238____________________________________Biochimie clinique
1.2. Enzymes non spécifiquement plasmatiques
Ce sont des enzymes simplement véhiculées dans le sang, n'ayant pas de
fonction plasmatique évidente, et présentes normalement à un taux faible.
On peut distinguer :
1.2.1. Enzymes d'excrétion
Ces enzymes sont synthétisées par des glandes exocrines.
Citons par exemple les enzymes suivantes :
- Phosphatase acide de la prostate ;
- Phosphatase alcaline du foie ;
- Amylase du pancréas ;
- Lipase du pancréas.
1.2.2. Enzymes cellulaires
Les enzymes cellulaires appartiennent à tous les métabolismes et leur nombre
est considérable. Certaines ont une localisation très particulière dans certains
tissus.
On peut ainsi identifier l'organe d'où proviennent les enzymes dont les taux
sériques sont modifiés.
En comparant les résultats obtenus pour les enzymes qui passent rapidement
dans le plasma et qui ont une durée de vie courte (CK, TGO) et pour les
enzymes qui ont une longue durée de vie et qui passent moins rapidement dans
le sérum (TGP et a HBDH), on peut déterminer la phase d'une affection aiguë.
2.
Problèmes rencontrés en enzymologie clinique
2.1. Spécificité d'organe
L'idéal serait de rencontrer pour chaque organe, une enzyme spécifique produite uniquement par cet organe. Ainsi l'omithine carbamyl transférase (OCT) a
une origine hépatique stricte et elle est donc un marqueur très spécifique de
l'atteinte de l'hépatocyte.
Ce n'est malheureusement pas souvent le cas.
Toutefois l'étude de la répartition des isoenzymes dans différents organes
permet de retrouver une meilleure spécificité d'organe. Ainsi, la L-lactate
déshydrogénase qui peut provenir du foie, du cœur, des reins, des globules
rouges, a une isoenzyme spécifique du cœur, LDH 1 ou aHBDH. Son dosage
présente donc un grand intérêt. De même, la créatine kinase (CK), enzyme musculaire, possède une isoenzyme, la CK^g d'origine myocardique.
Les enzymes libérées dans le plasma sont ensuite catabolisées ou éliminées.
1.2. Enzymes non spécifiquement plasmatiques
Ce sont des enzymes simplement véhiculées dans le sang, n'ayant pas de
fonction plasmatique évidente, et présentes normalement à un taux faible.
On peut distinguer :
1.2.1. Enzymes d'excrétion
Ces enzymes sont synthétisées par des glandes exocrines.
Citons par exemple les enzymes suivantes :
- Phosphatase acide de la prostate ;
- Phosphatase alcaline du foie ;
- Amylase du pancréas ;
- Lipase du pancréas.
1.2.2. Enzymes cellulaires
Les enzymes cellulaires appartiennent à tous les métabolismes et leur nombre
est considérable. Certaines ont une localisation très particulière dans certains
tissus.
On peut ainsi identifier l'organe d'où proviennent les enzymes dont les taux
sériques sont modifiés.
En comparant les résultats obtenus pour les enzymes qui passent rapidement
dans le plasma et qui ont une durée de vie courte (CK, TGO) et pour les
enzymes qui ont une longue durée de vie et qui passent moins rapidement dans
le sérum (TGP et a HBDH), on peut déterminer la phase d'une affection aiguë.
2.
Problèmes rencontrés en enzymologie clinique
2.1. Spécificité d'organe
L'idéal serait de rencontrer pour chaque organe, une enzyme spécifique produite uniquement par cet organe. Ainsi l'omithine carbamyl transférase (OCT) a
une origine hépatique stricte et elle est donc un marqueur très spécifique de
l'atteinte de l'hépatocyte.
Ce n'est malheureusement pas souvent le cas.
Toutefois l'étude de la répartition des isoenzymes dans différents organes
permet de retrouver une meilleure spécificité d'organe. Ainsi, la L-lactate
déshydrogénase qui peut provenir du foie, du cœur, des reins, des globules
rouges, a une isoenzyme spécifique du cœur, LDH 1 ou aHBDH. Son dosage
présente donc un grand intérêt. De même, la créatine kinase (CK), enzyme musculaire, possède une isoenzyme, la CK^g d'origine myocardique.
Les enzymes libérées dans le plasma sont ensuite catabolisées ou éliminées.