Préparations des acides sialiques
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drolyse dépend des substituants sur l’acide neuraminique et de la position de la
liaison sur le résidu pénultième. A la limite, l’activité peut être pratiquement
nulle. Le produit primaire de l’action de la neuraminidase de Clostridium perfringens sur un a-sialoside est l’anomère a , qui s’isomérise ensuite lentement en p.
Pour terminer, il faut mentionner un sucre étroitement lié à l’acide sialique,
dans sa structure et sa filiation biologique, l’acide 3-désoxy-D-glycero-D-gulucto-nonulosonique 12.5, ou KDN. Cet acide a été isolé à l’échelle du pg d’une
polysialoglycoprotéine des œufs de la truite arc-en-ciel. I1 est localisé exclusivement à l’extrémité non réductrice des chaînes polysialiques et jouerait un rôle
dans l’activation des œufs des salmonidés en les protégeant contre la sialidase. I1
se présente comme un acide sialique hydrolytiquement désaminé.
12.2 PRÉPARATIONS DES ACIDES SIALIQUES
On trouve en France dans les épiceries chinoises des préparations conditionnées pour la confection des potages de nids d’hirondelle. Elles contiennent 10 %
de leur poids d’acide sialique combiné, que l’on peut récupérer par hydrolyse avec
de l’acide sulfurique dilué et chaud, suivie d’une séparation sur une colonne
d’échangeur d’anions. Le procédé est simple, niais la matière première est relativement coûteuse. Comme il y a en ce moment dans le monde une forte demande
en acides sialiques pour les recherches en biologie humaine, on a proposé des procédés de caractère enzymatique qui ne reposent plus sur un approvisionnement
Les mammifères fabriquent leur acide sialique par condensation aldolique du
phospho-enolpyruvate et du phosphate en 6 de la IV-acétylmannosamine (Réaction
( 12.1)). Une enzyme kinase catalyse la phosphorylation de la N-acétylmannosamine et une phosphatase catalyse la déphosphatation de l’acide sialique. Ces
étapes de phosphorylation et déphosphorylation sont irréversibles, si bien que la
synthèse peut être totale même avec de faibles concentrations de substrat. Une
variante de la réaction (1 2. l), observée chez la bactérie Neisseria meningitidis utilise la N-acétylmannosamine non phosphatée. Cependant ce ne sont pas ces
enzymes que l’on a utilisées en synthèse préparative, mais une aldolase microbienne qui catalyse l’équilibre (12.2). Cette enzyme a probablement un rôle cata-
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drolyse dépend des substituants sur l’acide neuraminique et de la position de la
liaison sur le résidu pénultième. A la limite, l’activité peut être pratiquement
nulle. Le produit primaire de l’action de la neuraminidase de Clostridium perfringens sur un a-sialoside est l’anomère a , qui s’isomérise ensuite lentement en p.
Pour terminer, il faut mentionner un sucre étroitement lié à l’acide sialique,
dans sa structure et sa filiation biologique, l’acide 3-désoxy-D-glycero-D-gulucto-nonulosonique 12.5, ou KDN. Cet acide a été isolé à l’échelle du pg d’une
polysialoglycoprotéine des œufs de la truite arc-en-ciel. I1 est localisé exclusivement à l’extrémité non réductrice des chaînes polysialiques et jouerait un rôle
dans l’activation des œufs des salmonidés en les protégeant contre la sialidase. I1
se présente comme un acide sialique hydrolytiquement désaminé.
12.2 PRÉPARATIONS DES ACIDES SIALIQUES
On trouve en France dans les épiceries chinoises des préparations conditionnées pour la confection des potages de nids d’hirondelle. Elles contiennent 10 %
de leur poids d’acide sialique combiné, que l’on peut récupérer par hydrolyse avec
de l’acide sulfurique dilué et chaud, suivie d’une séparation sur une colonne
d’échangeur d’anions. Le procédé est simple, niais la matière première est relativement coûteuse. Comme il y a en ce moment dans le monde une forte demande
en acides sialiques pour les recherches en biologie humaine, on a proposé des procédés de caractère enzymatique qui ne reposent plus sur un approvisionnement
Les mammifères fabriquent leur acide sialique par condensation aldolique du
phospho-enolpyruvate et du phosphate en 6 de la IV-acétylmannosamine (Réaction
( 12.1)). Une enzyme kinase catalyse la phosphorylation de la N-acétylmannosamine et une phosphatase catalyse la déphosphatation de l’acide sialique. Ces
étapes de phosphorylation et déphosphorylation sont irréversibles, si bien que la
synthèse peut être totale même avec de faibles concentrations de substrat. Une
variante de la réaction (1 2. l), observée chez la bactérie Neisseria meningitidis utilise la N-acétylmannosamine non phosphatée. Cependant ce ne sont pas ces
enzymes que l’on a utilisées en synthèse préparative, mais une aldolase microbienne qui catalyse l’équilibre (12.2). Cette enzyme a probablement un rôle cata-