La myoglobine posséde un groupement héme porphyrmtque contenant un
î
atome de fer central° C‘est par l‘mtennedtnre de cet atome que la
subit une oxygénation réversible. La woglobine s‘apparente à une autre proteme
globulaire, pius cmlexe, tetramer1que ., l hemoglobme. Liyoglobtne et hemoglœ
bine possèdentuhe fonction bioîæigue identique
:
le transport de l'oxygenepar
fixation réversible sur l'atome de fer du groupement hémimque.
'
'
'
ï
L ‘HEBŒLOB lNE
NOM DE L 'ADULTE; : Hb A1 .
-
C‘est une proteine globula1re ohgoménque de P M éleve. L'hemoglobme
’
‘
ÏŸ
possède £.
chaines polypepttdtque ou glob1ne…
*
2 chaines identiques ou chaines°( de 141 Aa
2 chaînes identiques ou chaînes
de 1.46 Aa
'
Chaque chaîne possède une conformation tridimensiomelle caracteristique,
trés voisine de celle de la myoglobine (en particulier la chaîne
:
meme
taux
même courbures, ”même angles,
mêmes di rectiona. La fonction
biologique identique de l'hénoglobine et de la niyoglobine : fixation rever51ble
de l “oxygène ,
l “identité
structures 111'
Çomne pour la
lobine, chacune
chaînes de
lobine est liéë‘
ar
‘
g
liaison covalente à une molécule d'hème contenue dans la poche interne” La '
molécule de Hb Al renferme donc & molécules d‘hème, une par chaîne
_
ou
‘}
,
& molécules d'oxygène seront dond“tr&nSpoftéæ par molécule de HbAl
La molécule
est
stabilisée par des liaisons H2’
des forces de Van der
Waals et des liaisons hydrophobes de Kauznian.
'
'
“
'
Oxy énatiOn-'—dé50xy ériat ion
_
::
'
_
…
”S‘ …“…
compacte
“
.
11* exï‘i=s‘te peude
pret dnèrès( &
Chame$1dem “à“ eaceîîe de % 0xyHb. rra1 s11apparaitdesmodlf1catwns
-
,‘
"
?
'
.
um
_,