54
Collection PCEM / BIOCHIMIE 1
b—La carboxypeptidase A libère l’acide a-aminé présent à l’extrémité
C—tenninale si celui—ci est neutre ou acide. Elle n’a pas d’effet sur le nonapeptide donc son extrémité C-terminale est occupée par un acide oz—aminé basique.
2) c — Action de la trypsine : on obtient des fragments ayant des acides
a-aminés basiques à leur extrémité C-terminale. Les conclusions sont les
suivantes en ce qui concerne les fragments obtenus après hydrolyse trypsique :
*
PRO — (ALA, PHE) — ARG (on sait d’après 0 - que PRO est à l’ex—
trémité N—terminale du nonapeptide et donc également de ce fragment) ;
*
CYS — LYS ;
*
(VAL
,
TRP) — ARG.
d — Action de la chymotrypsine : les fragments obtenus ont des acides
a—aminés aromatiques à leur extrémité C-terminale, soit :
*
(ALA, ARG, VAL) — TRP ;
PRO —PHE ;
*
le troisième fragment (CYS, LYS, ARG) est à l’extrémité C-terminale
du nonapeptide de départ car il n’a pas d’acide a-aminé aromatique dans sa
composition.
En combinant ces données on trouve la séquence suivante pour
le nonepeptide :
{ECYS—LYS \
HzN
'
coon
M.
3
:
COUP“re Par la chymotrypsine
coupure par la trypsine
-A) Puisque le nonapeptide ne réagit pas avec le DNFB mais donne une
reaction pos…ve avec l‘isatine, c’est que la PRO (présente dans ce peptide)
est à l’extrémité N-terminale.
_. :Î1 , T’; et
D sont obtenus par hydrolyse chymotrypsique, donc leur
extremute
C-tennrnale sont occupées par un acide oz-aminé aromatique. De
plus dans 13 sequence complète du nonapeptide, ces fragments se retrouve-