En?n, de nombreux peptides et protéines contiennent des résidus cystéine (cet acide
aminé possède un groupement fonctionnel thiol), et deux résidus peuvent être reliés
par une liaison disulfure SOS appelée pont disulfure (voir la ?gure 6.23).
Figure 6.23 Formation d’un pont disulfure par oxydation de deux résidus cystéine
Ce lien covalent particulier permet de rapprocher de façon signi?cative des résidus d’acides aminés qui sont normalement éloignés dans la séquence d’un peptide
ou d’une protéine. Lorsque ce lien s’effectue entre les résidus cystéine situés sur deux
c haînes peptidiques différentes, ces deux chaînes sont donc retenues ensemble. Ce phénomène est présent dans l’insuline, une hormone sécrétée par le pancréas et régularisant le métabolisme des sucres. Le pont disulfure est habituellement représenté par un
simple trait entre les deux résidus cystéine
3 . Un exemple est présenté dans la ?gure 6.24
pour la somatostatine, une hormone participant à la régulation du taux d’insuline.
Figure 6.24
Structure de la somatostatine
(pont disulfure en vert)
Exercice 6.7 Dessinez la représentation en perspective des peptides suivants :
a) AspOTrpOSec
b) ThrOPheOAsnOAsnONH 2
c) GlnOCysOValOCysOSer
6.6.3 Nomenclature des peptides et des protéines
Les peptides ayant une faible masse molaire sont nommés en mentionnant chacun des
résidus d’acides aminés qui les composent dans un ordre de gauche à droite et sans
espaces. Au nom des acides aminés est ajouté le suf?xe « -yl », puis le suf?xe « -ine » pour
l’acide aminé C-terminal. Le tripeptide AspOLysOPro est appelé « aspartyllysylproline ». La séquence ne peut être inversée, puisqu’un tripeptide différent serait obtenu,
soit ProOLysOAsp, et il aurait plutôt comme nom « acide prolyllysylaspartique ».
Lorsque les peptides sont plus gros, c’est plutôt leur nom trivial qui est utilisé, par
exemple la somatostatine dans la ?gure 6.24. Les protéines sont également appelées
par leur nom trivial.
272 Chapitre 6 Protides
aminé possède un groupement fonctionnel thiol), et deux résidus peuvent être reliés
par une liaison disulfure SOS appelée pont disulfure (voir la ?gure 6.23).
Figure 6.23 Formation d’un pont disulfure par oxydation de deux résidus cystéine
Ce lien covalent particulier permet de rapprocher de façon signi?cative des résidus d’acides aminés qui sont normalement éloignés dans la séquence d’un peptide
ou d’une protéine. Lorsque ce lien s’effectue entre les résidus cystéine situés sur deux
c haînes peptidiques différentes, ces deux chaînes sont donc retenues ensemble. Ce phénomène est présent dans l’insuline, une hormone sécrétée par le pancréas et régularisant le métabolisme des sucres. Le pont disulfure est habituellement représenté par un
simple trait entre les deux résidus cystéine
3 . Un exemple est présenté dans la ?gure 6.24
pour la somatostatine, une hormone participant à la régulation du taux d’insuline.
Figure 6.24
Structure de la somatostatine
(pont disulfure en vert)
Exercice 6.7 Dessinez la représentation en perspective des peptides suivants :
a) AspOTrpOSec
b) ThrOPheOAsnOAsnONH 2
c) GlnOCysOValOCysOSer
6.6.3 Nomenclature des peptides et des protéines
Les peptides ayant une faible masse molaire sont nommés en mentionnant chacun des
résidus d’acides aminés qui les composent dans un ordre de gauche à droite et sans
espaces. Au nom des acides aminés est ajouté le suf?xe « -yl », puis le suf?xe « -ine » pour
l’acide aminé C-terminal. Le tripeptide AspOLysOPro est appelé « aspartyllysylproline ». La séquence ne peut être inversée, puisqu’un tripeptide différent serait obtenu,
soit ProOLysOAsp, et il aurait plutôt comme nom « acide prolyllysylaspartique ».
Lorsque les peptides sont plus gros, c’est plutôt leur nom trivial qui est utilisé, par
exemple la somatostatine dans la ?gure 6.24. Les protéines sont également appelées
par leur nom trivial.
272 Chapitre 6 Protides