2.2. Autoassemblage
et édifices supramoléculaires
Le phénomène d’autoassemblage est défini
comme l’association spontanée de molécules pour
former des édifices de grande taille, dits supramoléculaires, qui jettent un pont entre le monde des
molécules et celui des structures cellulaires. Ces
édifices sont des agrégats, formés d’un grand
nombre de sous-unités identiques ou différentes,
de même nature moléculaire ou pas ;i ls peuvent
être obtenus in vitro, à partir de leurs seuls constituants purifiés. À une échelle différente, on peut
grossièrement comparer ce phénomène à celui qui
préside à la formation des cristaux minéraux à
partir de leurs atomes ou de leurs ions constitutifs.
Les liaisons stabilisant ces édifices sont de faible
énergie, de sorte qu’ils restent en général relativement instables et peuvent manifester des propriétés dynamiques (réversibilité) que ne possèdent
pas des structures moléculaires construites uniquement à partir de liaisons covalentes. La notion
d’autoassemblage est fondamentale en biologie et
c’est probablement en elle que réside le «secret »
(ou un des «secrets») de la vie. Plusieurs niveaux
de complexité dans ce phénomène peuvent être
envisagés, depuis la simple formation des
bicouches phospholipidiques jusqu’à la construction des Virus ou des ribosomes.
2.2.1. A UTOASSEMBLAGE DES PHOSPHOLIPIDES
Bien que de taille modeste, ces molécules ont la
propriété de s’organiser spontanément, en phase
aqueuse, en un nombre limité de structures simples,
en particulier celles appelées bicouches. Il s’agit,
comme on l’étudiera en détail dans le chapitre 5,
d’un phénomène proche de la cristallisation, qui est
lié à une propriété physicochimique remarquable
de ces molécules, à savoir l’amphiphilie. La portée
de ce mécanisme élémentaire est considérable car
il est à l’origine, au cours de l’histoire de la vie, de
l’apparition des membranes biologiques et des
processus de compartimentation sans lesquels elle
n’aurait pu voir le jour (voir chapitre 16).
2.2.2. A UTOASSEMBLAGE DES MACROMOLÉCULES
Les protéines, certains polysaccharides et les
acides nucléiques ont la capacité de former des
édifices supramoléculaires très divers, dont certains sont finis, c’est-à-dire ont une taille limitée,
tandis que d’autres sont théoriquement infinis.
• Les exemples d’édifices simples formés uniquement de protéines globulaires sont très nombreux en biochimie ;b eaucoup d’enzymes, en
effet, sont constituées de plusieurs chaînes polypeptidiques identiques ou différentes, associées en
structures dites quaternaires, stabilisées par des
liaisons faibles (protéines oligomériques).
L’exemple de l’hémoglobine, qui est un tétramère
( α 2-β 2), est bien connu. De tels édifices peuvent se
construire lorsque les protéines possèdent à leur
surface un site de fixation complémentaire d’une
région appartenant soit à leur propre structure,
soit à une autre molécule. On décrit tous les intermédiaires entre un simple dimère symétrique,
formé de deux sous-unités identiques, et de gros
édifices assurant des fonctions enzymatiques multiples et complexes, tels que la pyruvate déshydrogénase (60 chaînes, de 3 types différents !) ou
l’acide gras synthétase, pour ne parler que des
plus classiques. De même, on peut signaler les
molécules fibreuses de collagène, formées de trois
chaînes polypeptidiques élémentaires disposées
parallèlement en hélice, ou de kératine, ellesmêmes formées de quatre sous-unités.
• Il existe aussi des édifices protéiques de très
grande taille, théoriquement illimitée, construits
sur un principe différent. Dans ce cas, les molécules globulaires de base, en général identiques,
possèdent au moins deux sites de reconnaissance
complémentaires et opposés, de sorte qu’on peut
aligner les monomères, à la queue leu leu, indéfiniment ;d es édifices finis peuvent aussi être réalisés sur ce principe. Selon la disposition exacte et le
nombre des sites, on obtient des filaments simples,
des hélices, des feuillets plans, des tubes, des
anneaux, des sphères… Des protéines fibreuses ou
des polysaccharides linéaires, comme la cellulose,
peuvent aussi s’organiser en faisceaux parallèles
formant de longs câbles résistants ;d ans ce cas, ce
sont des interactions latérales très nombreuses (le
plus souvent des liaisons hydrogène) qui stabilisent les édifices.
• On doit enfin signaler la possibilité de former
des édifices supramoléculaires mixtes, réunissant
des molécules de nature chimique différente :protéines et acides nucléiques, par exemple, ou bien
bicouches phospholipidiques et protéines.
