GENERALITES
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Figure 6: Mode d’action des β-lactamases à serine (Livermore, 1995).
La réaction conduit à la formation d’un complexe acyl-enzyme transitoire qui est
rapidement désacylé permettant la libération de la β-lactamine inactive ainsi que l’enzyme
intacte qui va agir en boucle en hydrolysant d’autres molécules de β-lactamine (Frére, 1995).
I.2.2.2. Séquestration
Dans le cas où la β-lactamases a une très faible affinité pour l’antibiotique, les
bactéries grâce à l’hyperproduction de ces enzymes, peuvent inactivée en le séquestrant sans
hydrolyse, l’empêchant ainsi d’atteindre sa cible (Weidman, 1986).
I.2.3. Classification des β
β β
β-lactamases
Les β-lactamases, sont différenciées et classées selon les caractéristiques suivantes:
Poids moléculaire
Point isoélectrique,
Profil de substrat,
Profil d’inhibiteurs,
Structure tridimensionnelle,
La nature du site actif,
La séquence en acides aminés (Ambler, 1980; Bush, 1989)
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Figure 6: Mode d’action des β-lactamases à serine (Livermore, 1995).
La réaction conduit à la formation d’un complexe acyl-enzyme transitoire qui est
rapidement désacylé permettant la libération de la β-lactamine inactive ainsi que l’enzyme
intacte qui va agir en boucle en hydrolysant d’autres molécules de β-lactamine (Frére, 1995).
I.2.2.2. Séquestration
Dans le cas où la β-lactamases a une très faible affinité pour l’antibiotique, les
bactéries grâce à l’hyperproduction de ces enzymes, peuvent inactivée en le séquestrant sans
hydrolyse, l’empêchant ainsi d’atteindre sa cible (Weidman, 1986).
I.2.3. Classification des β
β β
β-lactamases
Les β-lactamases, sont différenciées et classées selon les caractéristiques suivantes:
Poids moléculaire
Point isoélectrique,
Profil de substrat,
Profil d’inhibiteurs,
Structure tridimensionnelle,
La nature du site actif,
La séquence en acides aminés (Ambler, 1980; Bush, 1989)