PROTEWESETA_Ô1D€$AMWES
…
…
55
.
f°nt
b991.,,a bout leàuns derautæa(daùè un! ‘ërdre qu?il restera à déter
B) Les données
acides a—aminés
‘
tication des ’îacides
N4 et Càtétrinàl’es) nous permettent de conclure que les séquences
°
…,
'
*T3 =PRO —GLY —PHE,
;
.
l,‘ “,
—
-…
Dans 1ernonapeptide de
Nous
avons vu enA) que T1 ,T3 efD sont placésboüt
ce nonapepti—
de ; or si l’on
compositions de ces fragments
et celle du, nomapeptide on constate qu?iLrnanque un,acide
(en fait
On peut
'
donc écrire les enCäfnë‘rtïâts‘èüivants :
…“
'
‘
»
=
5 =T3—D_Tt—ALA
‘
…
‘
En fait, les
de l’hÿdrolÿse Chymotrypsique éliminent les quatre
premières solution”€ëar on aurait obtenu, après cette hydrolyse“enzymatique,
des
les trois premiers cas ou trois tfipeptides dans le
quatrième.
‘
-
'
Les rêsu1tats_ë 1?hydroiyse
(séquence du tpeptide T1) nous
permettent en
entre les deux dernières solutions
et de ne
Ce qui donne la séquence suivante du nonapeptide :
T,
T1
D
.
'
H2N
-
,
T2
COOH
‘
*
par la chymotfyPSine