4.2 Fonctions
Le contrôle de la traduction est assuré par des kinases qui catalysent la phosphorylation
de facteurs de traduction et les rendent actifs.
Le devenir des polypeptides synthétisés
Les chaînes polypeptidiques destinées à devenir des protéines intracellulaires sont
prises en charge par des protéines chaperons ATP dépendantes cytosoliques qui
interviennent dans l’acquisition de la configuration tridimensionnelle de la future
protéine. Ces protéines chaperons permettent également d’éliminer les protéines
présentant des anomalies, à l’aide d’enzymes cytosoliques, les protéasomes.
Les chaînes polypeptidiques destinées à devenir des protéines exportées ou intégrées
aux membranes sont orientées vers les citernes du réticulum endoplasmique (RE) à
l’aide d’un peptide signal. Ce peptide, formé de 10 à 25 acides aminés hydrophobes,
est reconnu par le complexe SRP. L’hydrolyse du GTP permet l’ouverture d’un canal
permettant l’entrée dans la citerne de la chaîne polypeptidique.
Dans la lumière du RE, une peptidase coupe la chaîne et élimine ainsi le peptide
d’adressage. Le polypeptide est pris en charge par des protéines chaperons du RE (les
protéines « anormales » sont réenvoyées vers le cytosol où elles seront hydrolysées).
Les protéines acquièrent alors leur configuration définitive. Des ponts disulfure entre
cystéines s’établissent, et des ajouts de groupements non protidiques se réalisent, tels
que des groupements saccharidiques (glycosylations) ou lipidiques.
Elles sont ensuite intégrées dans des vésicules de transition obtenues par bourgeonnement du RE. Ces vésicules se recouvrent de protéines globulaires appelées protéines
recouvrantes ou coatomères, qui se lient à des molécules de GTP. Elles acheminent
leur contenu vers la face Cis des dictyosomes de l’appareil de Golgi (Chap. 2.
L’appareil de Golgi).
Tableau 4.2 Destination des protéines.
Localisation des ribosomes
Destination des protéines
Mitochondrie
Membrane interne des mitochondries
Cytosoliques libres
Enzymes cytosoliques
Protéines du cytosquelette
Peroxysomes
Protéines nucléaires (histones, lamines)
Liés au réticulum
endoplasmique (REG)
Protéines membranaires
Protéines de la matrice
Enzymes des lysosomes, du REG, de l'appareil de Golgi
Le contrôle de la traduction est assuré par des kinases qui catalysent la phosphorylation
de facteurs de traduction et les rendent actifs.
Le devenir des polypeptides synthétisés
Les chaînes polypeptidiques destinées à devenir des protéines intracellulaires sont
prises en charge par des protéines chaperons ATP dépendantes cytosoliques qui
interviennent dans l’acquisition de la configuration tridimensionnelle de la future
protéine. Ces protéines chaperons permettent également d’éliminer les protéines
présentant des anomalies, à l’aide d’enzymes cytosoliques, les protéasomes.
Les chaînes polypeptidiques destinées à devenir des protéines exportées ou intégrées
aux membranes sont orientées vers les citernes du réticulum endoplasmique (RE) à
l’aide d’un peptide signal. Ce peptide, formé de 10 à 25 acides aminés hydrophobes,
est reconnu par le complexe SRP. L’hydrolyse du GTP permet l’ouverture d’un canal
permettant l’entrée dans la citerne de la chaîne polypeptidique.
Dans la lumière du RE, une peptidase coupe la chaîne et élimine ainsi le peptide
d’adressage. Le polypeptide est pris en charge par des protéines chaperons du RE (les
protéines « anormales » sont réenvoyées vers le cytosol où elles seront hydrolysées).
Les protéines acquièrent alors leur configuration définitive. Des ponts disulfure entre
cystéines s’établissent, et des ajouts de groupements non protidiques se réalisent, tels
que des groupements saccharidiques (glycosylations) ou lipidiques.
Elles sont ensuite intégrées dans des vésicules de transition obtenues par bourgeonnement du RE. Ces vésicules se recouvrent de protéines globulaires appelées protéines
recouvrantes ou coatomères, qui se lient à des molécules de GTP. Elles acheminent
leur contenu vers la face Cis des dictyosomes de l’appareil de Golgi (Chap. 2.
L’appareil de Golgi).
Tableau 4.2 Destination des protéines.
Localisation des ribosomes
Destination des protéines
Mitochondrie
Membrane interne des mitochondries
Cytosoliques libres
Enzymes cytosoliques
Protéines du cytosquelette
Peroxysomes
Protéines nucléaires (histones, lamines)
Liés au réticulum
endoplasmique (REG)
Protéines membranaires
Protéines de la matrice
Enzymes des lysosomes, du REG, de l'appareil de Golgi