Spéciation et chélation dans le vivant
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La
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a u to ris é e e s t un
d é lit
— le phosphate d’uranyle correspond à la forme précipitée dans les lysosomes
après exposition aiguë (Mirto et al., 1999 ; Carrière et al., 2008).
Quant à la spéciation de la fraction cytotoxique dans ces cellules, elle n’est
pas encore arrêtée. Les hypothèses portent sur une forme phosphatée de l’uranyle internalisée par un co-transporteur NaPi (Müller et al., 2006) mais restent à
investiguer.
Enfin, d’après une étude réalisée in vivo sur des extraits protéiques rénaux
de rongeurs contaminés à l’uranium via leur eau de boisson (Frelon et al., sous
presse), un comportement similaire à celui dans le sang semblerait avoir lieu au
niveau rénal. En effet, une fraction non négligeable de l’uranium apparaît colocalisée avec de nombreuses protéines rénales tandis que la fraction principale,
décrite comme étant sous forme carbonatée (Carrière et al., 2005) ou phosphatée
(Millier et al., 2006), n’a pas été détectée par la technique utilisée (électrophorèse
sur gel, détection ICP-MS).
L’uranium paraît, comme décrit précédemment, avoir une spéciation biologique
complexe et un comportement opportuniste avec une affinité pour les chélateurs
du fer, du calcium mais aussi du cuivre.
cotransporteur
2.2. Acides intermédiaires : cas du cobalt
Dans le cas de Co2+, une étude in vitro montre que ses formes biodisponibles
dans des conditions de culture cellulaire sont les complexes histidine et carbonates. Cette étude a montré que 25 % de cobalt entrant au niveau cellulaire étaient
localisés en majorité dans le cytosol (77 %) avec environ un tiers retrouvé avec
des protéines de poids moléculaires moyen i.e. 10-50 kDa (Bresson et al., 2006).
La nature de ces protéines reste cependant à investiguer.
Dans le foie et le rein de marsouins (Yang et al., 2008) ainsi que dans le foie
d’oiseaux vivant en milieu marin (Nam et al., 2005), le cobalt est aussi retrouvé
majoritairement au niveau cytosolique mais a priori complexé à des protéines
de haut poids moléculaire. Dans ces études environnementales l’état d’oxydation
du cobalt n’est pas spécifié et peut être à l’origine des différences observées avec
l’étude in vitro où la spéciation a été maîtrisée.
2.3. Acides mous : exemples de spéciation du cadmium, du césium
et du sélénium
2.3.1. Spéciation du cadmium : des plantes à l’homme
Une fois dans le cytoplasme des cellules végétales, alors que le zinc est lié au
malate pour passer dans la vacuole, le cadmium passerait, comme le Cu, sous
forme de complexe avec les phytochélatines. Par la suite, le faible pH vacuolaire
favorisant sa libération du complexe, il serait lié à un acide organique (Greger,
1999). Cette affinité soufre (élément constitutif des phytochélatines) - cadmium,
déjà présentée précédemment, est mise en évidence aussi bien dans des haricots
(Weigel et Jager, 1980) que dans de l’orge (Persson et al., 2006).
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— le phosphate d’uranyle correspond à la forme précipitée dans les lysosomes
après exposition aiguë (Mirto et al., 1999 ; Carrière et al., 2008).
Quant à la spéciation de la fraction cytotoxique dans ces cellules, elle n’est
pas encore arrêtée. Les hypothèses portent sur une forme phosphatée de l’uranyle internalisée par un co-transporteur NaPi (Müller et al., 2006) mais restent à
investiguer.
Enfin, d’après une étude réalisée in vivo sur des extraits protéiques rénaux
de rongeurs contaminés à l’uranium via leur eau de boisson (Frelon et al., sous
presse), un comportement similaire à celui dans le sang semblerait avoir lieu au
niveau rénal. En effet, une fraction non négligeable de l’uranium apparaît colocalisée avec de nombreuses protéines rénales tandis que la fraction principale,
décrite comme étant sous forme carbonatée (Carrière et al., 2005) ou phosphatée
(Millier et al., 2006), n’a pas été détectée par la technique utilisée (électrophorèse
sur gel, détection ICP-MS).
L’uranium paraît, comme décrit précédemment, avoir une spéciation biologique
complexe et un comportement opportuniste avec une affinité pour les chélateurs
du fer, du calcium mais aussi du cuivre.
cotransporteur
2.2. Acides intermédiaires : cas du cobalt
Dans le cas de Co2+, une étude in vitro montre que ses formes biodisponibles
dans des conditions de culture cellulaire sont les complexes histidine et carbonates. Cette étude a montré que 25 % de cobalt entrant au niveau cellulaire étaient
localisés en majorité dans le cytosol (77 %) avec environ un tiers retrouvé avec
des protéines de poids moléculaires moyen i.e. 10-50 kDa (Bresson et al., 2006).
La nature de ces protéines reste cependant à investiguer.
Dans le foie et le rein de marsouins (Yang et al., 2008) ainsi que dans le foie
d’oiseaux vivant en milieu marin (Nam et al., 2005), le cobalt est aussi retrouvé
majoritairement au niveau cytosolique mais a priori complexé à des protéines
de haut poids moléculaire. Dans ces études environnementales l’état d’oxydation
du cobalt n’est pas spécifié et peut être à l’origine des différences observées avec
l’étude in vitro où la spéciation a été maîtrisée.
2.3. Acides mous : exemples de spéciation du cadmium, du césium
et du sélénium
2.3.1. Spéciation du cadmium : des plantes à l’homme
Une fois dans le cytoplasme des cellules végétales, alors que le zinc est lié au
malate pour passer dans la vacuole, le cadmium passerait, comme le Cu, sous
forme de complexe avec les phytochélatines. Par la suite, le faible pH vacuolaire
favorisant sa libération du complexe, il serait lié à un acide organique (Greger,
1999). Cette affinité soufre (élément constitutif des phytochélatines) - cadmium,
déjà présentée précédemment, est mise en évidence aussi bien dans des haricots
(Weigel et Jager, 1980) que dans de l’orge (Persson et al., 2006).