Synthèse des protéines sécrétées et membranaires
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(5) ■ La plupart des protéines de sécrétion sont porteuses de
résidus polysaccharidiques : on parle de glycosylation. Ce
processus se déroule par étapes et met en jeu, à la fois,
des sucres et des compartiments différents.
2.
(1) □ Il existe deux catégories de polysomes : les polysomes
libres dans le cytoplasme et les polysomes liés aux membranes du réticulum, mais la cellule utilise indifféremment un même pool de ribosomes, tous identiques, pour
ces deux localisations spécifiques.
(2) ■ Le réticulum endoplasmique constitue un réseau ininterrompu, ouvert sur une lumière unique, et l’on passe
en continuité du RER au REL selon qu’il y a ou non des
ribosomes présents du côté hyaloplasmique de la membrane.
(3) ■ Les ARNm des protéines sécrétées ou membranaires
possèdent une information supplémentaire à l’extrémité
5’ (NH, pour la protéine) qui va séparer les ribosomes
cytoplasmiques qui les captent (potentiellement identiques au départ) en deux catégories.
(4) □ Il existe en effet des récepteurs spécifiques des ribosomes dans la partie rugueuse du réticulum, mais ceux-ci
sont orientés du côté cytoplasmique de la membrane.
Toutefois, la liaison des ribosomes au réticulum est surtout maintenue par la chaîne polypeptidique en cours de
synthèse (voir la question suivante).
(5) ■ Cette extrémité NH, synthétisée en premier constitue le
peptide signal ; celle-ci est guidée vers la membrane du
réticulum par au moins deux composants qui assurent la
liaison entre la chaîne polypeptidique naissante et la
membrane du RER.
(6) ■ Une protéine de sécrétion doit être dirigée vers la lumière
du RER. puis transférée dans le Golgi avant d être libérée par exocytose hors de la cellule. Une telle opération
est réalisée par un contact direct entre le polypeptide en
cours d’élongation et la membrane du réticulum.
3.
(1) ■ Cette particule appelée «particule de reconnaissance du
signal» (PRS) se fixe sur l'extrémité NH2 de la chaîne
polypeptidique naissante, au niveau du peptide signal
qui contient de nombreux acides aminés hydrophobes.
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(5) ■ La plupart des protéines de sécrétion sont porteuses de
résidus polysaccharidiques : on parle de glycosylation. Ce
processus se déroule par étapes et met en jeu, à la fois,
des sucres et des compartiments différents.
2.
(1) □ Il existe deux catégories de polysomes : les polysomes
libres dans le cytoplasme et les polysomes liés aux membranes du réticulum, mais la cellule utilise indifféremment un même pool de ribosomes, tous identiques, pour
ces deux localisations spécifiques.
(2) ■ Le réticulum endoplasmique constitue un réseau ininterrompu, ouvert sur une lumière unique, et l’on passe
en continuité du RER au REL selon qu’il y a ou non des
ribosomes présents du côté hyaloplasmique de la membrane.
(3) ■ Les ARNm des protéines sécrétées ou membranaires
possèdent une information supplémentaire à l’extrémité
5’ (NH, pour la protéine) qui va séparer les ribosomes
cytoplasmiques qui les captent (potentiellement identiques au départ) en deux catégories.
(4) □ Il existe en effet des récepteurs spécifiques des ribosomes dans la partie rugueuse du réticulum, mais ceux-ci
sont orientés du côté cytoplasmique de la membrane.
Toutefois, la liaison des ribosomes au réticulum est surtout maintenue par la chaîne polypeptidique en cours de
synthèse (voir la question suivante).
(5) ■ Cette extrémité NH, synthétisée en premier constitue le
peptide signal ; celle-ci est guidée vers la membrane du
réticulum par au moins deux composants qui assurent la
liaison entre la chaîne polypeptidique naissante et la
membrane du RER.
(6) ■ Une protéine de sécrétion doit être dirigée vers la lumière
du RER. puis transférée dans le Golgi avant d être libérée par exocytose hors de la cellule. Une telle opération
est réalisée par un contact direct entre le polypeptide en
cours d’élongation et la membrane du réticulum.
3.
(1) ■ Cette particule appelée «particule de reconnaissance du
signal» (PRS) se fixe sur l'extrémité NH2 de la chaîne
polypeptidique naissante, au niveau du peptide signal
qui contient de nombreux acides aminés hydrophobes.