Mécanismes de détoxication du cadmium chez les eucaryotes
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se fixe sur l’enzyme ainsi que cela a été décrit pour l’enzyme de plantes (Grill
et al 1989; Vatamaniuk et al., 2000). Six sites de fixation du cadmium ont été
identifiés sur la PC synthase (Maier et al., 2003) mais leur importance respective
dans l’activation de l’enzyme n’est pas connue.
Le cadmium libre dans le cytosol est rapidement complexé aux PC et les
complexes PC-Cd sont transportés dans la vacuole, probablement par un transporteur de type ABC mais le transporteur majeur de ces complexes n’est pas encore
identifié (Preveral et al., 2009; Sooksa-Nguan et al., 2009). La protéine SpHMT-1
présente sur le tonoplaste de la vacuole semble avoir cette propriété (Ortiz et a .,
1995) mais des travaux récents ont montré que SpHMTl est avant tout un transporteur de complexes cadmium-glutathion (Preveral et al., 2009, Sooksa Nguan
étal., 2009). Ces études suggèrent que chez S. pombe,deux processus contribuent
à la détoxication du cadmium : la détoxication impliquant les PC qui sem ent
être le mécanisme majeur et le transport de complexes glutathion-cadmium ans
la vacuole comme chez S. cerevisiae. Un autre mécanisme est aussi a œuvre
chez S. pombe : le cadmium induit une augmentation du pool cellulaire da culture
(S2-) (Bae et Chen, 2004) qui participe à la formation de complexes PC-Cd-b
de haut poids moléculaire dans la vacuole. Ces complexes, présents aussi c ez
Candida glabrata (Dameron et al., 1989), ont des capacités accrues e piegeage
du cadmium (pour revue voir Mendoza-Cozatl et al., 2005).
1.7. Rôle des métallothionéines
Les métallothionéines (MT) sont de petites protéines riches en soufre aV
la propriété de complexer et de piéger certains ions métal
n n0 e
S. pombe la présence d’une MT à zinc, Zyml (Borrelly et a .,
n P
sa fonction dans le métabolisme du zinc, Zyml est induite par e ca
contribue à la résistance au cadmium (Borrelly et al., 2002). ePen an ’
rnitai
pas si sa fonction en présence de cadmium consiste à piéger iiectterrien
toxique ou à réguler le pool cytosolique de zinc, déplacé des
par e ca n
Chez S. cerevisiae, les métallothionéines Cupl et Crs5 ont un^^^aJ1C.
majeure dans le maintien de l’homéostasie cellulaire u cuivre
e Harrison, 1998). Ces MT essentielles pour la tolérance au cul^ ( Ll
n’
! 1994; Ecker et al., 1986) sont induites par ce métal (Jensen et al 1996) et peuven
» fixer jusqu’à onze atomes de cuivre par molécule (sept pour up
, •
I Crs5) (Jensen et al., 1996). Bien que Cupl ne soit pas induit par le cad1m
I surexpression accroît la tolérance au cadmium (Ecker et a .,
•
| que de façon générale, l’augmentation des capacités e Pægeage
. tjon
■s cellulaire améliore la résistance au métal, qu il s agisse e a
î d’une MT (Ecker et al., 1986), de phytochélatine (Clemens eta/
a enzyme à zinc comme l’alcool déshydrogénase (Yu et a ..,
■
nil»lin effet
। MT soient dédiées au cuivre et que l’effet vis-à-vis du ca mium ne s
nossède
I secondaire. D’ailleurs, il est à noter que la levure pathogène C glabratapos e
? aussi deux MT à cuivre similaires à Cupl, mais celles-ci fixent.mal le cadmium
n ont pas d’impact sur la résistance au cadmium (Yu et a .,
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