chapitre 17 Du gène à la protéine 391
d’ARN se replie sur lui-même et forme une molécule dont la
structure est tridimensionnelle. Si l’on représente la molécule
d’ARNt à plat pour montrer l’emplacement des zones d’appariement des bases, on voit qu’elle prend la forme d’une
feuille de trèfle (figure 17.15a). Cependant, en réalité, l’ARNt
se tord et se replie de façon à former une structure tridimensionnelle compacte, qui ressemble vaguement à un L inversé
(figure 17.15b). La boucle qui dépasse à l’extrémité de la partie longue du L inversé porte l’anticodon (soit le triplet de
bases spécialisé qui se lie à un codon d’ARNm spécifique).
L’extrémité 39, qui est le site de liaison de l’acide aminé et qui
porte toujours le triplet CCA, se trouve à l’extrémité de la
partie courte du L inversé. La structure de l’ARNt reflète donc
sa fonction.
La traduction exacte du message génétique nécessite une
double reconnaissance moléculaire. Premièrement, un ARNt
qui s’associe à un codon d’ARNm commandant un acide
aminé précis ne doit pouvoir apporter que cet acide aminé au
ribosome, et aucun autre. L’appariement correct de l’ARNt et
de l’acide aminé est effectué par une famille d’enzymes apparentées appelée aminoacyl-ARNt synthétase (figure 17.16).
Le site actif de chaque type d’enzyme ne peut former qu’une
seule combinaison d’acide aminé et d’ARNt. (Les régions de
l’extrémité de liaison de l’acide aminé et de l’extrémité anticodon de l’ARNt sont garantes de la spécificité de la combinaison.) Il existe 20 types d’aminoacyl-ARNt synthétase dans
la cellule, soit une par sorte d’acide aminé. L’aminoacyl-ARNt
synthétase catalyse la liaison covalente de l’acide aminé et de
son ARNt suivant un processus alimenté par l’hydrolyse d’ATP.
Le complexe acide aminé-ARNt ainsi formé (aussi appelé
ARNt chargé) se détache ensuite de l’enzyme et est alors prêt
à ajouter son acide aminé au bout d’une chaîne polypeptidique en cours de formation sur un ribosome.
Deuxièmement, l’anticodon d’un ARNt doit s’apparier avec
le codon approprié d’un ARNm. Des expériences ont montré
que même si on modifie l’acide aminé porté par un ARNt, cela
ne change pas l’appariement de l’ARNt et de l’ARNm : l’ARNt
se placera toujours sur l’ARNm à l’endroit où devrait se lier
l’acide aminé original, car c’est l’anticodon que porte l’ARNt et
non son acide aminé qui dicte l’appariement.
Si un ARNt différent correspondait à chaque codon d’ARNm
commandant un acide aminé, il y aurait 61 ARNt (voir la
figure 17.5). En réalité, il n’y en a que 45 environ, ce qui signifie que certains ARNt pourraient se lier à plus d’un codon. Une
telle souplesse est rendue possible parce que les règles qui dictent l’appariement de la troisième base nucléotidique d’un
codon et de la base correspondante de l’anticodon d’ARNt
sont plus souples que celles qui régissent d’autres positions de
codons. Par exemple, la base nucléotidique U à l’extrémité 59
d’un anticodon d’ARNt peut s’associer soit à la base A, soit à la
base G en troisième position (à l’extrémité 39) d’un codon
d’ARNm. Cet appariement flexible des bases à cette position
des codons est appelé oscillation. Le phénomène d’oscillation permet d’expliquer pourquoi les codons synonymes,
codant pour un même acide aminé, doivent souvent différer par leur troisième base nucléotidique et non par les deux
autres. Par exemple, un ARNt avec l’anticodon 39-UCU-59 peut
s’apparier aussi bien avec le codon 59-AGA-39 que 59-AGG-39
de l’ARNm, les deux codant pour l’arginine (voir la figure 17.5).
