Généralités. Le complexe ABP-L-arabinose
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I
H , N - - - .
/ - -
NH
Glu 14
Figure 14.1 Schéma du réseau de liaisons hydrogène dans le complexe L-arabinose ABP.
D’après F. A. Quiocho, Pure Appl. Chem., 61 (1985) 1293-1306 (publié avec l’aimable
autorisation de International Union of Pure and Applied Chemistry).
et leur adaptation finale au sucre ne peut être réalisée que par un changement
conformationnel de la protéine.
Une propriété commune de toutes ces protéines périplasmiques est leur capacité à complexer les anomères a et p sans différence visible. Ceci s’explique facilement par le schéma des liaisons hydrogène. L‘alignement très précis de l’un des
oxygènes de l’aspartate lui permet d’accepter une liaison hydrogène aussi bien de
l’anomère a que de l’anomère p, sans aucune perturbation du reste du réseau,
14.2. La figure 14.1 donne un schéma topologique du réseau de liaisons hydrogène. La conformation du sucre est restée normale, 4C,, dans le complexe.
Forces de Van der Waals
Tous les atomes lourds du L-arabinose sont en contact de Van der Waals
(d < 4 A) avec ceux de la protéine-hôte. I1 y a à peu près 54 contacts en tout,
nombre inhabituellement élevé, dû au réseau dense de liaisons hydrogènes. Celuici entraîne une grande compacité. La face << hydrophobe >> a du pyranose, où
dominent les liaisons C-H, repose en partie sur le noyau indolique du tryptopha-
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H , N - - - .
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Glu 14
Figure 14.1 Schéma du réseau de liaisons hydrogène dans le complexe L-arabinose ABP.
D’après F. A. Quiocho, Pure Appl. Chem., 61 (1985) 1293-1306 (publié avec l’aimable
autorisation de International Union of Pure and Applied Chemistry).
et leur adaptation finale au sucre ne peut être réalisée que par un changement
conformationnel de la protéine.
Une propriété commune de toutes ces protéines périplasmiques est leur capacité à complexer les anomères a et p sans différence visible. Ceci s’explique facilement par le schéma des liaisons hydrogène. L‘alignement très précis de l’un des
oxygènes de l’aspartate lui permet d’accepter une liaison hydrogène aussi bien de
l’anomère a que de l’anomère p, sans aucune perturbation du reste du réseau,
14.2. La figure 14.1 donne un schéma topologique du réseau de liaisons hydrogène. La conformation du sucre est restée normale, 4C,, dans le complexe.
Forces de Van der Waals
Tous les atomes lourds du L-arabinose sont en contact de Van der Waals
(d < 4 A) avec ceux de la protéine-hôte. I1 y a à peu près 54 contacts en tout,
nombre inhabituellement élevé, dû au réseau dense de liaisons hydrogènes. Celuici entraîne une grande compacité. La face << hydrophobe >> a du pyranose, où
dominent les liaisons C-H, repose en partie sur le noyau indolique du tryptopha-