Biologie structurale des interactions entre protéines et éléments d’intérêt
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schématique d’une métallothionéine : le domaine N-terminal fixe
alors que le domaine C-terminal en fixe quatre.
Figure 1 ■ Structure
trois ions métalliques
Les phytochélatines, de formule (g-Glu-Cys)n-G Y’
n
rVc_Glvf Ces
tisées par voie enzymatique à partir de glutathion (
, g
u
peptides présentent une très forte affinité pour de nom reux m
& vtochélafonctions thiols et carboxyles. Les structures de differents comp
constante
tine/métaux ont été déterminées par RMN et dichroïsme circu air .
erminée
de dissociation des complexes métaux phytochélatine a ega eme 7nfTi\ < pb(II)
par spectroscopie et a conduit à Tordre suivant Cd(Il) < u(
svnthases
< Ni(II) < Co(II). Ces peptides sont synthétisés par les phytochelat n synth^
desdipeptidyl transférases. Le mécanisme
première structure
la présence de métaux lourds dans le milieu (Cd, Hg
rendement
d’un membre de la famille des phytochélatines synthases a ^ele unjephement
de l’enzyme du type de celui des protéases à cystéine avec un
indispensables
tique conservée, fournissant ainsi les premieres basesphytochéiatines
a la compréhension du mécanisme moleculaiie
y
phytOchélatines
(Vivares et al., 2005). A ce jour, le mécanisme d ac
nlAriliajre
synthases par les métaux lourds n’est pas élucidé au niveau m
!
Les nicotianamines sont des phytosidérophores riches en Jesldas
Fe(III),
i présentant une très forte affinité pour de nombreux metauxtels le Fe(U. K h
i Ml). Co(Ii), Ni(II), Cu(II) et Zn(II) (Sharma et.Diet. 006). ^".mé5 données structurales sont connues à ce jour sur
P '
condensation de
î taux. La nicotianamine synthase catalyse la biosynthese des NA pa condensa
| trois molécules de S-adénosylméthionine, vraisemblablement e
Figure 2 ■ Structure de la nicotianamine.