Transport membranaire des métaux et métalloïdes
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1999). A contrario, des plants de tabac transgéniques surexprimant une version de
NtCBP4 délétée de son extension C-ter présentent une tolérance accrue vis-à-vis
du Pb2+associée à une diminution de l’accumulation de ce métal (Sunkar et al.,
2000). Chez A. thaliana, la déficience de l’homologue fonctionnel de NtCBP4
appelé AtCGNCl confère une tolérance accrue vis-à-vis du Pb2+ (Sunkar et al.,
2000). D’autres canaux impliqués dans les flux de Ca2+ chez les animaux sont
également perméants au Pb2+ (Legare et al., 1998). Pour cette raison, on imagine
que le rôle physiologique de NtCPB4 serait plus le transport du Ca2+ que celui du
transport des MR.
La surexpression du gène AtCNGC2 d’ A. thaliana dans des ovocytes induit
une entrée de Cs+ (White et al., 2003). Des travaux de modélisation ont permis
d’estimer que ces canaux CNGC, appelés VICC (voltage insensitive cation channels) jouent un rôle majeur dans l’internalisation du Cs+ dans les cellules racinaires (White et Broadley, 2000). Le reste du Cs+ transite essentiellement via des
systèmes de symport K+/H+ codés par des gènes de type KUP/HAK (White et
Broadley, 2000). Pour une concentration en Cs+ de l’ordre de 10 mM, l’internalisation du K+ est fortement réduite suggérant que Cs+ et K+ entrent en compétition
pour les transporteurs de type KUP/HAK (Fu et Luan, 1998; Kim et al., 1998).
La contribution relative des transporteurs VICC et KUP/HAK dans l’internalisation du Cs+ dans les plantes est fonction de la quantité de K+ disponible pour la
plante. Ainsi, pour de faibles concentrations en K+ (< 300 pM), les transporteurs
KUP/HAK seraient principalement responsables de l’internalisation du Cs+. Il
a été récemment montré chez A. thaliana que la surexpression du transporteur
à haute affinité pour le K+, AtHAK5, en réponse à une carence sévère en K+ est
responsable de l’entrée de Cs+ dans les cellules traduisant un mécanisme de transport commun pour le Cs+ et le K+ (Qi et al., 2008). Dans une moindre mesure,
les canaux ioniques types KIR (Inward-rectifying potassium channels) et KOR
(outward-rectifying potassium channels) sont impliqués dans le transit du Cs+ au
travers des membranes (White et Broadley, 2000). Les KIR sont responsables de
larges flux entrant de K+ et Cs+ et sont activés par hyperpolarisation. L’activation
des KOR se produit par dépolarisation et permet un flux sortant de K+ et du Cs+.
Ces canaux sont généralement impliqués dans l’efflux de K+ vers le xylème.
Les canaux ioniques de la superfamille TRP sont formés de six domaines
transmembranaires et présentent une sélectivité ionique extrêmement vaste. Parmi
eux, on retrouve chez l’homme huit membres de la sous-famille TRPM (transient
receptor potential melastatiri). Le canal TRPM7 est régulé par la concentration
en MgATP intracellulaire et se trouve être particulièrement perméable à de très
nombreux ions métalliques, notamment au Zn2+ et au Ni2+ mais aussi au Ba2+,
Co2+, Sr2+, Cd2+ (Monteilh-Zoller et al., 2003).
2.8. Transporteurs de type P1B-ATPase
Les ATPases de type P sont des transporteurs utilisant l’énergie issue de l’hydrolyse d’une molécule d’ATP pour convoyer une grande variété d’ions (e.g. Ca~+,
Na+, K+, H+, Cu+, Cu2+, Zn2+, Pb2+ ou Cd2+) (Kuhlbrandt, 2004). Transporteurs
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1999). A contrario, des plants de tabac transgéniques surexprimant une version de
NtCBP4 délétée de son extension C-ter présentent une tolérance accrue vis-à-vis
du Pb2+associée à une diminution de l’accumulation de ce métal (Sunkar et al.,
2000). Chez A. thaliana, la déficience de l’homologue fonctionnel de NtCBP4
appelé AtCGNCl confère une tolérance accrue vis-à-vis du Pb2+ (Sunkar et al.,
2000). D’autres canaux impliqués dans les flux de Ca2+ chez les animaux sont
également perméants au Pb2+ (Legare et al., 1998). Pour cette raison, on imagine
que le rôle physiologique de NtCPB4 serait plus le transport du Ca2+ que celui du
transport des MR.
La surexpression du gène AtCNGC2 d’ A. thaliana dans des ovocytes induit
une entrée de Cs+ (White et al., 2003). Des travaux de modélisation ont permis
d’estimer que ces canaux CNGC, appelés VICC (voltage insensitive cation channels) jouent un rôle majeur dans l’internalisation du Cs+ dans les cellules racinaires (White et Broadley, 2000). Le reste du Cs+ transite essentiellement via des
systèmes de symport K+/H+ codés par des gènes de type KUP/HAK (White et
Broadley, 2000). Pour une concentration en Cs+ de l’ordre de 10 mM, l’internalisation du K+ est fortement réduite suggérant que Cs+ et K+ entrent en compétition
pour les transporteurs de type KUP/HAK (Fu et Luan, 1998; Kim et al., 1998).
La contribution relative des transporteurs VICC et KUP/HAK dans l’internalisation du Cs+ dans les plantes est fonction de la quantité de K+ disponible pour la
plante. Ainsi, pour de faibles concentrations en K+ (< 300 pM), les transporteurs
KUP/HAK seraient principalement responsables de l’internalisation du Cs+. Il
a été récemment montré chez A. thaliana que la surexpression du transporteur
à haute affinité pour le K+, AtHAK5, en réponse à une carence sévère en K+ est
responsable de l’entrée de Cs+ dans les cellules traduisant un mécanisme de transport commun pour le Cs+ et le K+ (Qi et al., 2008). Dans une moindre mesure,
les canaux ioniques types KIR (Inward-rectifying potassium channels) et KOR
(outward-rectifying potassium channels) sont impliqués dans le transit du Cs+ au
travers des membranes (White et Broadley, 2000). Les KIR sont responsables de
larges flux entrant de K+ et Cs+ et sont activés par hyperpolarisation. L’activation
des KOR se produit par dépolarisation et permet un flux sortant de K+ et du Cs+.
Ces canaux sont généralement impliqués dans l’efflux de K+ vers le xylème.
Les canaux ioniques de la superfamille TRP sont formés de six domaines
transmembranaires et présentent une sélectivité ionique extrêmement vaste. Parmi
eux, on retrouve chez l’homme huit membres de la sous-famille TRPM (transient
receptor potential melastatiri). Le canal TRPM7 est régulé par la concentration
en MgATP intracellulaire et se trouve être particulièrement perméable à de très
nombreux ions métalliques, notamment au Zn2+ et au Ni2+ mais aussi au Ba2+,
Co2+, Sr2+, Cd2+ (Monteilh-Zoller et al., 2003).
2.8. Transporteurs de type P1B-ATPase
Les ATPases de type P sont des transporteurs utilisant l’énergie issue de l’hydrolyse d’une molécule d’ATP pour convoyer une grande variété d’ions (e.g. Ca~+,
Na+, K+, H+, Cu+, Cu2+, Zn2+, Pb2+ ou Cd2+) (Kuhlbrandt, 2004). Transporteurs