Cytosquelette et mouvements cellulaires
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(4) ■ Chacun des 13 protofilaments est constitué de sous-unités globulaires de tubuline qui se disposent les unes à la
suite des autres ; celles-ci sont associées entre elles par
des liaisons faibles, ce qui explique que les microtubules
puissent être des structures dynamiques.
(5) ■ Il existe deux types de tubuline (a et P) dont la séquence
primaire en acides aminés est très semblable. Elles s’organisent en hétérodimères qui se succèdent régulièrement au sein du protofilament, conférant ainsi à ce
dernier une polarité structurale qui se retrouve au niveau
du microtubule lui-même.
(6) □ A partir d’une solution de tubuline a et P, il est très facile
de fabriquer des microtubules en tous points identiques
aux structures identifiées in vivo ; cette propriété est à la
base d’une technique simple de purification de ces molécules à partir d’extraits biologiques complexes, tels que
des homogénats de cerveau (qui en sont riches).
2.
(1) ■ L’actine est une protéine globulaire qui peut représenter
jusqu’à 5 % des protéines totales.
(2) □ Sous sa forme monomérique, l’actine est globulaire
(forme G). Elle polymérise pour former des microfilaments pouvant atteindre une longueur de plusieurs pm
(forme F).
(3) ■ On distingue deux extrémités «plus» et «moins» dans les
microfilaments d’actine car tous les monomères qui les
constituent sont orientés dans le même sens. Le polymère
a une structure hélicoïdale. Des exemples de fonction
seront développés ultérieurement (voir les questions 6 et
7).
(4) □ S’il existe une seule famille d’actine chez les eucaryotes
inférieurs (levure, par exemple), on en compte plusieurs
dizaines chez les organismes supérieurs. Les gènes qui
codent ces différentes formes moléculaires sont très voisins et ont sans doute dérivé d’un gène unique ancestral
au cours de l’évolution.
(3) ■ Ces structures de grande taille (câbles d’actine) sont
constituées par la juxtaposition de nombreux microfilaments d’actine, maintenus entre eux par des protéines de
liaison.
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(4) ■ Chacun des 13 protofilaments est constitué de sous-unités globulaires de tubuline qui se disposent les unes à la
suite des autres ; celles-ci sont associées entre elles par
des liaisons faibles, ce qui explique que les microtubules
puissent être des structures dynamiques.
(5) ■ Il existe deux types de tubuline (a et P) dont la séquence
primaire en acides aminés est très semblable. Elles s’organisent en hétérodimères qui se succèdent régulièrement au sein du protofilament, conférant ainsi à ce
dernier une polarité structurale qui se retrouve au niveau
du microtubule lui-même.
(6) □ A partir d’une solution de tubuline a et P, il est très facile
de fabriquer des microtubules en tous points identiques
aux structures identifiées in vivo ; cette propriété est à la
base d’une technique simple de purification de ces molécules à partir d’extraits biologiques complexes, tels que
des homogénats de cerveau (qui en sont riches).
2.
(1) ■ L’actine est une protéine globulaire qui peut représenter
jusqu’à 5 % des protéines totales.
(2) □ Sous sa forme monomérique, l’actine est globulaire
(forme G). Elle polymérise pour former des microfilaments pouvant atteindre une longueur de plusieurs pm
(forme F).
(3) ■ On distingue deux extrémités «plus» et «moins» dans les
microfilaments d’actine car tous les monomères qui les
constituent sont orientés dans le même sens. Le polymère
a une structure hélicoïdale. Des exemples de fonction
seront développés ultérieurement (voir les questions 6 et
7).
(4) □ S’il existe une seule famille d’actine chez les eucaryotes
inférieurs (levure, par exemple), on en compte plusieurs
dizaines chez les organismes supérieurs. Les gènes qui
codent ces différentes formes moléculaires sont très voisins et ont sans doute dérivé d’un gène unique ancestral
au cours de l’évolution.
(3) ■ Ces structures de grande taille (câbles d’actine) sont
constituées par la juxtaposition de nombreux microfilaments d’actine, maintenus entre eux par des protéines de
liaison.