GENERALITES
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I.1. 3. Mécanismes d’action des β
β β
β-lactamines
Les bêta-lactamines sont des antibiotiques qui interfèrent avec la formation de la paroi
bactérienne. En effet, leur structure chimique présentant des ressemblances avec le D-alanylD-alanine, leurs permet de se fixer aux protéines liant les pénicillines (PLP) (les
transpeptidases et les carboxypeptidases), indispensables à la formation du peptidoglycane.
L’inhibition de ces enzymes fait accumuler des précurseurs du peptidoglycane qui activent le
système autolytique de la bactérie (la muréine-hydrolase), entrainant ainsi sa lyse. Les bêtalactamines n’agissent donc que sur les bactéries en croissance. (Cavallo, 2004 ; Zomahoun,
2004).
Deux étapes importantes pour l’activité antibactérienne des β-lactamines :
• Pénétration des β-lactamines : La cible des β-lactamines se trouve au niveau de la face
externe de la membrane plasmidique. Chez les bactéries à Gram négatif, ces
molécules sont obligées de traverser la membrane externe qui constitue une barrière
hydrophobe. Cette pénétration se fait grâce à des porines (Omp C et Omp F). Leur
passage et la vitesse de pénétration étant fonction de la taille et de la charge de la
molécule (Nikaido, 1992).
• Attachement aux protéines cibles : qui sont les PLP. Celle-ci ancrées dans la
membrane cytoplasmique, sont des enzymes (transpeptidases, carboxypeptidases)
impliqués dans la synthèse du peptidoglycane. Il existe une grande variété de PLP
suivant les espèces.
L’effet bactériostatique par inhibition de la synthèse du peptidoglycane précède la
bactéricidie qui résulterait de l’activation des enzymes autolytiques de la bactérie (Bryskier,
1999)
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I.1. 3. Mécanismes d’action des β
β β
β-lactamines
Les bêta-lactamines sont des antibiotiques qui interfèrent avec la formation de la paroi
bactérienne. En effet, leur structure chimique présentant des ressemblances avec le D-alanylD-alanine, leurs permet de se fixer aux protéines liant les pénicillines (PLP) (les
transpeptidases et les carboxypeptidases), indispensables à la formation du peptidoglycane.
L’inhibition de ces enzymes fait accumuler des précurseurs du peptidoglycane qui activent le
système autolytique de la bactérie (la muréine-hydrolase), entrainant ainsi sa lyse. Les bêtalactamines n’agissent donc que sur les bactéries en croissance. (Cavallo, 2004 ; Zomahoun,
2004).
Deux étapes importantes pour l’activité antibactérienne des β-lactamines :
• Pénétration des β-lactamines : La cible des β-lactamines se trouve au niveau de la face
externe de la membrane plasmidique. Chez les bactéries à Gram négatif, ces
molécules sont obligées de traverser la membrane externe qui constitue une barrière
hydrophobe. Cette pénétration se fait grâce à des porines (Omp C et Omp F). Leur
passage et la vitesse de pénétration étant fonction de la taille et de la charge de la
molécule (Nikaido, 1992).
• Attachement aux protéines cibles : qui sont les PLP. Celle-ci ancrées dans la
membrane cytoplasmique, sont des enzymes (transpeptidases, carboxypeptidases)
impliqués dans la synthèse du peptidoglycane. Il existe une grande variété de PLP
suivant les espèces.
L’effet bactériostatique par inhibition de la synthèse du peptidoglycane précède la
bactéricidie qui résulterait de l’activation des enzymes autolytiques de la bactérie (Bryskier,
1999)