284 B IOLOGIE CELLULAIRE
La reproduction des mitochondries et des
plastes, par allongement suivi d’une bipartition,
rappelle donc celle observée chez les Bactéries ; de
même, on doit imaginer que la nécessaire duplication du matériel génétique de ces organites est
coordonnée à l’accroissement de leur masse. Dans
la plupart des cellules étudiées, l’accroissement du
nombre des mitochondries a lieu pendant toute la
durée du cycle (essentiellement donc pendant
l’interphase ; voir chapitre 13). Il n’y a pas de synchronisation de la réplication de l’ADN mt avec
celle de l’ADN du noyau. Ceci est particulièrement net dans le cas des ovocytes d’Amphibiens,
cellules géantes ayant un stock normal d’ADN
nucléaire et une quantité énorme d’ADN mt (99 %
de l’ADN cellulaire total), liée à un nombre
d’organites simplement proportionnel au volume
cytoplasmique. De même, on a montré que la stimulation intense des cellules musculaires striées
conduisait rapidement à la multiplication du
nombre de leurs mitochondries (5 à 10 fois). Les
mécanismes de coordination mis en œuvre dans
ces cellules spécialisées et dans celles qui prolifèrent (où seul un doublement par cycle doit être
obtenu), sont certainement pilotés par des gènes
nucléaires puisqu’aucun gène relatif à une telle
fonction n’est identifiable dans le génome mitochondrial animal, qui est entièrement séquencé
(voir chapitre 4).
5.3.5. D IFFÉRENCIATION DES PLASTES
CHEZ LES V ÉGÉTAUX SUPÉRIEURS
Tous les types de plastes d’une espèce donnée,
qui sont décrits dans les chapitres 7 et 10, se développent à partir de proplastes indifférenciés que
l’on trouve dans les cellules méristématiques. Ces
organites de petite taille (1 µ m de diamètre) n’ont
pas une organisation très caractéristique, mais on
peut néanmoins les distinguer des mitochondries
en microscopie électronique. Ils se différencient
selon les tissus dans une direction bien précise en
fonction de stimuli parmi lesquels la lumière est le
plus puissant. Cette action s’exerce en particulier
sur certains gènes portés par l’ADN chloroplastique (environ 120, au total), dont l’expression
semble directement régulée par ce facteur externe.
Comme pour les mitochondries, il est clair qu’il
existe aussi un contrôle à travers des produits
d’origine nucléaire.
5.4. Notion de «protéine-chaperon »
5.4.1. M ISE EN ÉVIDENCE DES PROTÉINES DITES
« DE CHOC THERMIQUE » OU « DE STRESS »
Au cours des années 60 et 70, on mit en évidence
chez toutes les cellules, que ce soit les Bactéries ou
les cellules eucaryotiques les plus complexes, la
fabrication abondante de protéines spécifiques
dans des conditions de stress. Parmi celles-ci, une
augmentation brutale de température (connue
pour dénaturer les protéines) fut la première analysée, mais on montra aussi que les métaux lourds
toxiques, certains alcools et les poisons métaboliques avaient le même effet. Ces protéines, évolutivement très conservées par leur taille et leur
séquence primaire, et associées à des fonctions
apparemment défensives, furent donc successivement appelées « protéines de choc thermique» et
« protéines de stress». Chez les Bactéries, la mutation des gènes correspondants s’accompagne
d’anomalies affectant aussi bien la réplication et la
transcription de l’ADN que la dégradation des
protéines ou la division cellulaire. En fait, il a été
montré que la plupart de ces protéines sont toujours présentes dans les cellules, mais que leur
synthèse est fortement accrue lors d’un stress ; ceci
suggère qu’elles accomplissent des fonctions
essentielles et universelles, et pas seulement liées à
la défense.
5.4.2. P ROPRIÉTÉS ET DIVERSITÉ
DES PROTÉINES- CHAPERONS
Une association momentanée mais forte de ces
protéines avec des protéines sécrétées (immunoglobulines), des protéines fabriquées au sein des
chloroplastes (RUBISCO), ou bien celles intervenant dans la construction des ribosomes au sein
des nucléoles, a ensuite été mise en évidence. Petit
à petit, l’idée que ces protéines avaient un rôle à
jouer dans la synthèse et le repliement correct des
autres protéines s’est fait jour. Deux grandes
familles de molécules de ce type existent, sur la
base de leur masse moléculaire : celles dites
HSP 70 (pour Heat Shock Proteins), qui semblent
fonctionner à l’état de molécules individuelles, et
celles dites HSP 60 et HSP 10, fonctionnant toujours ensemble ; ces dernières forment en effet de
gros complexes supramoléculaires (900 kDa) ayant
la forme de deux anneaux superposés.
