2.5. Le rôle potentiel de la relativité d 'échelle dans la morphogenèse du vivant
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téines liantes; 31 protéines humaines de filaments intermédiaires et 5
familles de protéines associées ...
• Les microfilaments
Ce sont des filaments fins de 9 nm constitués d'actine et parfois
ramifiés. Ils sont impliqués dans les mouvements de grande ampleur
déformant la structure cellulaire comme la contraction, la migration,
les pseudopodes, sauf les mouvements des flagelles et des cils, dont le
moteur est la seule tubuline. Leurs polymérisations et dépolymérisatians permettent à la cellule de contrôler la fluidité du cytoplasme et
de générer des mouvements qui permettent à la cellule de se déplacer
grâce aussi à des protéines motrices.
Ils sont constitués d'un cœur d'actine associé à des protéines accessoires.
Le monomère d'actine est l'actine G (pour globulaire). Sa polymérisation
produit un brin en forme de double hélice. I.:actine F (pour filament) est
stabilisée par un filament de tropomyosine inséré dans le large sillon de
la double hélice. Diverses protéines assurent le coiffage du filament en
bout de filament pour stabiliser sa longueur. Les propriétés contractiles
des filaments d'actine sont dues à une famille de protéines motrices
spécifiques, les myosines très diversifiées. Le monomère de myosine est
constitué d'une longue queue portant deux têtes flexibles à une extrémité,
la molécule est en forme de Y. La tête flexible possède un site de liaison
à l'actine et un site pour l'ATP et c'est elle qui est responsable de l'aspect
moteur de la protéine; la queue ayant une fonction d'ancrage. En présence
de calcium et d'ATP, la tête de la myosine s'accroche au filament d'actine
et l'hydrolyse de l'ATP provoque la rotation de la tête et sa séparation du
filament d'actine. Le départ de l'ADP de la tête de la myosine lui permet
de reprendre sa forme initiale. À la fin du mouvement, la molécule de
myosine a glissé le long du filament d'actine. Le sens d'accrochage du
filament d'actine par rapport à la myosine est polarisé.
Les molécules de myosine forment trois types de structures. Elles
se disposent tête-bêche pour former un dimère et des cylindres pour
constituer un filament épais comme dans les muscles striés. Les dimères
peuvent former un ruban comme dans les muscles lisses et les cellules
musculaires. Enfin les minimyosines servent à transporter les organites
dans la cellule.
Les microfilaments sont inclus dans le réseau sous-membranaire, ce
qui permet à la cellule de contrôler sa forme et de participer au déplacement. Il faut y ajouter des filaments d'actine qui ancrés à la membrane
plasmique traversent la cellule et sont disposés en réseau pour résister
aux forces qui s'exercent dans la cellule ; ce sont les câbles du stress.
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téines liantes; 31 protéines humaines de filaments intermédiaires et 5
familles de protéines associées ...
• Les microfilaments
Ce sont des filaments fins de 9 nm constitués d'actine et parfois
ramifiés. Ils sont impliqués dans les mouvements de grande ampleur
déformant la structure cellulaire comme la contraction, la migration,
les pseudopodes, sauf les mouvements des flagelles et des cils, dont le
moteur est la seule tubuline. Leurs polymérisations et dépolymérisatians permettent à la cellule de contrôler la fluidité du cytoplasme et
de générer des mouvements qui permettent à la cellule de se déplacer
grâce aussi à des protéines motrices.
Ils sont constitués d'un cœur d'actine associé à des protéines accessoires.
Le monomère d'actine est l'actine G (pour globulaire). Sa polymérisation
produit un brin en forme de double hélice. I.:actine F (pour filament) est
stabilisée par un filament de tropomyosine inséré dans le large sillon de
la double hélice. Diverses protéines assurent le coiffage du filament en
bout de filament pour stabiliser sa longueur. Les propriétés contractiles
des filaments d'actine sont dues à une famille de protéines motrices
spécifiques, les myosines très diversifiées. Le monomère de myosine est
constitué d'une longue queue portant deux têtes flexibles à une extrémité,
la molécule est en forme de Y. La tête flexible possède un site de liaison
à l'actine et un site pour l'ATP et c'est elle qui est responsable de l'aspect
moteur de la protéine; la queue ayant une fonction d'ancrage. En présence
de calcium et d'ATP, la tête de la myosine s'accroche au filament d'actine
et l'hydrolyse de l'ATP provoque la rotation de la tête et sa séparation du
filament d'actine. Le départ de l'ADP de la tête de la myosine lui permet
de reprendre sa forme initiale. À la fin du mouvement, la molécule de
myosine a glissé le long du filament d'actine. Le sens d'accrochage du
filament d'actine par rapport à la myosine est polarisé.
Les molécules de myosine forment trois types de structures. Elles
se disposent tête-bêche pour former un dimère et des cylindres pour
constituer un filament épais comme dans les muscles striés. Les dimères
peuvent former un ruban comme dans les muscles lisses et les cellules
musculaires. Enfin les minimyosines servent à transporter les organites
dans la cellule.
Les microfilaments sont inclus dans le réseau sous-membranaire, ce
qui permet à la cellule de contrôler sa forme et de participer au déplacement. Il faut y ajouter des filaments d'actine qui ancrés à la membrane
plasmique traversent la cellule et sont disposés en réseau pour résister
aux forces qui s'exercent dans la cellule ; ce sont les câbles du stress.
