6.1 Classi?cation des protides
Les Égyptiens utilisaient déjà la gélatine (extraite des os et de la peau des animaux) et
l’albumine des blancs d’œufs comme liants pour coller les morceaux d’ivoire et d’ébène
ou pour ?xer les pigments sur la pierre. Mais ce n’est qu’au xviii
e siècle que l’intérêt
relatif à la nature et aux propriétés de ces substances agglutinantes (du latin gluten
signi?ant « colle ») s’est vraiment manifesté.
En 1789, le chimiste français Antoine François de Fourcroy (1755-1809) cite les
caractéristiques de ces substances : goût insipide, solubles dans l’eau froide et très solubles dans l’ammoniaque, formant un précipité lorsque chauffées. Au début du xix
e siècle,
plusieurs constituants fondamentaux sont isolés ; ils seront appelés plus tard « acides
aminés ». C’est le cas de la glycine et de la leucine, qui sont extraites respectivement de
la gélatine et de tissus musculaires. En 1839, le chimiste hollandais Gerrit Jan Mulder
(1802-1880) constate que des substances agglutinantes d’origines diverses, telles la gélatine, l’albumine et la caséine (du lait), ont des formules empiriques très similaires : elles
pourraient donc être constituées d’une unité de base commune. Comme ces substances
agglutinantes se trouvent un peu partout dans les règnes végétal et animal, le chimiste
suédois Jöns Jacob Berzelius (1779-1848) leur donne le nom « protéines » (du grec proteios signi?ant « de première importance »).
Au xx
e siècle, il est démontré que les protéines sont en fait des polymères d’acides
aminés. C’est au congrès de Karlsbad, en 1902, que le grand chimiste allemand
Hermann Emil Fischer (1852-1919) con?rme le processus d’hydrolyse des protéines :
elles se décomposent d’abord en fragments plus petits, que Fischer appelle « peptides »
(l’équivalent des oligosaccharides dans les glucides), puis en unités de base, les acides
aminés (voir la ?gure 6.1).
Figure 6.1
Niveaux de complexité
structurale des protides
6.2 Nature et classi?cation des acides aminés
Les acides aminés sont classés en fonction de la position du groupement amine par rapport au groupement acide. Leurs propriétés sont abordées dans les sections qui suivent.
6.2.1 Acides α -aminés
Comme cela a été mentionné précédemment, l’hydrolyse acide à chaud des protéines
en libère les unités fondamentales, les acides aminés. Une hydrolyse basique décomposerait plusieurs acides aminés et entraînerait une racémisation du carbone asymétrique présent. L’analyse de ces acides aminés montre qu’ils comportent tous au moins
un groupement fonctionnel acide carboxylique et un groupement fonctionnel amine
situés sur le carbone adjacent (α) au groupement carboxyle : ce sont donc des acides
α-aminés. La ?gure 6.2 montre la formule générale des acides α-aminés.
Les acides α-aminés naturels (ou génétiquement codés par les acides nucléiques,
voir le chapitre 7) étant présents dans les peptides et les protéines (d’origine végétale
ou animale) sont au nombre de 22. Ils sont habituellement classés selon la nature de
leur chaîne latérale carbonée (hydrophobe, hydrophile, acide ou basique) et symbolisés
par un code à trois lettres ou, plus récemment, par un code à une lettre. La ?gure 6.3
énumère les noms, les symboles et les structures de ces 22 acides α-aminés.
Figure 6.2
Formule générale des acides
α-aminés
256 Chapitre 6 Protides
Les Égyptiens utilisaient déjà la gélatine (extraite des os et de la peau des animaux) et
l’albumine des blancs d’œufs comme liants pour coller les morceaux d’ivoire et d’ébène
ou pour ?xer les pigments sur la pierre. Mais ce n’est qu’au xviii
e siècle que l’intérêt
relatif à la nature et aux propriétés de ces substances agglutinantes (du latin gluten
signi?ant « colle ») s’est vraiment manifesté.
En 1789, le chimiste français Antoine François de Fourcroy (1755-1809) cite les
caractéristiques de ces substances : goût insipide, solubles dans l’eau froide et très solubles dans l’ammoniaque, formant un précipité lorsque chauffées. Au début du xix
e siècle,
plusieurs constituants fondamentaux sont isolés ; ils seront appelés plus tard « acides
aminés ». C’est le cas de la glycine et de la leucine, qui sont extraites respectivement de
la gélatine et de tissus musculaires. En 1839, le chimiste hollandais Gerrit Jan Mulder
(1802-1880) constate que des substances agglutinantes d’origines diverses, telles la gélatine, l’albumine et la caséine (du lait), ont des formules empiriques très similaires : elles
pourraient donc être constituées d’une unité de base commune. Comme ces substances
agglutinantes se trouvent un peu partout dans les règnes végétal et animal, le chimiste
suédois Jöns Jacob Berzelius (1779-1848) leur donne le nom « protéines » (du grec proteios signi?ant « de première importance »).
Au xx
e siècle, il est démontré que les protéines sont en fait des polymères d’acides
aminés. C’est au congrès de Karlsbad, en 1902, que le grand chimiste allemand
Hermann Emil Fischer (1852-1919) con?rme le processus d’hydrolyse des protéines :
elles se décomposent d’abord en fragments plus petits, que Fischer appelle « peptides »
(l’équivalent des oligosaccharides dans les glucides), puis en unités de base, les acides
aminés (voir la ?gure 6.1).
Figure 6.1
Niveaux de complexité
structurale des protides
6.2 Nature et classi?cation des acides aminés
Les acides aminés sont classés en fonction de la position du groupement amine par rapport au groupement acide. Leurs propriétés sont abordées dans les sections qui suivent.
6.2.1 Acides α -aminés
Comme cela a été mentionné précédemment, l’hydrolyse acide à chaud des protéines
en libère les unités fondamentales, les acides aminés. Une hydrolyse basique décomposerait plusieurs acides aminés et entraînerait une racémisation du carbone asymétrique présent. L’analyse de ces acides aminés montre qu’ils comportent tous au moins
un groupement fonctionnel acide carboxylique et un groupement fonctionnel amine
situés sur le carbone adjacent (α) au groupement carboxyle : ce sont donc des acides
α-aminés. La ?gure 6.2 montre la formule générale des acides α-aminés.
Les acides α-aminés naturels (ou génétiquement codés par les acides nucléiques,
voir le chapitre 7) étant présents dans les peptides et les protéines (d’origine végétale
ou animale) sont au nombre de 22. Ils sont habituellement classés selon la nature de
leur chaîne latérale carbonée (hydrophobe, hydrophile, acide ou basique) et symbolisés
par un code à trois lettres ou, plus récemment, par un code à une lettre. La ?gure 6.3
énumère les noms, les symboles et les structures de ces 22 acides α-aminés.
Figure 6.2
Formule générale des acides
α-aminés
256 Chapitre 6 Protides