L’acide aminé le plus simple est la glycine (ou acide 2-aminoéthanoïque). Cet acide
aminé ne comporte pas de chaîne latérale sur le carbone α (R = H) et n’a donc pas
de carbone asymétrique. Tous les autres acides aminés possèdent au moins le carbone α comme carbone asymétrique. Par analogie avec la projection de Fischer du
l- glycéraldéhyde, les acides aminés naturels sont de série l (voir la ?gure 6.4).
L’isomérisation d’un acide aminé de la série l à la série d est possible, mais souvent
empêchée chez les organismes vivants. Après la mort, une lente racémisation s’effectue,
mais la vitesse dépend de la nature de l’acide aminé, du pH et de la température : par
exemple, l’acide aspartique a une demi-vie d’isomérisation de 3000 ans à 25 °C et à
pH 7. Le degré d’isomérisation des acides aminés est très souvent utilisé en archéologie
comme méthode de datation, et son utilisation demande un échantillon beaucoup plus
faible que celle au carbone 14 (
14 C).
Le carbone asymétrique des acides aminés est, dans la majorité des cas, de con?guration S. La chaîne latérale de l’isoleucine et de la thréonine possède aussi un autre
carbone asymétrique, qui est de con?guration R.
En 1806, le chimiste et pharmacien français Nicolas Louis Vauquelin (1763-1829)
fut le premier à isoler un acide aminé, l’asparagine, à partir du jus d’asperge. Le dernier acide aminé isolé à ce jour est la pyrrolysine, découverte en 2002 dans le microbe
Methanosarcina barkeri par une équipe américaine de l’Université d’État de l’Ohio.
Parmi les 22 acides aminés génétiquement codés, seule la pyrrolysine se trouve exclusivement chez les microorganismes ; la sélénocystéine est présente dans les microbes,
mais aussi dans les cellules des mammifères.
Plusieurs êtres vivants ne peuvent synthétiser certains acides aminés nécessaires au
bon fonctionnement de l’organisme. Ceux-ci doivent donc être obtenus à partir du
régime alimentaire ; ils sont dits acides aminés essentiels. Chez les humains, huit acides
aminés sont essentiels, soit la valine, la leucine, l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane, la thréonine, la méthionine et la lysine. Il faut aussi ajouter l’histidine et
l’arginine (acides aminés semi-essentiels) pour les enfants. Ces acides aminés sont marqués d’un astérisque dans la ?gure 6.3 (voir page précédente). Les céréales (maïs, orge,
blé, riz) sont particulièrement recommandées pour permettre de combler les besoins
de l’organisme en acides aminés essentiels.
6.2.2 Autres acides a-aminés
Les peptides et les protéines peuvent souvent contenir des acides aminés qui ne font pas
partie des acides aminés énumérés dans la ?gure 6.3. C’est le cas, entre autres, pour la cystine, la 4-hydroxyproline (ou simplement hydroxyproline) et la ε-N-méthyllysine (voir
la ?gure 6.5). Ces acides aminés résultent d’une transformation biochimique des acides
aminés qui leur sont précurseurs, soit respectivement la cystéine, la proline et la lysine.
Figure 6.5
Structures de la
4-hydroxyproline, de la cystine
et de la ε-N-méthyllysine
L’hydroxyproline est un constituant majeur du collagène (voir la section 6.7.4.2 E,
p. 287 ) ; elle se trouve entre autres dans la peau et les os.
La cystine est l’équivalent de deux molécules de cystéine réunies. Cet acide aminé est
notamment présent dans les ongles, les cheveux et la laine. Les liens unissant la cystine
à d’autres acides aminés sont dif?ciles à briser, et seuls quelques organismes possèdent
les enzymes pour en assurer l’hydrolyse. C’est le cas de la mite Tineola bisselliella, qui se
fait ainsi un festin des vêtements de laine.
Figure 6.4
Projections de Fischer
d’un acide aminé de série l
et du l-glycéraldéhyde
En 1806, Nicolas Louis Vauquelin
(1763-1829), chimiste et
pharmacien français, isola un
premier acide aminé, l’asparagine,
à partir du jus d’asperge.
La mite Tineola bisselliella se
nourrit notamment de laine, qui
contient un grand pourcentage
de cystine.