Les ribosomes
Les ribosomes permettent l’appariement des anticodons d’ARNt
avec les codons d’ARNm au cours de la synthèse des protéines. Un ribosome est formé d’une grande sous-unité et
m Figure 17.15 La structure de l’ARN de transfert (ARNt).
Par convention, on écrit les anticodons dans le sens 39 → 59 pour pouvoir
les aligner avec les codons, qui sont écrits dans le sens 59 → 39 (voir la
figure 17.14). Pour que les bases azotées puissent s’apparier, il faut que les
brins d’ARN soient antiparallèles, comme dans le cas de l’ADN. Par exemple,
l’anticodon 39-AAG-59 s’apparie avec le codon d’ARNm 59-UUC-39.
Anticodon
G
C
G
G
A
U
U
C
G
C
U
U
A
A
A
G
A
C
A
C
C
U
G
C
G U G U
C
U
G A
G
G
U
C
C
A
G
A
A A
G
U
C
A
C G A
C U
A
G A G G
G
G
A
C
U
Anticodon
(a)
Site de liaison
de l’acide aminé
Liaisons
hydrogène
5
3
3
5
Site de liaison
de l’acide aminé
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
G
A
A
3
5
Anticodon
Liaisons
hydrogène
Structure bidimensionnelle. Tous les ARNt possèdent la même
structure composée de quatre bras comportant des bases appariées,
qui déterminent trois boucles, et d’une même séquence de bases au
site de liaison de l’acide aminé à l’extrémité 3. Le triplet de
l’anticodon varie selon le type d’ARN, tout comme certaines
séquences dans les deux autres boucles. (Les astérisques désignent
des bases ayant subi une modification chimique qui les a rendues
différentes de A, C, G ou U [pseudo-uracile, inosine, etc.] ; il s’agit
d’une caractéristique propre aux ARNt. Les bases modifiées contribuent
à la fonction de l’ARNt d’une manière qui n’est pas encore comprise.)
(b) Structure tridimensionnelle
(c) Symbole utilisé
dans le présent ouvrage
A
C
C
d’ARN se replie sur lui-même et forme une molécule dont la
structure est tridimensionnelle. Si l’on représente la molécule
d’ARNt à plat pour montrer l’emplacement des zones d’appariement des bases, on voit qu’elle prend la forme d’une
feuille de trèfle (figure 17.15a). Cependant, en réalité, l’ARNt
se tord et se replie de façon à former une structure tridimensionnelle compacte, qui ressemble vaguement à un L inversé
(figure 17.15b). La boucle qui dépasse à l’extrémité de la partie longue du L inversé porte l’anticodon (soit le triplet de
bases spécialisé qui se lie à un codon d’ARNm spécifique).
L’extrémité 39, qui est le site de liaison de l’acide aminé et qui
porte toujours le triplet CCA, se trouve à l’extrémité de la
partie courte du L inversé. La structure de l’ARNt reflète donc
sa fonction.
La traduction exacte du message génétique nécessite une
double reconnaissance moléculaire. Premièrement, un ARNt
qui s’associe à un codon d’ARNm commandant un acide
aminé précis ne doit pouvoir apporter que cet acide aminé au
ribosome, et aucun autre. L’appariement correct de l’ARNt et
de l’acide aminé est effectué par une famille d’enzymes apparentées appelée aminoacyl-ARNt synthétase (figure 17.16).
Le site actif de chaque type d’enzyme ne peut former qu’une
seule combinaison d’acide aminé et d’ARNt. (Les régions de
l’extrémité de liaison de l’acide aminé et de l’extrémité anticodon de l’ARNt sont garantes de la spécificité de la combinaison.) Il existe 20 types d’aminoacyl-ARNt synthétase dans
la cellule, soit une par sorte d’acide aminé. L’aminoacyl-ARNt
synthétase catalyse la liaison covalente de l’acide aminé et de
son ARNt suivant un processus alimenté par l’hydrolyse d’ATP.
