de cet ester fournit de l'éthanol ainsi que de l'éthanoate de sodium. Dans la biosphère, ce
mécanisme trouve son équivalent dans l'hydrolyse sélective des liaisons
peptidiques adjacentes à un acide aminé aromatique grâce à l'intervention d'une enzyme, la chymotrypsine, qui est une sérine-protéase. Ledit
mécanisme est décrit dans l'encadré 11.4 et dans la figure 11.14.
À l'intérieur des cellules, la métabolisation des protéines implique
souvent l'une ou l'autre hydrolyse par l'entremise d'une cystéineprotéase. Cette enzyme hydrolyse la liaison peptidique en une amine
et un acide carboxylique. Un thioester fait office d'intermédiaire. Les
diverses étapes de cette réaction sont développées dans l'encadré 11.5
et dans la figure 11.15.
ooc Il 0 +
H3C --C-- OCH2CH3
)
Q
ow
'f
L'une des paires électroniques de l'ion hydroxyde
cherche à atteindre l'atome de carbone
du carbonyle, lequel est légèrement positivé.
En même temps, les électrons de la double
liaison se déportent vers l'atome d'oxygène
légèrement négativé.
Une nouvelle liaison oxygène-carbone
s'est formée, tandis que l'atome d'oxygène
du carbonyle est porteur d'une charge négative.
0
Il
HC--C 3
1
+
oL'intermédiaire anionique se réarrange,
Un ion éthanoate
avec le rabattement d'une paire électronique
s'est formé.
de l'oxygène négatif pour recréer la double liaison
du carbonyle. Il y a éjection d'un ion éthoxyde dont l'atome
d'oxygène capte au passage le proton du groupe hydroxyle.
Figure 11.13 L'addition nucléophile d'un ion hydroxyde à la double liaison
polaire d'un ester, en l'occurrence l'éthanoate d'éthyle, suivie d'une élimination, aboutissant à un ion éthanoate et à de l'éthanol.
Une molécule
d'éthanol a été libérée.