258 Chapitre 6 Protides
aminé ne comporte pas de chaîne latérale sur le carbone α (R = H) et n’a donc pas
de carbone asymétrique. Tous les autres acides aminés possèdent au moins le carbone α comme carbone asymétrique. Par analogie avec la projection de Fischer du
l- glycéraldéhyde, les acides aminés naturels sont de série l (voir la ?gure 6.4).
L’isomérisation d’un acide aminé de la série l à la série d est possible, mais souvent
empêchée chez les organismes vivants. Après la mort, une lente racémisation s’effectue,
mais la vitesse dépend de la nature de l’acide aminé, du pH et de la température : par
exemple, l’acide aspartique a une demi-vie d’isomérisation de 3000 ans à 25 °C et à
pH 7. Le degré d’isomérisation des acides aminés est très souvent utilisé en archéologie
comme méthode de datation, et son utilisation demande un échantillon beaucoup plus
faible que celle au carbone 14 (
14 C).
Le carbone asymétrique des acides aminés est, dans la majorité des cas, de con?guration S. La chaîne latérale de l’isoleucine et de la thréonine possède aussi un autre
carbone asymétrique, qui est de con?guration R.
En 1806, le chimiste et pharmacien français Nicolas Louis Vauquelin (1763-1829)
fut le premier à isoler un acide aminé, l’asparagine, à partir du jus d’asperge. Le dernier acide aminé isolé à ce jour est la pyrrolysine, découverte en 2002 dans le microbe
Methanosarcina barkeri par une équipe américaine de l’Université d’État de l’Ohio.
Parmi les 22 acides aminés génétiquement codés, seule la pyrrolysine se trouve exclusivement chez les microorganismes ; la sélénocystéine est présente dans les microbes,
mais aussi dans les cellules des mammifères.
Plusieurs êtres vivants ne peuvent synthétiser certains acides aminés nécessaires au
bon fonctionnement de l’organisme. Ceux-ci doivent donc être obtenus à partir du
régime alimentaire ; ils sont dits acides aminés essentiels. Chez les humains, huit acides
aminés sont essentiels, soit la valine, la leucine, l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane, la thréonine, la méthionine et la lysine. Il faut aussi ajouter l’histidine et
l’arginine (acides aminés semi-essentiels) pour les enfants. Ces acides aminés sont marqués d’un astérisque dans la ?gure 6.3 (voir page précédente). Les céréales (maïs, orge,
blé, riz) sont particulièrement recommandées pour permettre de combler les besoins
de l’organisme en acides aminés essentiels.
6.2.2 Autres acides a-aminés
Les peptides et les protéines peuvent souvent contenir des acides aminés qui ne font pas
partie des acides aminés énumérés dans la ?gure 6.3. C’est le cas, entre autres, pour la cystine, la 4-hydroxyproline (ou simplement hydroxyproline) et la ε-N-méthyllysine (voir
la ?gure 6.5). Ces acides aminés résultent d’une transformation biochimique des acides
aminés qui leur sont précurseurs, soit respectivement la cystéine, la proline et la lysine.
Figure 6.5
Structures de la
4-hydroxyproline, de la cystine
et de la ε-N-méthyllysine
L’hydroxyproline est un constituant majeur du collagène (voir la section 6.7.4.2 E,
p. 287 ) ; elle se trouve entre autres dans la peau et les os.
La cystine est l’équivalent de deux molécules de cystéine réunies. Cet acide aminé est
notamment présent dans les ongles, les cheveux et la laine. Les liens unissant la cystine
à d’autres acides aminés sont dif?ciles à briser, et seuls quelques organismes possèdent
les enzymes pour en assurer l’hydrolyse. C’est le cas de la mite Tineola bisselliella, qui se
fait ainsi un festin des vêtements de laine.
Figure 6.4
Projections de Fischer
d’un acide aminé de série l
et du l-glycéraldéhyde
En 1806, Nicolas Louis Vauquelin
(1763-1829), chimiste et
pharmacien français, isola un
premier acide aminé, l’asparagine,
à partir du jus d’asperge.
La mite Tineola bisselliella se
nourrit notamment de laine, qui
contient un grand pourcentage
de cystine.
258 Chapitre 6 Protides