Fiche 58 • Inhibition non compétitive
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On reconnait dans cette équation la variation de la vitesse initiale en fonction de la
concentration de substrat en l’absence d’inhibiteur, multipliée par une fraction dont la
valeur ne dépend que de [I] et K I . D’après cette équation, quelle que soit la concentration du substrat, la vitesse est divisée par un facteur constant, d’où la vitesse maximum
apparente :
V
V
I
K
app
max
=
+
[ ]
max
I
 
1
(3)
La moitié de cette vitesse maximum apparente est obtenue pour une valeur de K m identique à la K m obtenue en absence d’inhibiteur. En présence d’inhibiteur non-compétitif,
la K m est donc inchangée, ce que l’on constate sur la courbe v = f[S] (V max = 1, K m = 3, K I
= 2, [I] = 3, unités arbitraires) :
v
V max
[S]
K m
V max app
0
0,1
0,2
0,3
0,4
0,5
0,6
0,7
0,8
0,9
1
0
5
10
15
20
25
30
35
40
Ainsi que sur le graphe direct ECB :
0
0,1
0,2
0,3
0,4
0,5
0,6
0,7
0,8
0,9
1
1,1
1,2
–10
–5
0
5
10
15
V max = 1
V max app = 0,4
v
– [S ]
2. INHIBITION MIXTE
En fait, les inhibitions purement non-compétitives sont peu fréquentes, car le plus souvent, l’inhibiteur modifie à la fois l’activité de l’enzyme et l’affinité pour le substrat. Le
plus souvent, il diminue cette affinité, et on assistera à la diminution de V max et à l’augmentation de K m .
9782100724185-Livre.indb 141
20/05/15 19:12