Chapitre 4 • Interactions non covalentes (ionique, Van der Waals, liaison hydrogène)
96
z L’énergie d’interaction est comprise entre 10 et 50 kJ.mol
–1 .
z La liaison H peut être non linéaire, mais la configuration linéaire A–H • • • • B est la plus stable ;
la liaison H a donc un caractère directionnel, ce qui lui confère un rôle structurant.
z La liaison H peut être intermoléculaire ou intramoléculaire.
z La liaison H est très sensible à l’élévation de température.
z Exemples de présence de la liaison hydrogène
z La liaison H est présente dans l’eau dont la molécule est un double accepteur et un double
donneur de liaisons hydrogène. Elle est responsable de la structure de la glace (cavités, densité
inférieure à celle de H 2 O (l), etc.)
z La liaison H contribue à la structure des molécules biologiques (cf. § 4.5).
z La liaison H contribue à la structure de polymères tels que les polyamides.
4.5 LES INTERACTIONS NON COVALENTES EN BIOLOGIE
Les interactions non covalentes sont la clé de la flexibilité et de la spécificité nécessaires au
déroulement des processus biologiques. Elles permettent l’association de deux ou plusieurs
molécules, ou de parties de molécules, afin que puissent s’exercer certaines fonctions. Leur
caractère réversible autorise le réemploi de molécules « précieuses » pour le vivant comme les
enzymes, les hormones, les vitamines.
La liaison hydrogène est la plus répandue, responsable en particulier de l’hybridation de l’ADN
et de la structure en hélice ou en feuillets des chaînes peptidiques.
Les attractions ioniques sont également très présentes car, à pH 7-8, les chaînes latérales des
acides aspartique et glutamique, déprotonées, sont chargées négativement, et celles de l’arginine,
de l’histidine ou de la lysine, protonées, sont chargées positivement. Cependant, l’environnement
salin des groupes chargés atténue les attractions électrostatiques dès que la distance entre les
parties chargées augmente.
En revanche, il existe une interaction non covalente de grande importance en milieu biologique
qui n’a pas été décrite ci-dessus car elle s’explique par des considérations thermodynamiques qui
ne relèvent pas de cet ouvrage. Il s’agit de l’effet hydrophobe. Cet effet se traduit par le
rapprochement énergétiquement favorable de groupes apolaires ou hydrophobes ; cette association
minimise le nombre de cavités que l’eau, qui est repoussée par les groupes apolaires, forme pour
les inclure, et ce en renforçant sa structure. L’impact des interactions hydrophobes sur la
conformation d’une protéine est de rassembler une bonne part des chaînes latérales apolaires à
l’intérieur de la molécule repliée ou ramassée en pelote.
Parmi les interactions de Van der Waals, les attractions de London, inhérentes aux parties
apolaires, sont considérées comme généralement moins importantes en milieu biologique que les
trois interactions citées ci-dessus.
Bien qu’isolément les interactions non covalentes soient faibles, l’association d’un grand
nombre d’entre elles crée une organisation robuste, comme celle qui est responsable de la
96
z L’énergie d’interaction est comprise entre 10 et 50 kJ.mol
–1 .
z La liaison H peut être non linéaire, mais la configuration linéaire A–H • • • • B est la plus stable ;
la liaison H a donc un caractère directionnel, ce qui lui confère un rôle structurant.
z La liaison H peut être intermoléculaire ou intramoléculaire.
z La liaison H est très sensible à l’élévation de température.
z Exemples de présence de la liaison hydrogène
z La liaison H est présente dans l’eau dont la molécule est un double accepteur et un double
donneur de liaisons hydrogène. Elle est responsable de la structure de la glace (cavités, densité
inférieure à celle de H 2 O (l), etc.)
z La liaison H contribue à la structure des molécules biologiques (cf. § 4.5).
z La liaison H contribue à la structure de polymères tels que les polyamides.
4.5 LES INTERACTIONS NON COVALENTES EN BIOLOGIE
Les interactions non covalentes sont la clé de la flexibilité et de la spécificité nécessaires au
déroulement des processus biologiques. Elles permettent l’association de deux ou plusieurs
molécules, ou de parties de molécules, afin que puissent s’exercer certaines fonctions. Leur
caractère réversible autorise le réemploi de molécules « précieuses » pour le vivant comme les
enzymes, les hormones, les vitamines.
La liaison hydrogène est la plus répandue, responsable en particulier de l’hybridation de l’ADN
et de la structure en hélice ou en feuillets des chaînes peptidiques.
Les attractions ioniques sont également très présentes car, à pH 7-8, les chaînes latérales des
acides aspartique et glutamique, déprotonées, sont chargées négativement, et celles de l’arginine,
de l’histidine ou de la lysine, protonées, sont chargées positivement. Cependant, l’environnement
salin des groupes chargés atténue les attractions électrostatiques dès que la distance entre les
parties chargées augmente.
En revanche, il existe une interaction non covalente de grande importance en milieu biologique
qui n’a pas été décrite ci-dessus car elle s’explique par des considérations thermodynamiques qui
ne relèvent pas de cet ouvrage. Il s’agit de l’effet hydrophobe. Cet effet se traduit par le
rapprochement énergétiquement favorable de groupes apolaires ou hydrophobes ; cette association
minimise le nombre de cavités que l’eau, qui est repoussée par les groupes apolaires, forme pour
les inclure, et ce en renforçant sa structure. L’impact des interactions hydrophobes sur la
conformation d’une protéine est de rassembler une bonne part des chaînes latérales apolaires à
l’intérieur de la molécule repliée ou ramassée en pelote.
Parmi les interactions de Van der Waals, les attractions de London, inhérentes aux parties
apolaires, sont considérées comme généralement moins importantes en milieu biologique que les
trois interactions citées ci-dessus.
Bien qu’isolément les interactions non covalentes soient faibles, l’association d’un grand
nombre d’entre elles crée une organisation robuste, comme celle qui est responsable de la