Après l’étude de ce chapitre, je devrais être en mesure :
de dénir acide aminé, acide aminé essentiel, chaîne
latérale, peptide, protéine, liaison peptidique et résidu
d’acide aminé ;
de décrire le nom, la classe, la structure et le symbole
(à trois lettres et à une lettre) de chaque acide aminé
génétiquement codé ;
de dénir zwitterion, point isoélectrique, charge effective moyenne et électrophorèse ;
de déterminer la forme prédominante d’un acide
aminé dans une solution aqueuse de pH donné ;
de déterminer la charge effective moyenne d’un acide
aminé dans une solution aqueuse de pH donné ;
de décrire le fonctionnement de la technique
d’électrophorèse ;
de prévoir la disposition des bandes durant une électrophorèse d’un mélange d’acides aminés dénis,
dans une solution aqueuse de pH donné ;
de prévoir les produits obtenus et les conditions expérimentales nécessaires au cours des réactions suivantes permettant de préparer un acide aminé :
• substitution nucléophile sur un acide carboxylique
α-bromé (réaction de Hofmann),
• synthèse de Gabriel sur un dérivé α-bromé d’un
ester malonique,
• addition de cyanure de potassium sur un aldéhyde, suivie d’une hydrolyse acide (synthèse de
Strecker) ;
de décrire la séparation des énantiomères d’un acide
aminé par formation de sels diastéréoisomériques ;
de prévoir les produits obtenus et les conditions expérimentales nécessaires au cours des réactions suivantes d’un acide aminé :
• réaction avec un chlorure d’acyle ou un anhydride
en présence de pyridine,
• réaction avec un alcool en milieu acide chaud,
• réaction avec la ninhydrine ;
de classer les peptides et les protéines d’après la nature
de leurs constituants, la nature des chaînes ou des
cycles, le nombre de ces chaînes ou cycles, la forme
des molécules et la fonction biologique ;
d’illustrer la séquence des résidus d’acides aminés
d’une chaîne polypeptidique sous forme développée
ou sous forme simpliée (symboles à trois lettres ou à
une lettre pour les acides aminés) ;
de dénir la nature d’un pont disulfure ;
de nommer un peptide d’après la nature et la séquence
des résidus d’acides aminés ;
de décrire les étapes de la détermination du contenu
d’un peptide ou d’une protéine en acides aminés ;
de déterminer la séquence des résidus d’acides aminés
(structure primaire) d’un peptide ou d’une protéine à
partir des résultats de ses réactions avec les réactifs ou
les enzymes suivants :
• 1-uoro-2,4-dinitrobenzène (réactif de Sanger),
• isothiocyanate de phényle (réactif d’Edman),
• carboxypeptidase Y,
• trypsine,
• chymotrypsine,
• cyanure de brome ;
de dénir structure primaire, structure secondaire,
hélice α, feuillet β, structure tertiaire et structure
quaternaire ;
de décrire les caractéristiques structurales de la liaison
peptidique ;
de déterminer la nature des résidus d’acides aminés
favorisant ou empêchant l’occurrence de l’hélice α ou
du feuillet β dans la structure secondaire des peptides
et des protéines ;
de dénir les types de liaisons et d’interactions qui
assurent le maintien de la structure tertiaire d’un peptide ou d’une protéine ;
d’expliquer le phénomène de dénaturation d’une
protéine ;
de concevoir (séquence des étapes et conditions réactionnelles de chacune) la synthèse d’un peptide selon
la méthode classique ainsi que par la technique en
phase solide.
VÉRIFICATION DES CONNAISSANCES
Nature et classi?cation des acides aminés
6.13 Dessinez la projection de Fischer de l’acide l-glutamique. Déterminez la conguration (R ou S) du centre
asymétrique.
6.14 Dessinez la formule tridimensionnelle de la d-isoleucine en conservant intacte la conguration R du carbone
asymétrique de la chaîne latérale. Quelle est la relation d’isomérie entre ce composé et l’isoleucine naturelle ?