Le complexe acide aminé-ARNt ainsi formé (aussi appelé
ARNt chargé) se détache ensuite de l’enzyme et est alors prêt
à ajouter son acide aminé au bout d’une chaîne polypeptidique en cours de formation sur un ribosome.
Deuxièmement, l’anticodon d’un ARNt doit s’apparier avec
le codon approprié d’un ARNm. Des expériences ont montré
que même si on modifie l’acide aminé porté par un ARNt, cela
ne change pas l’appariement de l’ARNt et de l’ARNm : l’ARNt
se placera toujours sur l’ARNm à l’endroit où devrait se lier
l’acide aminé original, car c’est l’anticodon que porte l’ARNt et
non son acide aminé qui dicte l’appariement.
Si un ARNt différent correspondait à chaque codon d’ARNm
commandant un acide aminé, il y aurait 61 ARNt (voir la
figure 17.5). En réalité, il n’y en a que 45 environ, ce qui signifie que certains ARNt pourraient se lier à plus d’un codon. Une
telle souplesse est rendue possible parce que les règles qui dictent l’appariement de la troisième base nucléotidique d’un
codon et de la base correspondante de l’anticodon d’ARNt
sont plus souples que celles qui régissent d’autres positions de
codons. Par exemple, la base nucléotidique U à l’extrémité 59
d’un anticodon d’ARNt peut s’associer soit à la base A, soit à la
base G en troisième position (à l’extrémité 39) d’un codon
d’ARNm. Cet appariement flexible des bases à cette position
des codons est appelé oscillation. Le phénomène d’oscillation permet d’expliquer pourquoi les codons synonymes,
codant pour un même acide aminé, doivent souvent différer par leur troisième base nucléotidique et non par les deux
autres. Par exemple, un ARNt avec l’anticodon 39-UCU-59 peut
s’apparier aussi bien avec le codon 59-AGA-39 que 59-AGG-39
de l’ARNm, les deux codant pour l’arginine (voir la figure 17.5).
Les ribosomes
Les ribosomes permettent l’appariement des anticodons d’ARNt
avec les codons d’ARNm au cours de la synthèse des protéines. Un ribosome est formé d’une grande sous-unité et
m Figure 17.15 La structure de l’ARN de transfert (ARNt).
Par convention, on écrit les anticodons dans le sens 39 → 59 pour pouvoir
les aligner avec les codons, qui sont écrits dans le sens 59 → 39 (voir la
figure 17.14). Pour que les bases azotées puissent s’apparier, il faut que les
brins d’ARN soient antiparallèles, comme dans le cas de l’ADN. Par exemple,
l’anticodon 39-AAG-59 s’apparie avec le codon d’ARNm 59-UUC-39.
Anticodon
G
C
G
G
A
U
U
C
G
C
U
U
A
A
A
G
A
C
A
C
C
U
G
C
G U G U
C
U
G A
G
G
U
C
C
A
G
A
A A
G
U
C
A
C G A
C U
A
G A G G
G
G
A
C
U
Anticodon
(a)
Site de liaison
de l’acide aminé
Liaisons
hydrogène
5
3
3
5
Site de liaison
de l’acide aminé
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
*
G
A
A
3
5
Anticodon
Liaisons
hydrogène
Structure bidimensionnelle. Tous les ARNt possèdent la même
structure composée de quatre bras comportant des bases appariées,
qui déterminent trois boucles, et d’une même séquence de bases au
site de liaison de l’acide aminé à l’extrémité 3. Le triplet de
l’anticodon varie selon le type d’ARN, tout comme certaines
séquences dans les deux autres boucles. (Les astérisques désignent
des bases ayant subi une modification chimique qui les a rendues
différentes de A, C, G ou U [pseudo-uracile, inosine, etc.] ; il s’agit
d’une caractéristique propre aux ARNt. Les bases modifiées contribuent
à la fonction de l’ARNt d’une manière qui n’est pas encore comprise.)
(b) Structure tridimensionnelle
(c) Symbole utilisé
dans le présent ouvrage
A
C
C