Synthèse des protéines sécrétées et membranaires
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(2) □ Il commence dès le transfert de la protéine dans la
lumière du réticulum, mais il se poursuit et s’achève dans
1 ensemble des saccules golgiens. Les évènements de
glycosylation constituent une séquence complexe dans
laquelle chaque saccule a une fonction enzymatique
bien précise à remplir.
(3) ■ Un oligosaccharide, constitué de 14 résidus glucidiques
ou dérivés de sucres et fixé en premier lieu sur un lipide
membranaire, est transféré en une seule étape sur certains acides aminés de la chaîne polypeptidique naissante.
(4) □ C’est l’acide aminé asparagine qui constitue exclusivement le site de transfert du motif glycosylé (processus
de N-glycosylation). L’asparagine appartient à des
séquences d’acides aminés bien précises qui servent de
signaux aux enzymes impliquées.
(5) ■ Quatre glucides sont d’emblée éliminés au niveau du
RER ; d’autres sucres seront encore enlevés, plus tard,
dans l’appareil de Golgi.
(6) □ D’autres processus de glycosylation ont lieu dans l’appareil de Golgi. Ils remanient souvent profondément les
motifs glycosylés dont hérite le compartiment cis-golgien.
5.
(1) ■ Celle-ci se réalise sur les résidus sérine et thréonine
(acides aminés à fonction alcool). Elle permet l'accrochage de chaînes glucidiques (sucres simples et dérivés)
de longueur très variable ; on obtient des glycoprotéines
ou des protéoglycanes.
(2) □ Ces processus concernent surtout les protéines au niveau
de leurs composants saccharidiques ; exceptionnellement, ils affectent certaines catégories de glycolipides
membranaires.
(3) ■ Les glycoprotéines contiennent au maximum autant de
sucres que d’acides aminés ; dans les protéoglycanes. le
composant glucidique peut atteindre 85 à 95 % du total.
(4) ■ Ces clivages (généralement tardifs) découpent la chaîne
polypeptidique précurseur en fragments dont un ou plusieurs représentent la forme active de l’hormone. Un cas
classique est celui de l’insuline où les deux fragments
conservés restent unis par des ponts disulfures. D autres
protéines que des hormones subissent ce type de clivage
(exemple : l’albumine).
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(2) □ Il commence dès le transfert de la protéine dans la
lumière du réticulum, mais il se poursuit et s’achève dans
1 ensemble des saccules golgiens. Les évènements de
glycosylation constituent une séquence complexe dans
laquelle chaque saccule a une fonction enzymatique
bien précise à remplir.
(3) ■ Un oligosaccharide, constitué de 14 résidus glucidiques
ou dérivés de sucres et fixé en premier lieu sur un lipide
membranaire, est transféré en une seule étape sur certains acides aminés de la chaîne polypeptidique naissante.
(4) □ C’est l’acide aminé asparagine qui constitue exclusivement le site de transfert du motif glycosylé (processus
de N-glycosylation). L’asparagine appartient à des
séquences d’acides aminés bien précises qui servent de
signaux aux enzymes impliquées.
(5) ■ Quatre glucides sont d’emblée éliminés au niveau du
RER ; d’autres sucres seront encore enlevés, plus tard,
dans l’appareil de Golgi.
(6) □ D’autres processus de glycosylation ont lieu dans l’appareil de Golgi. Ils remanient souvent profondément les
motifs glycosylés dont hérite le compartiment cis-golgien.
5.
(1) ■ Celle-ci se réalise sur les résidus sérine et thréonine
(acides aminés à fonction alcool). Elle permet l'accrochage de chaînes glucidiques (sucres simples et dérivés)
de longueur très variable ; on obtient des glycoprotéines
ou des protéoglycanes.
(2) □ Ces processus concernent surtout les protéines au niveau
de leurs composants saccharidiques ; exceptionnellement, ils affectent certaines catégories de glycolipides
membranaires.
(3) ■ Les glycoprotéines contiennent au maximum autant de
sucres que d’acides aminés ; dans les protéoglycanes. le
composant glucidique peut atteindre 85 à 95 % du total.
(4) ■ Ces clivages (généralement tardifs) découpent la chaîne
polypeptidique précurseur en fragments dont un ou plusieurs représentent la forme active de l’hormone. Un cas
classique est celui de l’insuline où les deux fragments
conservés restent unis par des ponts disulfures. D autres
protéines que des hormones subissent ce type de clivage
(exemple : l’albumine).