CYTOPLASME ET ORGANITES CYTOPLASMIQUES
laire et une forme fibreuse, la forme fibreuse ayant 300 Â de long sur 25 Â de
diamètre.
La myosine (55 °/o des protéines myofibrillaires) a un poids moléculaire de 450 000,
c’est une molécule de 1 600 Â de long et de 25 Â de diamètre environ. Sous l’action
d’enzymes protéolytiques, la myosine peut être scindée en deux parties de poids
moléculaire différent : les méromyosines (méromyosine légère, P. M. 100 000,
et méromyosine lourde, P. M. 350 000). La myosine a deux propriétés importantes :
c’est une protéine de structure qui possède une activité enzymatique; elle catalyse
l’hydrolyse de l'ATP en ADP et cette activité ATPasique n’appartient qu’à la
méromyosine légère. D’autre part la myosine peut former avec l’actine un
complexe : Vactomyosine. On peut préparer, à partir d’un gel d’actomyosine, des
fibres qui se raccourcissent, de 10 % environ, quand on ajoute de l’ATP en présence d'ions K+; au cours du raccourcissement, l’ATP est hydrolysé en ADP et Pi
(Szent-Gyôrgyi, 1941 ; Weber, 1956). On réalise donc in vitro la contraction d’un
gel protéique qui rappelle la contraction musculaire. Le système actine, myosine
et ATP est donc un bon modèle pour comprendre le mécanisme de la contraction.
Ce modèle est cependant assez différent de ce qui se passe dans les myofibrilles
car, au cours de la contraction de la fibre d’actomyosine, il y a expulsion d’eau
hors du gel, ce qui ne se produit pas lors de la contraction des myofibrilles. En fait,
dans le gel d’actomyosine les molécules ne sont pas arrangées parallèlement entre
elles comme à l'intérieur des myofibrilles, mais elles forment un réseau tridimensionnel. On a pu préparer des gels d’actomyosine où les molécules sont disposées
parallèlement les unes aux autres; de tels gels se contractent sous l’action de
l’ATP sans qu’il y ait expulsion d’eau (Hayashi, 1952).
La localisation des protéines musculaires peut être faite à l’échelle des ultrastructures en traitant les fibres par des solutions de K.C1 de concentrations appropriées.
L’extraction de la myosine s’accompagne de la disparition des filaments épais,
tandis que celle de l’actine entraîne la disparition des filaments fins. Les méthodes
d'immuno-fluorescence montrent également que la myosine est localisée au niveau
de la bande A, tandis que l’actine est située dans la bande I et empiète
sur la bande A. Les filaments fins sont donc composés d’actine, les filaments épais
de myosine.
Voyons maintenant ce qui se produit lorsque les myofibrilles se contractent. Au
cours de la contraction, les filaments d’actine et de myosine ne changent pas de
longueur, ce sont les filaments fins qui glissent entre les filaments épais (fig. 29)
et pénètrent plus avant dans la bande A (Huxley et Hanson, 1960). La bande I
devient plus étroite, en même temps que la bande H disparaît. Lors de la relaxation,
les filaments fins ressortent d'entre les filaments épais, la bande I s’élargit tandis
que réapparaît la bande H. Ainsi les mouvements de contraction et de relaxation
des myofibrilles correspondent à des glissements des deux catégories de myofilaments les uns par rapport aux autres.
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laire et une forme fibreuse, la forme fibreuse ayant 300 Â de long sur 25 Â de
diamètre.
La myosine (55 °/o des protéines myofibrillaires) a un poids moléculaire de 450 000,
c’est une molécule de 1 600 Â de long et de 25 Â de diamètre environ. Sous l’action
d’enzymes protéolytiques, la myosine peut être scindée en deux parties de poids
moléculaire différent : les méromyosines (méromyosine légère, P. M. 100 000,
et méromyosine lourde, P. M. 350 000). La myosine a deux propriétés importantes :
c’est une protéine de structure qui possède une activité enzymatique; elle catalyse
l’hydrolyse de l'ATP en ADP et cette activité ATPasique n’appartient qu’à la
méromyosine légère. D’autre part la myosine peut former avec l’actine un
complexe : Vactomyosine. On peut préparer, à partir d’un gel d’actomyosine, des
fibres qui se raccourcissent, de 10 % environ, quand on ajoute de l’ATP en présence d'ions K+; au cours du raccourcissement, l’ATP est hydrolysé en ADP et Pi
(Szent-Gyôrgyi, 1941 ; Weber, 1956). On réalise donc in vitro la contraction d’un
gel protéique qui rappelle la contraction musculaire. Le système actine, myosine
et ATP est donc un bon modèle pour comprendre le mécanisme de la contraction.
Ce modèle est cependant assez différent de ce qui se passe dans les myofibrilles
car, au cours de la contraction de la fibre d’actomyosine, il y a expulsion d’eau
hors du gel, ce qui ne se produit pas lors de la contraction des myofibrilles. En fait,
dans le gel d’actomyosine les molécules ne sont pas arrangées parallèlement entre
elles comme à l'intérieur des myofibrilles, mais elles forment un réseau tridimensionnel. On a pu préparer des gels d’actomyosine où les molécules sont disposées
parallèlement les unes aux autres; de tels gels se contractent sous l’action de
l’ATP sans qu’il y ait expulsion d’eau (Hayashi, 1952).
La localisation des protéines musculaires peut être faite à l’échelle des ultrastructures en traitant les fibres par des solutions de K.C1 de concentrations appropriées.
L’extraction de la myosine s’accompagne de la disparition des filaments épais,
tandis que celle de l’actine entraîne la disparition des filaments fins. Les méthodes
d'immuno-fluorescence montrent également que la myosine est localisée au niveau
de la bande A, tandis que l’actine est située dans la bande I et empiète
sur la bande A. Les filaments fins sont donc composés d’actine, les filaments épais
de myosine.
Voyons maintenant ce qui se produit lorsque les myofibrilles se contractent. Au
cours de la contraction, les filaments d’actine et de myosine ne changent pas de
longueur, ce sont les filaments fins qui glissent entre les filaments épais (fig. 29)
et pénètrent plus avant dans la bande A (Huxley et Hanson, 1960). La bande I
devient plus étroite, en même temps que la bande H disparaît. Lors de la relaxation,
les filaments fins ressortent d'entre les filaments épais, la bande I s’élargit tandis
que réapparaît la bande H. Ainsi les mouvements de contraction et de relaxation
des myofibrilles correspondent à des glissements des deux catégories de myofilaments les uns par rapport aux autres.
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