EXERCICES SUPPLÉMENTAIRES
Exercices supplémentaires
305
de dénir acide aminé, acide aminé essentiel, chaîne
latérale, peptide, protéine, liaison peptidique et résidu
d’acide aminé ;
de décrire le nom, la classe, la structure et le symbole
(à trois lettres et à une lettre) de chaque acide aminé
génétiquement codé ;
de dénir zwitterion, point isoélectrique, charge effective moyenne et électrophorèse ;
de déterminer la forme prédominante d’un acide
aminé dans une solution aqueuse de pH donné ;
de déterminer la charge effective moyenne d’un acide
aminé dans une solution aqueuse de pH donné ;
de décrire le fonctionnement de la technique
d’électrophorèse ;
de prévoir la disposition des bandes durant une électrophorèse d’un mélange d’acides aminés dénis,
dans une solution aqueuse de pH donné ;
de prévoir les produits obtenus et les conditions expérimentales nécessaires au cours des réactions suivantes permettant de préparer un acide aminé :
• substitution nucléophile sur un acide carboxylique
α-bromé (réaction de Hofmann),
• synthèse de Gabriel sur un dérivé α-bromé d’un
ester malonique,
• addition de cyanure de potassium sur un aldéhyde, suivie d’une hydrolyse acide (synthèse de
Strecker) ;
de décrire la séparation des énantiomères d’un acide
aminé par formation de sels diastéréoisomériques ;
de prévoir les produits obtenus et les conditions expérimentales nécessaires au cours des réactions suivantes d’un acide aminé :
• réaction avec un chlorure d’acyle ou un anhydride
en présence de pyridine,
• réaction avec un alcool en milieu acide chaud,
• réaction avec la ninhydrine ;
de classer les peptides et les protéines d’après la nature
de leurs constituants, la nature des chaînes ou des
cycles, le nombre de ces chaînes ou cycles, la forme
des molécules et la fonction biologique ;
d’illustrer la séquence des résidus d’acides aminés
d’une chaîne polypeptidique sous forme développée
ou sous forme simpliée (symboles à trois lettres ou à
une lettre pour les acides aminés) ;
de dénir la nature d’un pont disulfure ;
de nommer un peptide d’après la nature et la séquence
des résidus d’acides aminés ;
de décrire les étapes de la détermination du contenu
d’un peptide ou d’une protéine en acides aminés ;
de déterminer la séquence des résidus d’acides aminés
(structure primaire) d’un peptide ou d’une protéine à
partir des résultats de ses réactions avec les réactifs ou
les enzymes suivants :
• 1-uoro-2,4-dinitrobenzène (réactif de Sanger),
• isothiocyanate de phényle (réactif d’Edman),
• carboxypeptidase Y,
• trypsine,
• chymotrypsine,
• cyanure de brome ;
de dénir structure primaire, structure secondaire,
hélice α, feuillet β, structure tertiaire et structure
quaternaire ;
de décrire les caractéristiques structurales de la liaison
peptidique ;
de déterminer la nature des résidus d’acides aminés
favorisant ou empêchant l’occurrence de l’hélice α ou
du feuillet β dans la structure secondaire des peptides
et des protéines ;
de dénir les types de liaisons et d’interactions qui
assurent le maintien de la structure tertiaire d’un peptide ou d’une protéine ;
d’expliquer le phénomène de dénaturation d’une
protéine ;
de concevoir (séquence des étapes et conditions réactionnelles de chacune) la synthèse d’un peptide selon
la méthode classique ainsi que par la technique en
phase solide.
VÉRIFICATION DES CONNAISSANCES
Nature et classi?cation des acides aminés
6.13 Dessinez la projection de Fischer de l’acide l-glutamique. Déterminez la conguration (R ou S) du centre
asymétrique.
6.14 Dessinez la formule tridimensionnelle de la d-isoleucine en conservant intacte la conguration R du carbone
asymétrique de la chaîne latérale. Quelle est la relation d’isomérie entre ce composé et l’isoleucine naturelle ?
EXERCICES SUPPLÉMENTAIRES
Exercices supplémentaires
305