,
424
L. LISON.
pectinestérase, qui hydrolyse les radicaux esters méthyliques des poly—
galacturonides, avec élimination d'alcool méthylique, et de la polyga—
lacturonîdase qui hydrolyse la liaison glycosidique des polygalacturonide5
‘
dé—estériés ou non—estériés.
Des préparations de pectinase ont été utilisées pour l'étude histochimique des glucides par Mc MANUS et SAUNDERS (1950), Mc MANUS et
CASON (1951), CAMBEL (1952), KRAMER et WINDRUM (1954), EDINGER
et GHOSH (1956). Sur des pièces xées à l'acétone ou à l‘alcool, ces préparations ont éliminé des matériaux PAS-positifs, notamment des mucus, des
(
bres réticulaires de la substance fondamentale du cartilage, le glycogène.
L’interprétation de ces observations est impossible à l'heure actuelle.
l
Il n'existe dans le règne animal aucun substrat attaquable par la pectine,
estérase, et l'on ne connaît aucun polygalacturonide dans les tissus où
la pectinase s'est montrée active. Les préparations commerciales sont
l
contaminées par de l’amylase (KERTESZ, 1951), ce qui explique leur action
sur
le glycogène et contiennent vraisemblablement une « mucinase »
encore non identiée, qui est responsable pour leurs autres effets histochimiques (EDINGER et CHOSE, 1956).
\
C. — L'IDENTIFICATION DES POLYSACCI—IARIDES NON AZOTÉS.
[
1. Glycogêne.
]
!
A. Fixation, — La préservation correcte du glycogène a toujours donné
lieu à des difcultés, et ce qui le prouve, c'est que les recherches sur la
\
xation du glycogène, bien que datant de loin, n’ont jamais cessé (voir, par
«.
,
exemple, parmi les recherches les plus récentes : TAKAHASHI et IWASE, 1955;
\
GRAUMANN, 1957,- STEIGLEDER, 1958).
’
.
1
Aucun des nombreux xateurs proposés ne donne de résultat constant.
Dans certains matériels, le glycogèe peut être démontré après xation
dans n‘importe quel liquide usuel. Dans d’autres, aucun
réellement
satisfaisant. Dans des objets où le glycogène »est réputé assez difficile à
Bien xer,par exemplelefoie, on trouve quelËuefois le glycégène parfaitement préservé après xation au formal-neutre (LILLIE, 1953), tandis
°:Ël
que d'autres fois; les méthodes-spe'çiàlesugéhéralement en faveur donnent
lieu à des‘éch'ecs —ineàpliqués (GENDRE,-‘l937)x
,
‘
‘,)…l
»
.…
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dé—estériés ou non—estériés.
Des préparations de pectinase ont été utilisées pour l'étude histochimique des glucides par Mc MANUS et SAUNDERS (1950), Mc MANUS et
CASON (1951), CAMBEL (1952), KRAMER et WINDRUM (1954), EDINGER
et GHOSH (1956). Sur des pièces xées à l'acétone ou à l‘alcool, ces préparations ont éliminé des matériaux PAS-positifs, notamment des mucus, des
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bres réticulaires de la substance fondamentale du cartilage, le glycogène.
L’interprétation de ces observations est impossible à l'heure actuelle.
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Il n'existe dans le règne animal aucun substrat attaquable par la pectine,
estérase, et l'on ne connaît aucun polygalacturonide dans les tissus où
la pectinase s'est montrée active. Les préparations commerciales sont
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contaminées par de l’amylase (KERTESZ, 1951), ce qui explique leur action
sur
le glycogène et contiennent vraisemblablement une « mucinase »
encore non identiée, qui est responsable pour leurs autres effets histochimiques (EDINGER et CHOSE, 1956).
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C. — L'IDENTIFICATION DES POLYSACCI—IARIDES NON AZOTÉS.
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1. Glycogêne.
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A. Fixation, — La préservation correcte du glycogène a toujours donné
lieu à des difcultés, et ce qui le prouve, c'est que les recherches sur la
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xation du glycogène, bien que datant de loin, n’ont jamais cessé (voir, par
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GRAUMANN, 1957,- STEIGLEDER, 1958).
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Aucun des nombreux xateurs proposés ne donne de résultat constant.
Dans certains matériels, le glycogèe peut être démontré après xation
dans n‘importe quel liquide usuel. Dans d’autres, aucun
réellement
satisfaisant. Dans des objets où le glycogène »est réputé assez difficile à
Bien xer,par exemplelefoie, on trouve quelËuefois le glycégène parfaitement préservé après xation au formal-neutre (LILLIE, 1953), tandis
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que d'autres fois; les méthodes-spe'çiàlesugéhéralement en faveur donnent
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