Revue bibliographique
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Elles sont inhibées in vitro par les inhibiteurs des β- lactamases (acide clavulanique,
tazobactam et sulbactam) (Livermore, 1995 ; Livermore, 2008).
La majorité des BLSE sont dérivées de mutations ponctuelles dans la séquence génétique
codant pour le site actif des β-lactamases (Bradford, 2001).
Type TEM : La majorité des BLSE de ce type dérivent par quatre à sept mutations
ponctuelles de l’enzyme originale (TEM-1 ou TEM-2). Ces mutations rendent l’enzyme
capable d’hydrolyser les céphalosporines de 3
ème
génération, mais aussi plus vulnérable à
l’action des inhibiteurs (acide clavulanique). Ces enzymes sont retrouvées chez E. coli, K.
pneumoniae, E. aerogenes, M. morganii, P. mirabilis et Salmonella. A noter que certains
dérivés de TEM ne sont pas des BLSE mais présentent une diminution de sensibilité aux
inhibiteurs, ce sont les TRI (pour TEM Résistantes aux Inhibiteurs) (Bradford et al., 2001).
Type SHV : Les enzymes de type SHV dérivent par mutations ponctuelles de
l’enzyme originale SHV-1. Elles ont été détectées parmi de nombreuses entérobactéries
(notamment K.pneumoniae) mais aussi chez P. aeruginosa et Acinetobacter spp(Bradford
et al., 2001).
Type CTX-M : Les CTX-M, principales enzymes des céfotaximases, sont
capables d’hydrolyser le céfotaxime et l’aztréonam avec une sensibilité relativement
conservée à la ceftazidime. Elles sont inhibées par le tazobactam et l’acide clavulanique
(Bonnet, 2004). Ces BLSE ont été retrouvées majoritairement chez E.coli et Salmonella
enterica. Leur émergence parmi d’autres espèces et genres d’entérobactéries est rapide
(Bonnet, 2004). La dissémination horizontale des gènes codant pour les enzymes CTX-M
s’effectue via des plasmides conjugatifs mais aussi via d’autres éléments génétiques
comme les intégrons et les séquences d’insertion IEScp1 (Bradford et al., 2001 ; Bonnet,
2004).
Type OXA : Ces enzymes possèdent une grande activité catalytique pour la
cloxacilline, l’oxacilline et la méticilline. Elles ne sont pas inhibées par l’acide
clavulanique. En général, elles hydrolysent mieux la ceftazidime que le céfotaxime. Ces
enzymes ont été fréquemment observés chez Pseudomonas aeruginosa mais aussi chez les
entérobactéries. Les BLSE de type OXA sont codées par de gènes portés par des éléments
mobiles comme les transposons et les intégrons (Naas et Nordmann, 2005).
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Elles sont inhibées in vitro par les inhibiteurs des β- lactamases (acide clavulanique,
tazobactam et sulbactam) (Livermore, 1995 ; Livermore, 2008).
La majorité des BLSE sont dérivées de mutations ponctuelles dans la séquence génétique
codant pour le site actif des β-lactamases (Bradford, 2001).
Type TEM : La majorité des BLSE de ce type dérivent par quatre à sept mutations
ponctuelles de l’enzyme originale (TEM-1 ou TEM-2). Ces mutations rendent l’enzyme
capable d’hydrolyser les céphalosporines de 3
ème
génération, mais aussi plus vulnérable à
l’action des inhibiteurs (acide clavulanique). Ces enzymes sont retrouvées chez E. coli, K.
pneumoniae, E. aerogenes, M. morganii, P. mirabilis et Salmonella. A noter que certains
dérivés de TEM ne sont pas des BLSE mais présentent une diminution de sensibilité aux
inhibiteurs, ce sont les TRI (pour TEM Résistantes aux Inhibiteurs) (Bradford et al., 2001).
Type SHV : Les enzymes de type SHV dérivent par mutations ponctuelles de
l’enzyme originale SHV-1. Elles ont été détectées parmi de nombreuses entérobactéries
(notamment K.pneumoniae) mais aussi chez P. aeruginosa et Acinetobacter spp(Bradford
et al., 2001).
Type CTX-M : Les CTX-M, principales enzymes des céfotaximases, sont
capables d’hydrolyser le céfotaxime et l’aztréonam avec une sensibilité relativement
conservée à la ceftazidime. Elles sont inhibées par le tazobactam et l’acide clavulanique
(Bonnet, 2004). Ces BLSE ont été retrouvées majoritairement chez E.coli et Salmonella
enterica. Leur émergence parmi d’autres espèces et genres d’entérobactéries est rapide
(Bonnet, 2004). La dissémination horizontale des gènes codant pour les enzymes CTX-M
s’effectue via des plasmides conjugatifs mais aussi via d’autres éléments génétiques
comme les intégrons et les séquences d’insertion IEScp1 (Bradford et al., 2001 ; Bonnet,
2004).
Type OXA : Ces enzymes possèdent une grande activité catalytique pour la
cloxacilline, l’oxacilline et la méticilline. Elles ne sont pas inhibées par l’acide
clavulanique. En général, elles hydrolysent mieux la ceftazidime que le céfotaxime. Ces
enzymes ont été fréquemment observés chez Pseudomonas aeruginosa mais aussi chez les
entérobactéries. Les BLSE de type OXA sont codées par de gènes portés par des éléments
mobiles comme les transposons et les intégrons (Naas et Nordmann, 2005).