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Acides sialiques et oligosaccharides sialylés
COOH
AcHN
HO
I
HO
HO
OH
HO
OMe
12.21a
COOH
A C O *
AcHN
HO
HO h
0
&
O
H
OH
NHAC
12.21b
COOH
OH
N H A C
AcHN
OH
HO
1 2 . 2 2
Toutefois, il semble que la majorité des oligosaccharides sialylés impliqués
dans les phénomènes de reconnaissance présentent la liaison glycosidique
Neu5Ac-a- (2-3)-Gal. On peut isoler du foie de porc sans difficultés excessives
une transférase utilisable pour ce couplage, dont le substrat naturel est I’enchaînement p-D-Gal-( 1 4 3)-D-GalNXc. Cctte transférase catalyse aussi le couplage
sur le motif P-D-Gal-(l + 3)-D-GlcNAc et a permis de préparer 140 mg du trisaccharide 12.22, l’épitope << CA 50 >> d’un antigène exprimé abondamment en
association avec certaines
On observera que l’association des schémas réactionnels des figures 12.1 et
12.2 forme un cycle de sialylation complet, qui en principe doit fonctionner avec
seulement des quantités catalytiques de CMP. Toutefois une activité enzymatique
parasite de la synthétase isolée de la cervelle de veau, impossible à éliminer
économiquement, empêche le fonctionnement de ce cycle, qui a été réalisé avec
la synthétase obtenue par clonage. Les deux transférases, a - (2 + 6) et
a - (2 + 3) ont également été obtenues par clonage[23] [241.