Synthèse des protéines sécrétées et membranaires
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(3) Lorsque l’ARNm codant une protéine
sécrétée est traduit in vitro par des ribosomes libres il conduit à une chaîne polypeptidique plus courte que la protéine
mature.
(4) L’addition précoce d’une fraction de
microsomes rugueux (voir le QCM n° 5) à
un système acellulaire de traduction de
l’ARNm d’une protéine sécrétée permet
la synthèse d’une protéine de taille «correcte».
(5) Quel que soit le protocole expérimental
adopté, si une protéase est ajoutée à la fin
de la synthèse in vitro d’une protéine
sécrétée, on obtient une digestion complète
de la chaîne polypeptidique.
(6) L’utilisation des virus à enveloppe a permis
de mieux comprendre les mécanismes qui
président à la synthèse et à la mise en place
des protéines de la membrane plasmique.
4. Les glycosylations
(1) La très grande majorité des protéines
sécrétées et membranaires possèdent des
motifs glucidiques ; on dit qu'elles sont
glycosylées.
(2) Le processus de glycosylation se déroule Q]
uniquement dans les saccules « trans » de
l’appareil de Golgi.
(3) C’est un motif polysaccharidique complexe Ql
et préformé qui est transféré d'un bloc sur
une catégorie bien précise d'acide aminé
de la chaîne polypeptidique.
(4) La glycosylation dans le RER se fait exclu]
sivement sur tous les résidus cystéine de la
protéine sécrétée ou membranaire.
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