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3 • Données de base et sémantique élémentaire
cription de certains gènes pouvant dépendre de sites situés très loin de
leurs séquences codantes. La nomenclature simplifiée des gènes
(TRAFD1; PTPN1; CD69; CLEC…) se trouve sur « genecards.org ».
Par convention les gènes sont toujours en italique.
b) Portion codante
La portion codante d’un gène d’eucaryote est complexe et polymorphe. Chez les eucaryotes, elle comprend une succession d’exons et
d’introns. Les exons sont les seules portions du gène qui sont représentées dans l’ARN transcrit mature et qui sont porteuses du code génétique (Tab. 2). Ils peuvent correspondre à des séquences traduites ou non
traduites en protéines. Les introns sont situés entre les exons, ils sont
d’abord transcrits, puis au cours de la maturation des ARN ils sont
excisés : ne subsistent que les séquences correspondant aux exons et qui
forment l’ARN mature. À titre d’exemple, le gène du récepteur des
lipoprotéines comprend 18 exons, celui de la chaîne lourde de la myosine en contient plus de 40. Les procaryotes, comme les bactéries, ont
une portion codante unique sans introns. Chez les eucaryotes, certains
gènes, comme ceux des récepteurs de l’adrénaline, ou les gènes mitochondriaux, sont dépourvus d’introns, ce qui suggère qu’il s’agit de
vestiges ancestraux de gènes bactériens ou viraux incorporés dans le
génome des eucaryotes au cours de l’évolution. Les exons du gène sont
disposés dans l’ordre où vont se trouver les acides aminés de la protéine. Les divers domaines fonctionnels de la protéine correspondent
rarement, et quand c’est le cas seulement par hasard, à un seul exon
(comme le site de liaison de la troponine I à l’actine). Ces domaines
sont généralement à cheval sur un ou plusieurs exons. C’est le cas des
récepteurs des lipoprotéines, des sites ATPasique et de fixation de
l’actine pour la chaîne lourde de la myosine et du site de liaison de la
troponine I à la troponine C. Cette non-coïncidence entre cet aspect
particulier de la structure et la fonction tire son origine de l’évolution
même des protéines. Une protéine active en 2007 est le résultat de millions d’années d’évolution, période au cours de laquelle un certain
nombre de mutations ponctuelles ou non, voire de duplications, se
3 • Données de base et sémantique élémentaire
cription de certains gènes pouvant dépendre de sites situés très loin de
leurs séquences codantes. La nomenclature simplifiée des gènes
(TRAFD1; PTPN1; CD69; CLEC…) se trouve sur « genecards.org ».
Par convention les gènes sont toujours en italique.
b) Portion codante
La portion codante d’un gène d’eucaryote est complexe et polymorphe. Chez les eucaryotes, elle comprend une succession d’exons et
d’introns. Les exons sont les seules portions du gène qui sont représentées dans l’ARN transcrit mature et qui sont porteuses du code génétique (Tab. 2). Ils peuvent correspondre à des séquences traduites ou non
traduites en protéines. Les introns sont situés entre les exons, ils sont
d’abord transcrits, puis au cours de la maturation des ARN ils sont
excisés : ne subsistent que les séquences correspondant aux exons et qui
forment l’ARN mature. À titre d’exemple, le gène du récepteur des
lipoprotéines comprend 18 exons, celui de la chaîne lourde de la myosine en contient plus de 40. Les procaryotes, comme les bactéries, ont
une portion codante unique sans introns. Chez les eucaryotes, certains
gènes, comme ceux des récepteurs de l’adrénaline, ou les gènes mitochondriaux, sont dépourvus d’introns, ce qui suggère qu’il s’agit de
vestiges ancestraux de gènes bactériens ou viraux incorporés dans le
génome des eucaryotes au cours de l’évolution. Les exons du gène sont
disposés dans l’ordre où vont se trouver les acides aminés de la protéine. Les divers domaines fonctionnels de la protéine correspondent
rarement, et quand c’est le cas seulement par hasard, à un seul exon
(comme le site de liaison de la troponine I à l’actine). Ces domaines
sont généralement à cheval sur un ou plusieurs exons. C’est le cas des
récepteurs des lipoprotéines, des sites ATPasique et de fixation de
l’actine pour la chaîne lourde de la myosine et du site de liaison de la
troponine I à la troponine C. Cette non-coïncidence entre cet aspect
particulier de la structure et la fonction tire son origine de l’évolution
même des protéines. Une protéine active en 2007 est le résultat de millions d’années d’évolution, période au cours de laquelle un certain
nombre de mutations ponctuelles ou non, voire de duplications, se