PRO TEINES E TA CIDES AIM/NES
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Du résultat expérimental obtenu on peut déduire que
le nonapeptide
étudié est formé d’une seule chaîne comprenant deux CYS (car après
réduction, le nombre de
au nombre total de CYS
présentes dans le peptide)
sont reliées par un pont disulfure (
—
'
‘
‘
‘
‘
‘
2ème question : nous venonsdé voir que le nonapéptide possédait un
pont disulfure intrachaine, donc on“ s’attend «*à trouver deux CYS dans la
composition en acides
obtenue après hydrolyse , totale et chromatographie de partageant papier. D’ailleurs après coloration pa‘r 1a—ninhÿdrie
la coloration doit étre
plus intense à l’endroit du chromatogramme
correspondant àla CYS.
…
-
‘
Enfait,la;compositiondu nonapeptide est la suivante :
1 ARG,
CYS,«1 GLU, 1<
ILE, «1 PHE, läPRO…et-l PHE-'(d’où8 ta—
ches seulementsurle chromatogramme): …
.,
a
…
.»
3ème question? l’extrémité N—teninale du nonapeptide est
une des CYS ;
_
‘
.
…
»
parla séquence
ARG -— GLY—CO‘0H f
-
4ème question plusieurs moléCules du
ont été'coupées par
l’hydrolyse chlorhydrique et on a ainsi obtenu 5 peptides différents pouvant
contenir le ou les mêmes acides oz—aminés
coupé les liaisons
peptidiques au hasard).
_
L’électrophorèse qui a permis de séparer ensuite ces 5 peptides est effectuée
à pH
On peut donc‘co‘nclùre que lespeptides
et
(qui migrent
@
) sont «chargés plus ou mOins négatiVement et de ce fait
contiennent vraisemblablement des acides oz-aminés acides qui, à pH 7, seront
porteurs de charges négatives. Ene‘ffet, les pHi de ces acides a—aminés ont des
valeurs proches de 3 ; donc le pH auquel est effectuée l’électrophorèse (7)
étant plus basique que ces pHiin aura départ des protons et apparition des
formes
.
A l’inverse les peptides @ et
migrent vers la cathode (pôle @)
donc
vraisemblablement des acides a—aminés basiques.
Quant
peptide [Ô] il contient exclusivement des acides a—aminés neuvaleurs proches de 6 —— 6,5) ou un mélange égal
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Du résultat expérimental obtenu on peut déduire que
le nonapeptide
étudié est formé d’une seule chaîne comprenant deux CYS (car après
réduction, le nombre de
au nombre total de CYS
présentes dans le peptide)
sont reliées par un pont disulfure (
—
'
‘
‘
‘
‘
‘
2ème question : nous venonsdé voir que le nonapéptide possédait un
pont disulfure intrachaine, donc on“ s’attend «*à trouver deux CYS dans la
composition en acides
obtenue après hydrolyse , totale et chromatographie de partageant papier. D’ailleurs après coloration pa‘r 1a—ninhÿdrie
la coloration doit étre
plus intense à l’endroit du chromatogramme
correspondant àla CYS.
…
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Enfait,la;compositiondu nonapeptide est la suivante :
1 ARG,
CYS,«1 GLU, 1<
ILE, «1 PHE, läPRO…et-l PHE-'(d’où8 ta—
ches seulementsurle chromatogramme): …
.,
a
…
.»
3ème question? l’extrémité N—teninale du nonapeptide est
une des CYS ;
_
‘
.
…
»
parla séquence
ARG -— GLY—CO‘0H f
-
4ème question plusieurs moléCules du
ont été'coupées par
l’hydrolyse chlorhydrique et on a ainsi obtenu 5 peptides différents pouvant
contenir le ou les mêmes acides oz—aminés
coupé les liaisons
peptidiques au hasard).
_
L’électrophorèse qui a permis de séparer ensuite ces 5 peptides est effectuée
à pH
On peut donc‘co‘nclùre que lespeptides
et
(qui migrent
@
) sont «chargés plus ou mOins négatiVement et de ce fait
contiennent vraisemblablement des acides oz-aminés acides qui, à pH 7, seront
porteurs de charges négatives. Ene‘ffet, les pHi de ces acides a—aminés ont des
valeurs proches de 3 ; donc le pH auquel est effectuée l’électrophorèse (7)
étant plus basique que ces pHiin aura départ des protons et apparition des
formes
.
A l’inverse les peptides @ et
migrent vers la cathode (pôle @)
donc
vraisemblablement des acides a—aminés basiques.
Quant
peptide [Ô] il contient exclusivement des acides a—aminés neuvaleurs proches de 6 —— 6,5) ou un mélange égal