HYALOPLASME
Seule la contraction correspond à la production d’énergie mécanique. Les mouvements des myofilaments lors de la relaxation sont provoqués par la contraction
de fibres musculaires antagonistes qui tirent sur les myofibrilles; les myofilaments
glissent alors librement les uns par rapport aux autres. La relaxation ne résulte
donc pas de la production d’un travail à l’intérieur de la même fibre musculaire.
L’énergie mécanique produite lors de la contraction provient de l’énergie libérée
par l’hydrolyse de l’ATP, hydrolyse catalysée par le complexe actine-myosine
en présence d’ions Mg++ et Ca++. Le mécanisme par lequel l’hydrolyse de l’ATP
provoque un déplacement des filaments d’actine, qui rentrent entre les filaments
de myosine, n’est pas encore connu. Quoi qu’il en soit, il y a consommation d’ATP
au cours de la contraction et il existe, dans la cellule musculaire, diverses voies
métaboliques qui lui permettent de régénérer l’ATP à partir de l’ADP.
Une première voie pour la régénération de l’ATP est une voie très directe; par une
réaction de transphosphorylation, catalysée par la myokinase, enzyme particulière aux cellules musculaires, deux molécules d’ADP redonnent une molécule
d’ATP et une molécule d’AMP.
FIGURE 30
a) Organisation des myofilaments à l’échelle moléculaire. 1. Les filaments d’actine sont formés de deux
chaînes d’actine globulaire enroulées en spirale. 2. Les filaments de myosine sont faits de molécules
assemblées tête-bêche. La molécule de myosine a une forme allongée et présente une tête plus renflée
représentée par la partie en zigzag; cette tête a une affinité pour l’actine et possède une activité ATPasique. 3. Disposition des molécules d’actine et de myosine dans les sarcomères. De part et d’autre
de la strie Z, les filaments d’actine sont enroulés en sens contraire; les molécules de myosine sont disposées symétriquement par rapport au centre du sarcomère (d’après H. E. Huxley, 1965).
b) Filaments épais reconstitués in vitro en faisant précipiter une solution de myosine. Observés en coloration négative, ces filaments de taille variée (formés d’un nombre plus ou moins grand de molécules
de myosine) montrent des boules latérales (flèches) qui correspondent à la partie plus renflée de la molé- cule de myosine; x 100 000 (clichés H. E. Huxley, 1963).
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Seule la contraction correspond à la production d’énergie mécanique. Les mouvements des myofilaments lors de la relaxation sont provoqués par la contraction
de fibres musculaires antagonistes qui tirent sur les myofibrilles; les myofilaments
glissent alors librement les uns par rapport aux autres. La relaxation ne résulte
donc pas de la production d’un travail à l’intérieur de la même fibre musculaire.
L’énergie mécanique produite lors de la contraction provient de l’énergie libérée
par l’hydrolyse de l’ATP, hydrolyse catalysée par le complexe actine-myosine
en présence d’ions Mg++ et Ca++. Le mécanisme par lequel l’hydrolyse de l’ATP
provoque un déplacement des filaments d’actine, qui rentrent entre les filaments
de myosine, n’est pas encore connu. Quoi qu’il en soit, il y a consommation d’ATP
au cours de la contraction et il existe, dans la cellule musculaire, diverses voies
métaboliques qui lui permettent de régénérer l’ATP à partir de l’ADP.
Une première voie pour la régénération de l’ATP est une voie très directe; par une
réaction de transphosphorylation, catalysée par la myokinase, enzyme particulière aux cellules musculaires, deux molécules d’ADP redonnent une molécule
d’ATP et une molécule d’AMP.
FIGURE 30
a) Organisation des myofilaments à l’échelle moléculaire. 1. Les filaments d’actine sont formés de deux
chaînes d’actine globulaire enroulées en spirale. 2. Les filaments de myosine sont faits de molécules
assemblées tête-bêche. La molécule de myosine a une forme allongée et présente une tête plus renflée
représentée par la partie en zigzag; cette tête a une affinité pour l’actine et possède une activité ATPasique. 3. Disposition des molécules d’actine et de myosine dans les sarcomères. De part et d’autre
de la strie Z, les filaments d’actine sont enroulés en sens contraire; les molécules de myosine sont disposées symétriquement par rapport au centre du sarcomère (d’après H. E. Huxley, 1965).
b) Filaments épais reconstitués in vitro en faisant précipiter une solution de myosine. Observés en coloration négative, ces filaments de taille variée (formés d’un nombre plus ou moins grand de molécules
de myosine) montrent des boules latérales (flèches) qui correspondent à la partie plus renflée de la molé- cule de myosine; x 100 000 (clichés H. E. Huxley, 1963).
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