f orces intraet intermoléculaires
3.1
Introduction
Les molécules (ou du moins certaines parties de celles-ci) peuvent
inte ragir selon des modalités diverses. Ainsi, à l'intérieur d'une simple
molé cule de protéine, on retrouve déjà divers exemples de forces interactives. Ladite molécule consiste en une longue chaîne d'atomes de
carbone, d'azote et d'oxygène, tous unis par des liaisons covalentes. En
fait, cette chaîne est enroulée et repliée selon une conformation qui est
caractéristique de la protéine considérée. C'est de cette forme particulière de la molécule, avec la disposition qui en résulte des atomes (ou
des groupes d'atomes) à sa surface, que dépendent les propriétés spécifiques de la protéine. Ceci lui permet de remplir la fonction précise
que l'organisme attend d'elle. Les interactions qui assurent la stabilité
de sa conformation peuvent être de quatre types différents. Des liaisons
ioniques se forment entre les parties positives et négatives de la chaîne.
De nouvelles liaisons covalentes peuvent aussi se former, ci et là, au sein
de cette protéine. En outre, des liaisons hydrogène, certes faibles, sont
importantes pour assurer la conservation de la conformation adéquate.
Des attractions hydrophobes jouent également un rôle dans le maintien de la forme moléculaire. Enfin, dans une proportion relativement
faible de protéines (et autres biomolécules), il existe des liens importants de coordination entre un métal, tel le fer, et certains groupes
pourvus d'atomes d'oxygène ou d'azote. L'obj ectif de ce chapitre est de
décrire et de comparer ces diverses interactions.
3.2 Les liaisons ioniques
La mise en commun pure et simple d'électrons entre deux atomes constituant une paire ou encore la répartition d'électrons au sein d'orbitales moléculaires liantes aboutit à des molécules neutres dans lesquelles
des liaisons covalentes unissent les atomes l'un à l'autre (sections 2.3
et 2.5). Un autre type de liaisons chimiques fortes peut apparaître à la
suite d'un processus différent, en l'occurrence le transfert complet d'un
ou de plusieurs électrons d'un atome vers un autre. Habituellement,
l'électron est cédé par un métal et c'est un non-métal qui l'accapare.
En général, le métal qui fournit les électrons n'en possède que peu
dans sa couche électronique externe. Il cherche donc à transférer tous
ceux-ci au non-métal qui, en les recevant, parvient à saturer sa couche
électronique externe déjà fo rt remplie d'électrons. En conséquence, le
métal se retrouve pourvu d'une couche externe vide mais avec la couche sous-jacente saturée d'électrons. Quant à l'atome du non-métal, il
a, lui, acquis une couche externe complètement remplie d'électrons.
3
'··
3.1
Introduction
Les molécules (ou du moins certaines parties de celles-ci) peuvent
inte ragir selon des modalités diverses. Ainsi, à l'intérieur d'une simple
molé cule de protéine, on retrouve déjà divers exemples de forces interactives. Ladite molécule consiste en une longue chaîne d'atomes de
carbone, d'azote et d'oxygène, tous unis par des liaisons covalentes. En
fait, cette chaîne est enroulée et repliée selon une conformation qui est
caractéristique de la protéine considérée. C'est de cette forme particulière de la molécule, avec la disposition qui en résulte des atomes (ou
des groupes d'atomes) à sa surface, que dépendent les propriétés spécifiques de la protéine. Ceci lui permet de remplir la fonction précise
que l'organisme attend d'elle. Les interactions qui assurent la stabilité
de sa conformation peuvent être de quatre types différents. Des liaisons
ioniques se forment entre les parties positives et négatives de la chaîne.
De nouvelles liaisons covalentes peuvent aussi se former, ci et là, au sein
de cette protéine. En outre, des liaisons hydrogène, certes faibles, sont
importantes pour assurer la conservation de la conformation adéquate.
Des attractions hydrophobes jouent également un rôle dans le maintien de la forme moléculaire. Enfin, dans une proportion relativement
faible de protéines (et autres biomolécules), il existe des liens importants de coordination entre un métal, tel le fer, et certains groupes
pourvus d'atomes d'oxygène ou d'azote. L'obj ectif de ce chapitre est de
décrire et de comparer ces diverses interactions.
3.2 Les liaisons ioniques
La mise en commun pure et simple d'électrons entre deux atomes constituant une paire ou encore la répartition d'électrons au sein d'orbitales moléculaires liantes aboutit à des molécules neutres dans lesquelles
des liaisons covalentes unissent les atomes l'un à l'autre (sections 2.3
et 2.5). Un autre type de liaisons chimiques fortes peut apparaître à la
suite d'un processus différent, en l'occurrence le transfert complet d'un
ou de plusieurs électrons d'un atome vers un autre. Habituellement,
l'électron est cédé par un métal et c'est un non-métal qui l'accapare.
En général, le métal qui fournit les électrons n'en possède que peu
dans sa couche électronique externe. Il cherche donc à transférer tous
ceux-ci au non-métal qui, en les recevant, parvient à saturer sa couche
électronique externe déjà fo rt remplie d'électrons. En conséquence, le
métal se retrouve pourvu d'une couche externe vide mais avec la couche sous-jacente saturée d'électrons. Quant à l'atome du non-métal, il
a, lui, acquis une couche externe complètement remplie d'électrons.
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