Transport membranaire des métaux et métalloïdes
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Lavoisier —
La
photocopie non a u to ris é e e s t un
d é lit
différentes : ATP7A est exprimée dans la majorité des tissus sauf le foie, ATP7B
n’est exprimée que dans cet organe. Ainsi, la déficience en l’une ou l’autre de ces
ATPases-Cu+ ne se traduit-elle pas par les mêmes symptômes sur le plan clinique.
La déficience en ATP7A conduit à un déficit systémique en cuivre (maladie de
Menkes) tandis que la déficience en ATP7B se caractérise par une toxicité systémique du cuivre (maladie de Wilson). Chez A. thaliana existent au moins quatre
ATPases de transport du cuivre (Williams et Mills, 2005). AtHMAô (ou PA Al)
joue un rôle crucial dans l’approvisionnement en cuivre du chloroplaste, cuivre
qui atteindra ensuite la lumière du thylakoïde via AtHMA8 pour être délivré à
la plastocyanine (Abdel-Ghany et al., 2005). AtHMA5 pourrait être une ATPase
d’efflux du cuivre (Andres-Colas et al., 2006) tandis que AtHMA7 (ou RAN1)
délivre le cuivre dans la lumière du trans-Golgi, à des protéines impliquées dans
la voie de signalisation de l’éthylène (Hirayama et al., 1999). AtHMAl, identifiée
initialement comme une ATPase-Cu du chloroplaste (Seigneurin-Berny et al.,
2006), vient d’être récemment décrite comme une ATPase-Ca2+ activable par
certains MR toxiques (Moreno et al., 2008).
2.9. Transporteurs ATP-binding cassette
Les transporteurs ABC (ATP binding cassette} constituent la famille la plus
importante de transporteurs membranaires. Présents chez les procaryotes, les
archéobactéries et les eucaryotes, ces transporteurs actifs primaires utilisent
l’énergie d’hydrolyse de l’ATP pour mobiliser une très grande variété de substrats (e.g. sucres, lipides, pigments, xénobiotiques, antibiotiques) parmi lesquels
des ions métalliques (Bouige et al., 2002). En dépit de rôles physiologiques
extrêmement différents, tous les transporteurs ABC ont des traits architecturaux
communs :
- la présence de deux domaines de liaison des nucléotides (NBD : nucleotidebinding domain) possédant les séquences consensus Walker A et Walker B ;
- la présence de deux domaines membranaires constitués chacun de six
hélices a auxquels se trouvent parfois associés des domaines supplémentaires, membranaires ou cytoplasmiques.
Chez les bactéries, on trouve essentiellement trois familles de transporteurs
ABC impliqués dans le transport de métaux : la famille MET comprenant
notamment le transporteur ZnuABC, responsable de l’import de zinc chez E.
coli (Hantke, 2005), la famille OPN comprenant le système NIK d’import du
nickel chez E. coli (Eitinger et Mandrand-Berthelot, 2000) et la famille CBU
représentée par le transporteur de cobalt cbiMNQO (Rodionov et al., 2006). Tous
ces transporteurs sont constitués par l’association de domaines membranaires et
domaines NBD codés séparément au niveau d’opérons. Chez la levure S. cerevisiae, on dénombre trois transporteurs ABC impliqués dans le transport de métaux
lourds (notamment le cadmium), homologues des transporteurs ABC de type
MRP (multidrug resistance-associated protein). Ycflp et Bptlp responsables de
l’import vacuolaire de conjugués glutathion/métaux jouent un rôle important dans
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différentes : ATP7A est exprimée dans la majorité des tissus sauf le foie, ATP7B
n’est exprimée que dans cet organe. Ainsi, la déficience en l’une ou l’autre de ces
ATPases-Cu+ ne se traduit-elle pas par les mêmes symptômes sur le plan clinique.
La déficience en ATP7A conduit à un déficit systémique en cuivre (maladie de
Menkes) tandis que la déficience en ATP7B se caractérise par une toxicité systémique du cuivre (maladie de Wilson). Chez A. thaliana existent au moins quatre
ATPases de transport du cuivre (Williams et Mills, 2005). AtHMAô (ou PA Al)
joue un rôle crucial dans l’approvisionnement en cuivre du chloroplaste, cuivre
qui atteindra ensuite la lumière du thylakoïde via AtHMA8 pour être délivré à
la plastocyanine (Abdel-Ghany et al., 2005). AtHMA5 pourrait être une ATPase
d’efflux du cuivre (Andres-Colas et al., 2006) tandis que AtHMA7 (ou RAN1)
délivre le cuivre dans la lumière du trans-Golgi, à des protéines impliquées dans
la voie de signalisation de l’éthylène (Hirayama et al., 1999). AtHMAl, identifiée
initialement comme une ATPase-Cu du chloroplaste (Seigneurin-Berny et al.,
2006), vient d’être récemment décrite comme une ATPase-Ca2+ activable par
certains MR toxiques (Moreno et al., 2008).
2.9. Transporteurs ATP-binding cassette
Les transporteurs ABC (ATP binding cassette} constituent la famille la plus
importante de transporteurs membranaires. Présents chez les procaryotes, les
archéobactéries et les eucaryotes, ces transporteurs actifs primaires utilisent
l’énergie d’hydrolyse de l’ATP pour mobiliser une très grande variété de substrats (e.g. sucres, lipides, pigments, xénobiotiques, antibiotiques) parmi lesquels
des ions métalliques (Bouige et al., 2002). En dépit de rôles physiologiques
extrêmement différents, tous les transporteurs ABC ont des traits architecturaux
communs :
- la présence de deux domaines de liaison des nucléotides (NBD : nucleotidebinding domain) possédant les séquences consensus Walker A et Walker B ;
- la présence de deux domaines membranaires constitués chacun de six
hélices a auxquels se trouvent parfois associés des domaines supplémentaires, membranaires ou cytoplasmiques.
Chez les bactéries, on trouve essentiellement trois familles de transporteurs
ABC impliqués dans le transport de métaux : la famille MET comprenant
notamment le transporteur ZnuABC, responsable de l’import de zinc chez E.
coli (Hantke, 2005), la famille OPN comprenant le système NIK d’import du
nickel chez E. coli (Eitinger et Mandrand-Berthelot, 2000) et la famille CBU
représentée par le transporteur de cobalt cbiMNQO (Rodionov et al., 2006). Tous
ces transporteurs sont constitués par l’association de domaines membranaires et
domaines NBD codés séparément au niveau d’opérons. Chez la levure S. cerevisiae, on dénombre trois transporteurs ABC impliqués dans le transport de métaux
lourds (notamment le cadmium), homologues des transporteurs ABC de type
MRP (multidrug resistance-associated protein). Ycflp et Bptlp responsables de
l’import vacuolaire de conjugués glutathion/métaux jouent un rôle important dans