HYALOPLASME
Il convient de se demander pourquoi les mouvements se font toujours dans le
même sens lors de la contraction, c’est-à-dire dans le sens qui correspond à la
rentrée des filaments d’actine entre les filaments de myosine. Ceci semble lié à
l’architecture moléculaire des myofilaments, les molécules qui les constituent étant
disposées selon des arrangements symétriques par rapport au milieu du sarcomère
(bande H). Après coloration négative, les filaments fins apparaissent formés par
l’enroulement en double hélice de molécules globulaires d’actine. Si on observe
les sens d’enroulement des filaments situés de part et d’autre d’une strie Z, on
constate qu’ils sont de sens contraire. D’autre part, l’observation de filaments
de myosine, dans les mêmes conditions, montre qu’ils sont formés de molécules
(200 environ) accolées, disposées tête-bêche et légèrement décalées les unes par
rapport aux autres (fig. 30). Il est remarquable de constater que les filaments de
myosine reconstitués in vitro, par précipitation à partir d'une solution de myosine,
ont les mêmes caractères morphologiques que les filaments épais isolés à partir
des myofibrilles (Huxley, 1962).
Schéma montrant les variations morphologiques du sarcomère au cours de la contraction. Quand le
muscle se contracte, les myofilaments fins pénètrent entre les myofilaments épais (a et d). Au microscope
à lumière, on voit la bande I devenir plus étroite et la bande H disparaître (b et c).
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Il convient de se demander pourquoi les mouvements se font toujours dans le
même sens lors de la contraction, c’est-à-dire dans le sens qui correspond à la
rentrée des filaments d’actine entre les filaments de myosine. Ceci semble lié à
l’architecture moléculaire des myofilaments, les molécules qui les constituent étant
disposées selon des arrangements symétriques par rapport au milieu du sarcomère
(bande H). Après coloration négative, les filaments fins apparaissent formés par
l’enroulement en double hélice de molécules globulaires d’actine. Si on observe
les sens d’enroulement des filaments situés de part et d’autre d’une strie Z, on
constate qu’ils sont de sens contraire. D’autre part, l’observation de filaments
de myosine, dans les mêmes conditions, montre qu’ils sont formés de molécules
(200 environ) accolées, disposées tête-bêche et légèrement décalées les unes par
rapport aux autres (fig. 30). Il est remarquable de constater que les filaments de
myosine reconstitués in vitro, par précipitation à partir d'une solution de myosine,
ont les mêmes caractères morphologiques que les filaments épais isolés à partir
des myofibrilles (Huxley, 1962).
Schéma montrant les variations morphologiques du sarcomère au cours de la contraction. Quand le
muscle se contracte, les myofilaments fins pénètrent entre les myofilaments épais (a et d). Au microscope
à lumière, on voit la bande I devenir plus étroite et la bande H disparaître (b et c).
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