La reproduction des mitochondries et des
plastes, par allongement suivi d’une bipartition,
rappelle donc celle observée chez les Bactéries ; de
même, on doit imaginer que la nécessaire duplication du matériel génétique de ces organites est
coordonnée à l’accroissement de leur masse. Dans
la plupart des cellules étudiées, l’accroissement du
nombre des mitochondries a lieu pendant toute la
durée du cycle (essentiellement donc pendant
l’interphase ; voir chapitre 13). Il n’y a pas de synchronisation de la réplication de l’ADN mt avec
celle de l’ADN du noyau. Ceci est particulièrement net dans le cas des ovocytes d’Amphibiens,
cellules géantes ayant un stock normal d’ADN
nucléaire et une quantité énorme d’ADN mt (99 %
de l’ADN cellulaire total), liée à un nombre
d’organites simplement proportionnel au volume
cytoplasmique. De même, on a montré que la stimulation intense des cellules musculaires striées
conduisait rapidement à la multiplication du
nombre de leurs mitochondries (5 à 10 fois). Les
mécanismes de coordination mis en œuvre dans
ces cellules spécialisées et dans celles qui prolifèrent (où seul un doublement par cycle doit être
obtenu), sont certainement pilotés par des gènes
nucléaires puisqu’aucun gène relatif à une telle
fonction n’est identifiable dans le génome mitochondrial animal, qui est entièrement séquencé
(voir chapitre 4).
5.3.5. D IFFÉRENCIATION DES PLASTES
CHEZ LES V ÉGÉTAUX SUPÉRIEURS
Tous les types de plastes d’une espèce donnée,
qui sont décrits dans les chapitres 7 et 10, se développent à partir de proplastes indifférenciés que
l’on trouve dans les cellules méristématiques. Ces
organites de petite taille (1 µ m de diamètre) n’ont
pas une organisation très caractéristique, mais on
peut néanmoins les distinguer des mitochondries
en microscopie électronique. Ils se différencient
selon les tissus dans une direction bien précise en
fonction de stimuli parmi lesquels la lumière est le
plus puissant. Cette action s’exerce en particulier
sur certains gènes portés par l’ADN chloroplastique (environ 120, au total), dont l’expression
semble directement régulée par ce facteur externe.
Comme pour les mitochondries, il est clair qu’il
existe aussi un contrôle à travers des produits
d’origine nucléaire.
5.4. Notion de «protéine-chaperon »
5.4.1. M ISE EN ÉVIDENCE DES PROTÉINES DITES
« DE CHOC THERMIQUE » OU « DE STRESS »
Au cours des années 60 et 70, on mit en évidence
chez toutes les cellules, que ce soit les Bactéries ou
les cellules eucaryotiques les plus complexes, la
fabrication abondante de protéines spécifiques
dans des conditions de stress. Parmi celles-ci, une
augmentation brutale de température (connue
pour dénaturer les protéines) fut la première analysée, mais on montra aussi que les métaux lourds
toxiques, certains alcools et les poisons métaboliques avaient le même effet. Ces protéines, évolutivement très conservées par leur taille et leur
séquence primaire, et associées à des fonctions
apparemment défensives, furent donc successivement appelées « protéines de choc thermique» et
« protéines de stress». Chez les Bactéries, la mutation des gènes correspondants s’accompagne
d’anomalies affectant aussi bien la réplication et la
transcription de l’ADN que la dégradation des
protéines ou la division cellulaire. En fait, il a été
montré que la plupart de ces protéines sont toujours présentes dans les cellules, mais que leur
synthèse est fortement accrue lors d’un stress ; ceci
suggère qu’elles accomplissent des fonctions
essentielles et universelles, et pas seulement liées à
la défense.
5.4.2. P ROPRIÉTÉS ET DIVERSITÉ
DES PROTÉINES- CHAPERONS
Une association momentanée mais forte de ces
protéines avec des protéines sécrétées (immunoglobulines), des protéines fabriquées au sein des
chloroplastes (RUBISCO), ou bien celles intervenant dans la construction des ribosomes au sein
des nucléoles, a ensuite été mise en évidence. Petit
à petit, l’idée que ces protéines avaient un rôle à
jouer dans la synthèse et le repliement correct des
autres protéines s’est fait jour. Deux grandes
familles de molécules de ce type existent, sur la
base de leur masse moléculaire : celles dites
HSP 70 (pour Heat Shock Proteins), qui semblent
fonctionner à l’état de molécules individuelles, et
celles dites HSP 60 et HSP 10, fonctionnant toujours ensemble ; ces dernières forment en effet de
gros complexes supramoléculaires (900 kDa) ayant
la forme de deux anneaux superposés.