274 Réactions de reconnaissance d’oligosaccharides importantes dans le monde vivant
fortement suggéré par leur ordre d’apparition chez l’homme. L‘antigène i, dont
l’épitope est 17.20, est exprimé sur les érythrocytes du nouveau-né, par exemple
dans le sang du cordon ombilical. I1 disparaît au cours de la première année de
l’existence au profit de l’antigène I, épitope 17.19. Ces structures sont sans doute
portées à la fois par des glycolipides et des glycoprotéines. L‘ordre d’apparition
paraît rationnel, si on suppose que la ramification résulte de l’action de transférases. Cependant, c’est l’ordre inverse que l’on observe au cours du développement embryonnaire de la souris, comme nous allons le détailler ci-dessous.
On met en évidence l’expression des antigènes de différenciation au site même
où ils se manifestent sur l’embryon par observation microscopique des coupes.
Celles-ci sont traitées par l’anticorps qui se fixe aux sites où se trouve l’antigène.
On élimine l’excès d’anticorps par lavage et on visualise sa présence aux sites où
il a été retenu par combinaison spécifique avec une molécule fluorescente. C’est
l’antigène I qui apparaît aux stades précoces, dès le zygote, et l’antigène i n’apparaît qu’après cinq jours, au début de la différentiation visible des cellules[ls~.
Evidemment, l’apparition précoce de l’oligosaccharide ramifié est surprenante et,
parmi les explications possibles, on a suggéré la persistance dans l’ovocyte d’une
glycosyl transférase maternelle. Un nouvel antigène, SSEA- 1 (Stage Spécijk
Embryonic Antigen), dont l’épitope est 17.24, s’exprime au stade à huit cellules[161. Son expression est transitoire, car il n’est plus exprimé qu’en un nombre
restreint de sites chez la souris adulte. Sa structure 17.24 suggère que son expression est le résultat de la fucosylation d’une unité terminale non réductrice N-acétyllactosamine des antigènes i ou I. Une seconde fucosylation, donnant 17.25,
abolit la réactivité vis-à-vis de l’anticorps anti SSEA-I. Ces observations suggèrent un mécanisme pour expliquer l’apparition et la disparition des antigènes
durant les diverses phases de l’embryogénèse : l’addition (par des transférases) ou
l’élimination (par des hydrolases) d’unités monosaccharidiques. De même, chez
l’homme, les antigènes de groupes sanguins, ABH apparaissent sur des organes
variés à diverses étapes du développement et, parfois, ne sont plus finalement
décelables.
Gal p (1 +4) GlcNAc
1 :
Gal p (1 -4) GlcNAc
3
1 : I l
Fuc a
F u c a Fuc a
17.24
17.25
On a exprimé l’opinion que ces antigènes de différenciation jouent le rôle d’un
code postal. Ces molécules, par un système d’adhésions, commanderaient la route
que doivent suivre les cellules d’un embryon pour arriver à leur place et, notamment, se rassembler dans les gros organes. Mais ce trafic doit être organisé par des
e facteurs >> ou des << agents de la circulation ». I1 faut donc d’autres molécules
pour reconnaître ces antigènes, rôle que pourraient tenir des lectines à proximité.
fortement suggéré par leur ordre d’apparition chez l’homme. L‘antigène i, dont
l’épitope est 17.20, est exprimé sur les érythrocytes du nouveau-né, par exemple
dans le sang du cordon ombilical. I1 disparaît au cours de la première année de
l’existence au profit de l’antigène I, épitope 17.19. Ces structures sont sans doute
portées à la fois par des glycolipides et des glycoprotéines. L‘ordre d’apparition
paraît rationnel, si on suppose que la ramification résulte de l’action de transférases. Cependant, c’est l’ordre inverse que l’on observe au cours du développement embryonnaire de la souris, comme nous allons le détailler ci-dessous.
On met en évidence l’expression des antigènes de différenciation au site même
où ils se manifestent sur l’embryon par observation microscopique des coupes.
Celles-ci sont traitées par l’anticorps qui se fixe aux sites où se trouve l’antigène.
On élimine l’excès d’anticorps par lavage et on visualise sa présence aux sites où
il a été retenu par combinaison spécifique avec une molécule fluorescente. C’est
l’antigène I qui apparaît aux stades précoces, dès le zygote, et l’antigène i n’apparaît qu’après cinq jours, au début de la différentiation visible des cellules[ls~.
Evidemment, l’apparition précoce de l’oligosaccharide ramifié est surprenante et,
parmi les explications possibles, on a suggéré la persistance dans l’ovocyte d’une
glycosyl transférase maternelle. Un nouvel antigène, SSEA- 1 (Stage Spécijk
Embryonic Antigen), dont l’épitope est 17.24, s’exprime au stade à huit cellules[161. Son expression est transitoire, car il n’est plus exprimé qu’en un nombre
restreint de sites chez la souris adulte. Sa structure 17.24 suggère que son expression est le résultat de la fucosylation d’une unité terminale non réductrice N-acétyllactosamine des antigènes i ou I. Une seconde fucosylation, donnant 17.25,
abolit la réactivité vis-à-vis de l’anticorps anti SSEA-I. Ces observations suggèrent un mécanisme pour expliquer l’apparition et la disparition des antigènes
durant les diverses phases de l’embryogénèse : l’addition (par des transférases) ou
l’élimination (par des hydrolases) d’unités monosaccharidiques. De même, chez
l’homme, les antigènes de groupes sanguins, ABH apparaissent sur des organes
variés à diverses étapes du développement et, parfois, ne sont plus finalement
décelables.
Gal p (1 +4) GlcNAc
1 :
Gal p (1 -4) GlcNAc
3
1 : I l
Fuc a
F u c a Fuc a
17.24
17.25
On a exprimé l’opinion que ces antigènes de différenciation jouent le rôle d’un
code postal. Ces molécules, par un système d’adhésions, commanderaient la route
que doivent suivre les cellules d’un embryon pour arriver à leur place et, notamment, se rassembler dans les gros organes. Mais ce trafic doit être organisé par des
e facteurs >> ou des << agents de la circulation ». I1 faut donc d’autres molécules
pour reconnaître ces antigènes, rôle que pourraient tenir des lectines à proximité.