6.37 Pour terminer, un petit « peptide croisé » ! Chaque peptide est représenté par les codes à une lettre de ses acides
aminés. Bonne chance !
1 L’acide aminé N-terminal est identique au C-terminal et a le pI le plus élevé de tous les acides aminés. Le
cyanure de brome libère deux tripeptides contenant chacun un résidu d’acide aminé précédemment mentionné
et un dipeptide contenant un résidu de glycine. Le reste du peptide est constitué du seul résidu d’acide aminé
possédant du sélénium dans la chaîne latérale.
2 Le réactif de Sanger sur ce peptide crée un dérivé DNPOLysODNP et un dérivé DNPOLys. La trypsine
coupe le peptide en un acide aminé libre et en un tripeptide, alors que la chymotrypsine le coupe en deux dipeptides, dont l’un contient un résidu sérine.
3 L’hydrolyse acide partielle de ce peptide crée les peptides suivants : GlyOGly, SerOGlyOGly,
MetOSerOGly, GlyOSerOMet, SerOMet.
4 La dégradation d’Edman donne un acide aminé ne prenant pas de coloration bleu-mauve avec la ninhydrine.
L’action de la carboxypeptidase libère en premier un acide aminé avec un hétérocycle monoazoté dans sa chaîne
latérale. Les deux autres résidus d’acides aminés se lient par leurs chaînes latérales en présence d’un oxydant.
5 La synthèse peptidique sur phase solide de ce tripeptide demande que l’arginine soit d’abord attachée à la
résine, puis la glutamine à l’arginine et, en?n, le tryptophane à la glutamine.
6 Le code de ce peptide commence avec le symbole de l’acide aminé isolé du jus d’asperge. Le traitement avec
le cyanure de brome libère de la lysine ainsi qu’un tétrapeptide. Dans ce peptide, il y a aussi deux résidus d’acides
aminés identiques qui sont les meilleures unités pour la formation de feuillets β.
7 La carboxypeptidase libère, dans un premier temps, le seul acide aminé n’ayant pas de carbone asymétrique,
alors que les trois résidus d’acides aminés du centre de ce pentapeptide ont chacun trois carbones asymétriques.
8 L’acide aminé N-terminal est le plus récent acide aminé génétiquement codé à avoir été trouvé. Le traitement au cyanure de brome génère une méthionine libre, un dipeptide qui contient de la méthionine et un
dipeptide dont l’acide aminé N-terminal porte un groupement isopropyle comme substituant sur le carbone α
au groupement carboxyle.
310 Chapitre 6 Protides
aminés. Bonne chance !
1 L’acide aminé N-terminal est identique au C-terminal et a le pI le plus élevé de tous les acides aminés. Le
cyanure de brome libère deux tripeptides contenant chacun un résidu d’acide aminé précédemment mentionné
et un dipeptide contenant un résidu de glycine. Le reste du peptide est constitué du seul résidu d’acide aminé
possédant du sélénium dans la chaîne latérale.
2 Le réactif de Sanger sur ce peptide crée un dérivé DNPOLysODNP et un dérivé DNPOLys. La trypsine
coupe le peptide en un acide aminé libre et en un tripeptide, alors que la chymotrypsine le coupe en deux dipeptides, dont l’un contient un résidu sérine.
3 L’hydrolyse acide partielle de ce peptide crée les peptides suivants : GlyOGly, SerOGlyOGly,
MetOSerOGly, GlyOSerOMet, SerOMet.
4 La dégradation d’Edman donne un acide aminé ne prenant pas de coloration bleu-mauve avec la ninhydrine.
L’action de la carboxypeptidase libère en premier un acide aminé avec un hétérocycle monoazoté dans sa chaîne
latérale. Les deux autres résidus d’acides aminés se lient par leurs chaînes latérales en présence d’un oxydant.
5 La synthèse peptidique sur phase solide de ce tripeptide demande que l’arginine soit d’abord attachée à la
résine, puis la glutamine à l’arginine et, en?n, le tryptophane à la glutamine.
6 Le code de ce peptide commence avec le symbole de l’acide aminé isolé du jus d’asperge. Le traitement avec
le cyanure de brome libère de la lysine ainsi qu’un tétrapeptide. Dans ce peptide, il y a aussi deux résidus d’acides
aminés identiques qui sont les meilleures unités pour la formation de feuillets β.
7 La carboxypeptidase libère, dans un premier temps, le seul acide aminé n’ayant pas de carbone asymétrique,
alors que les trois résidus d’acides aminés du centre de ce pentapeptide ont chacun trois carbones asymétriques.
8 L’acide aminé N-terminal est le plus récent acide aminé génétiquement codé à avoir été trouvé. Le traitement au cyanure de brome génère une méthionine libre, un dipeptide qui contient de la méthionine et un
dipeptide dont l’acide aminé N-terminal porte un groupement isopropyle comme substituant sur le carbone α
au groupement carboxyle.
310 Chapitre 6 Protides