1. L AL OGIQUE MOLÉCULAIRE DU VIVANT.D ES MOLÉCULES AUX ORGANISMES
9
© Dunod – La photocopie non autorisée est un délit.
et édifices supramoléculaires
Le phénomène d’autoassemblage est défini
comme l’association spontanée de molécules pour
former des édifices de grande taille, dits supramoléculaires, qui jettent un pont entre le monde des
molécules et celui des structures cellulaires. Ces
édifices sont des agrégats, formés d’un grand
nombre de sous-unités identiques ou différentes,
de même nature moléculaire ou pas ;i ls peuvent
être obtenus in vitro, à partir de leurs seuls constituants purifiés. À une échelle différente, on peut
grossièrement comparer ce phénomène à celui qui
préside à la formation des cristaux minéraux à
partir de leurs atomes ou de leurs ions constitutifs.
Les liaisons stabilisant ces édifices sont de faible
énergie, de sorte qu’ils restent en général relativement instables et peuvent manifester des propriétés dynamiques (réversibilité) que ne possèdent
pas des structures moléculaires construites uniquement à partir de liaisons covalentes. La notion
d’autoassemblage est fondamentale en biologie et
c’est probablement en elle que réside le «secret »
(ou un des «secrets») de la vie. Plusieurs niveaux
de complexité dans ce phénomène peuvent être
envisagés, depuis la simple formation des
bicouches phospholipidiques jusqu’à la construction des Virus ou des ribosomes.
2.2.1. A UTOASSEMBLAGE DES PHOSPHOLIPIDES
Bien que de taille modeste, ces molécules ont la
propriété de s’organiser spontanément, en phase
aqueuse, en un nombre limité de structures simples,
en particulier celles appelées bicouches. Il s’agit,
comme on l’étudiera en détail dans le chapitre 5,
d’un phénomène proche de la cristallisation, qui est
lié à une propriété physicochimique remarquable
de ces molécules, à savoir l’amphiphilie. La portée
de ce mécanisme élémentaire est considérable car
il est à l’origine, au cours de l’histoire de la vie, de
l’apparition des membranes biologiques et des
processus de compartimentation sans lesquels elle
n’aurait pu voir le jour (voir chapitre 16).
2.2.2. A UTOASSEMBLAGE DES MACROMOLÉCULES
Les protéines, certains polysaccharides et les
acides nucléiques ont la capacité de former des
édifices supramoléculaires très divers, dont certains sont finis, c’est-à-dire ont une taille limitée,
tandis que d’autres sont théoriquement infinis.
• Les exemples d’édifices simples formés uniquement de protéines globulaires sont très nombreux en biochimie ;b eaucoup d’enzymes, en
effet, sont constituées de plusieurs chaînes polypeptidiques identiques ou différentes, associées en
structures dites quaternaires, stabilisées par des
liaisons faibles (protéines oligomériques).
L’exemple de l’hémoglobine, qui est un tétramère
( α 2-β 2), est bien connu. De tels édifices peuvent se
construire lorsque les protéines possèdent à leur
surface un site de fixation complémentaire d’une
région appartenant soit à leur propre structure,
soit à une autre molécule. On décrit tous les intermédiaires entre un simple dimère symétrique,
formé de deux sous-unités identiques, et de gros
édifices assurant des fonctions enzymatiques multiples et complexes, tels que la pyruvate déshydrogénase (60 chaînes, de 3 types différents !) ou
l’acide gras synthétase, pour ne parler que des
plus classiques. De même, on peut signaler les
molécules fibreuses de collagène, formées de trois
chaînes polypeptidiques élémentaires disposées
parallèlement en hélice, ou de kératine, ellesmêmes formées de quatre sous-unités.
• Il existe aussi des édifices protéiques de très
grande taille, théoriquement illimitée, construits
sur un principe différent. Dans ce cas, les molécules globulaires de base, en général identiques,
possèdent au moins deux sites de reconnaissance
complémentaires et opposés, de sorte qu’on peut
aligner les monomères, à la queue leu leu, indéfiniment ;d es édifices finis peuvent aussi être réalisés sur ce principe. Selon la disposition exacte et le
nombre des sites, on obtient des filaments simples,
des hélices, des feuillets plans, des tubes, des
anneaux, des sphères… Des protéines fibreuses ou
des polysaccharides linéaires, comme la cellulose,
peuvent aussi s’organiser en faisceaux parallèles
formant de longs câbles résistants ;d ans ce cas, ce
sont des interactions latérales très nombreuses (le
plus souvent des liaisons hydrogène) qui stabilisent les édifices.
• On doit enfin signaler la possibilité de former
des édifices supramoléculaires mixtes, réunissant
des molécules de nature chimique différente :protéines et acides nucléiques, par exemple, ou bien
bicouches phospholipidiques et protéines.
1. L AL OGIQUE MOLÉCULAIRE DU VIVANT.D ES MOLÉCULES AUX ORGANISMES
9
© Dunod – La photocopie non autorisée est un délit.