Transport membranaire des métaux et métalloïdes
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2.2. Transporteurs d’oligopeptides
Ces transporteurs à douze domaines transmembranaires appartiennent à la
famille des OPT (OligoPeptide Transporters) et peuvent prendre en charge des
tetra-octa peptides. On les trouve chez la levure où ils servent à l’import de
peptides, chez les plantes et les bactéries. Ils participent à la stratégie d’acquisition
du Fe (III) chez les plantes graminées par l’intermédiaire des phytosidérophores
ou de la nicotianamine (Schmidt, 2003). Il est à noter que la nicotianamine est
un analogue structural des phytosidérophores et également un chélateur de MR.
Une étude récente, réalisée en système d’expression hétérologue chez l’ovocyte de
xénope indique que le transporteur de maïs ZmYSl est un symporteur capable de
transporter le Fe, le Ni, le Cu, le Zn, et dans une moindre mesure le Mn et le Cd
(Schaaf et al., 2004).
2.3. Transporteurs de magnésium
Le magnésium est le cation divalent le plus abondant de la biosphère. Dans la
cellule, les flux de Mg2+ sont assurés par différents types de protéines membranaires parmi lesquelles les transporteurs de type CorA (Knoop et al., 2005),
et les transporteurs de type MgtE (Goytain et Quamme, 2005). Si les premiers
sont assez ubiquistes, on ne trouve en revanche de transporteurs de type MgtE
que chez les bactéries et les eucaryotes supérieurs (Maguire, 2006). S’ils sont
présentés ici, c’est que les transporteurs de Mg2+ peuvent aussi, pour certains
d’entre eux, convoyer d’autres métaux tels que le Co2+ ou le Cd2+.
CorA est un élément essentiel de l’import du Mg2+ dans la bactérie. D’un point
de vue structural, CorA possède un domaine membranaire comprenant deux
hélices a, coiffé d’un très large domaine N-terminal cytoplasmique. Dans les deux
structures tridimensionnelles publiées en 2006, CorA apparaît comme un homopentamère au sein duquel les hélices a7 de chacun des monomères aménagent un
pore. Par ailleurs, deux sites de liaison des métaux sont présents sur chaque monomère (Eshaghi et al., 2006; Lunin et al., 2006). D’un point de vue fonctionnel, le
comportement de CorA s’apparente à celui d’un canal. Des homologues fonctionnels de CorA ont été trouvés chez la levure S. cerevisiae avec la protéine Mrs2p
située au niveau de la membrane interne mitochondriale et dont il existe des
homologues humains et chez la plante (Kolisek et al., 2003), et les protéines Alrlp
et Alr2p identifiées lors d’une recherche de mutants résistants à l’aluminium. Sur
la base de tests phénotypiques, Alrlp et Alr2p pourraient transporter une grande
variété d’ions métalliques divalents (e.g. Co2+, Cu2+, Zn2+) et trivalents (e.g. La3+)
(MacDiarmid et Gardner, 1998). Alrl situé au niveau de la membrane plasmique
est internalisé puis dégradé en réponse à un excès de Mg2+ ou Co2+ extracellulaire
(Graschopf et al., 2001).
MgtE est le second système d’acquisition du Mg2r chez la bactérie mais peut
aussi transporter du Co2+, par un mécanisme qui fait encore débat (canal vs.
co-transport). Une structure cristallographique récente le décrit comme un homodimère au sein duquel chaque monomère est enchâssé dans la membrane par
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2.2. Transporteurs d’oligopeptides
Ces transporteurs à douze domaines transmembranaires appartiennent à la
famille des OPT (OligoPeptide Transporters) et peuvent prendre en charge des
tetra-octa peptides. On les trouve chez la levure où ils servent à l’import de
peptides, chez les plantes et les bactéries. Ils participent à la stratégie d’acquisition
du Fe (III) chez les plantes graminées par l’intermédiaire des phytosidérophores
ou de la nicotianamine (Schmidt, 2003). Il est à noter que la nicotianamine est
un analogue structural des phytosidérophores et également un chélateur de MR.
Une étude récente, réalisée en système d’expression hétérologue chez l’ovocyte de
xénope indique que le transporteur de maïs ZmYSl est un symporteur capable de
transporter le Fe, le Ni, le Cu, le Zn, et dans une moindre mesure le Mn et le Cd
(Schaaf et al., 2004).
2.3. Transporteurs de magnésium
Le magnésium est le cation divalent le plus abondant de la biosphère. Dans la
cellule, les flux de Mg2+ sont assurés par différents types de protéines membranaires parmi lesquelles les transporteurs de type CorA (Knoop et al., 2005),
et les transporteurs de type MgtE (Goytain et Quamme, 2005). Si les premiers
sont assez ubiquistes, on ne trouve en revanche de transporteurs de type MgtE
que chez les bactéries et les eucaryotes supérieurs (Maguire, 2006). S’ils sont
présentés ici, c’est que les transporteurs de Mg2+ peuvent aussi, pour certains
d’entre eux, convoyer d’autres métaux tels que le Co2+ ou le Cd2+.
CorA est un élément essentiel de l’import du Mg2+ dans la bactérie. D’un point
de vue structural, CorA possède un domaine membranaire comprenant deux
hélices a, coiffé d’un très large domaine N-terminal cytoplasmique. Dans les deux
structures tridimensionnelles publiées en 2006, CorA apparaît comme un homopentamère au sein duquel les hélices a7 de chacun des monomères aménagent un
pore. Par ailleurs, deux sites de liaison des métaux sont présents sur chaque monomère (Eshaghi et al., 2006; Lunin et al., 2006). D’un point de vue fonctionnel, le
comportement de CorA s’apparente à celui d’un canal. Des homologues fonctionnels de CorA ont été trouvés chez la levure S. cerevisiae avec la protéine Mrs2p
située au niveau de la membrane interne mitochondriale et dont il existe des
homologues humains et chez la plante (Kolisek et al., 2003), et les protéines Alrlp
et Alr2p identifiées lors d’une recherche de mutants résistants à l’aluminium. Sur
la base de tests phénotypiques, Alrlp et Alr2p pourraient transporter une grande
variété d’ions métalliques divalents (e.g. Co2+, Cu2+, Zn2+) et trivalents (e.g. La3+)
(MacDiarmid et Gardner, 1998). Alrl situé au niveau de la membrane plasmique
est internalisé puis dégradé en réponse à un excès de Mg2+ ou Co2+ extracellulaire
(Graschopf et al., 2001).
MgtE est le second système d’acquisition du Mg2r chez la bactérie mais peut
aussi transporter du Co2+, par un mécanisme qui fait encore débat (canal vs.
co-transport). Une structure cristallographique récente le décrit comme un homodimère au sein duquel chaque monomère est enchâssé dans la membrane par